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- PDB-1cm1: MOTIONS OF CALMODULIN-SINGLE-CONFORMER REFINEMENT -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1cm1
タイトルMOTIONS OF CALMODULIN-SINGLE-CONFORMER REFINEMENT
要素
  • CALMODULIN
  • CALMODULIN-DEPENDENT PROTEIN KINASE II-ALPHA
キーワードCOMPLEX (CALCIUM-BINDING/TRANSFERASE) / COMPLEX (CALCIUM-BINDING-TRANSFERASE) / EF-HAND CALCIUM-BINDING PROTEIN / COMPLEX (CALCIUM-BINDING-TRANSFERASE) complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of synaptic vesicle docking / HSF1-dependent transactivation / RAF activation / regulation of store-operated calcium channel activity / : / Ion transport by P-type ATPases / peptidyl-threonine autophosphorylation / : / calcium- and calmodulin-dependent protein kinase complex / regulation of endocannabinoid signaling pathway ...regulation of synaptic vesicle docking / HSF1-dependent transactivation / RAF activation / regulation of store-operated calcium channel activity / : / Ion transport by P-type ATPases / peptidyl-threonine autophosphorylation / : / calcium- and calmodulin-dependent protein kinase complex / regulation of endocannabinoid signaling pathway / neurotransmitter receptor transport to plasma membrane / Interferon gamma signaling / regulation of response to tumor cell / positive regulation of autophagic cell death / DAPK1-calmodulin complex / Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase / : / : / : / : / negative regulation of hydrolase activity / dendritic spine development / : / regulation of neurotransmitter secretion / Trafficking of AMPA receptors / : / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / positive regulation of calcium ion transport / regulation of neuron migration / establishment of protein localization to membrane / Ca2+ pathway / calcium/calmodulin-dependent protein kinase activity / RAF/MAP kinase cascade / regulation of mitochondrial membrane permeability involved in apoptotic process / GTPase activating protein binding / positive regulation of DNA binding / Ion homeostasis / dendrite morphogenesis / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / organelle localization by membrane tethering / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / regulation of synaptic vesicle exocytosis / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / regulation of cardiac muscle cell action potential / regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / negative regulation of ferroptosis / calcineurin-mediated signaling / nitric-oxide synthase binding / adenylate cyclase binding / protein phosphatase activator activity / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / regulation of neuronal synaptic plasticity / regulation of synaptic vesicle endocytosis / glutamate receptor binding / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / postsynaptic cytosol / cell surface receptor signaling pathway via JAK-STAT / catalytic complex / phosphatidylinositol 3-kinase binding / regulation of protein localization to plasma membrane / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / activation of adenylate cyclase activity / calcium channel inhibitor activity / presynaptic cytosol / cellular response to interferon-beta / enzyme regulator activity / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / titin binding / regulation of calcium-mediated signaling / voltage-gated potassium channel complex / potassium ion transmembrane transport / calcium channel complex / positive regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / regulation of heart rate / dendrite cytoplasm / response to ischemia / nitric-oxide synthase regulator activity / angiotensin-activated signaling pathway / adenylate cyclase activator activity / response to amphetamine / regulation of cytokinesis / spindle microtubule / sarcomere / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / calcium channel regulator activity / calcium-mediated signaling / G1/S transition of mitotic cell cycle / response to calcium ion / cellular response to type II interferon / G2/M transition of mitotic cell cycle / Schaffer collateral - CA1 synapse / spindle pole / disordered domain specific binding / calcium-dependent protein binding / kinase activity
類似検索 - 分子機能
Calcium/calmodulin-dependent protein kinase II, association-domain / Calcium/calmodulin dependent protein kinase II association domain / NTF2-like domain superfamily / EF-hand / : / Recoverin; domain 1 / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. ...Calcium/calmodulin-dependent protein kinase II, association-domain / Calcium/calmodulin dependent protein kinase II association domain / NTF2-like domain superfamily / EF-hand / : / Recoverin; domain 1 / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Calmodulin-1 / Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit alpha / Calmodulin
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Wall, M.E. / Phillips Jr., G.N.
引用
ジャーナル: Structure / 年: 1997
タイトル: Motions of calmodulin characterized using both Bragg and diffuse X-ray scattering.
著者: Wall, M.E. / Clarage, J.B. / Phillips Jr., G.N.
#1: ジャーナル: Science / 年: 1993
タイトル: Modulation of Calmodulin Plasticity in Molecular Recognition on the Basis of X-Ray Structures
著者: Meador, W.E. / Means, A.R. / Quiocho, F.A.
#2: ジャーナル: Science / 年: 1992
タイトル: Target Enzyme Recognition by Calmodulin: 2.4 A Structure of a Calmodulin-Peptide Complex
著者: Meador, W.E. / Means, A.R. / Quiocho, F.A.
履歴
登録1997年9月23日処理サイト: BNL
改定 1.01998年3月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CALMODULIN
B: CALMODULIN-DEPENDENT PROTEIN KINASE II-ALPHA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,8087
ポリマ－19,6082
非ポリマー2005
水1,04558
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2970 Å2
ΔGint-80 kcal/mol
Surface area8570 Å2
手法PISA
2
A: CALMODULIN
B: CALMODULIN-DEPENDENT PROTEIN KINASE II-ALPHA
ヘテロ分子

A: CALMODULIN
B: CALMODULIN-DEPENDENT PROTEIN KINASE II-ALPHA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,61714
ポリマ－39,2164
非ポリマー40110
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_576x,-y+2,-z+11
Buried area6490 Å2
ΔGint-177 kcal/mol
Surface area16670 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)38.751, 75.209, 120.073
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-600-

CA

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要素

#1: タンパク質 CALMODULIN


分子量: 16721.350 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 解説: SIGMA LOT 54H9558 / 器官: BRAIN / 参照: UniProt: P02593, UniProt: P62157*PLUS
#2: タンパク質・ペプチド CALMODULIN-DEPENDENT PROTEIN KINASE II-ALPHA


分子量: 2886.528 Da / 分子数: 1 / Fragment: CALMODULIN BINDING DOMAIN, RESIDUES 290 - 314 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P11275, EC: 2.7.1.123
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 58 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.86 %
結晶化手法: vapor diffusion - hanging drop - microseeding / pH: 5.2
詳細: DIFFRACTION-QUALITY CRYSTALS WERE MICROSEEDED IN HANGING DROPS OVER 100 MM SODIUM ACETATE AT PH 5.2, WITH 20% POLY-ETHYLENE GLYCOL 6000 (PEG 6000), 10 MM CALCIUM CHLORIDE AND 0.02% SODIUM ...詳細: DIFFRACTION-QUALITY CRYSTALS WERE MICROSEEDED IN HANGING DROPS OVER 100 MM SODIUM ACETATE AT PH 5.2, WITH 20% POLY-ETHYLENE GLYCOL 6000 (PEG 6000), 10 MM CALCIUM CHLORIDE AND 0.02% SODIUM AZIDE. STOCK SOLUTIONS OF 24 MG/ML BOVINE BRAIN CALMODULIN (SIGMA LOT 54H9558), 14 MG/ML CAMKII-ALPHA PEPTIDE, AND 30% PEG WERE MIXED INTO HANGING DROPS IN ABOUT A 4-2-1 RATIO., vapor diffusion - hanging drop - microseeding
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: used to seeding
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
1100 mMsodium acetate1reservoir
220 %PEG60001reservoir
310 mM1reservoirCaCl2
40.02 %sodium azide1reservoir
514 mg/mlbovine1drop
64 mg/mlpeptide1drop
74.3 %PEG60001drop

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データ収集

回折平均測定温度: 302 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F2 / 波長: 0.98
検出器タイプ: PRINCETON 2K / 検出器: CCD / 日付: 1996年5月1日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SINGLE-CRYSTAL / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→10 Å / Num. obs: 11522 / % possible obs: 92.1 % / Observed criterion σ(I): 2 / Biso Wilson estimate: 22.5 Å2 / Rsym value: 0.061 / Net I/σ(I): 9.2
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / Rsym value: 0.24 / % possible all: 82.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.851モデル構築
X-PLOR3.851精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR3.851位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 1CDM AND 1CDL

1cdm

1cdl


解像度: 2→10 Å / Rfactor Rfree error: 0.009 / Data cutoff high absF: 100000 / Data cutoff low absF: 0.1 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
詳細: RESIDUES 74 - 83, WHICH ARE NOT PRESENT IN PDB ENTRY 1CDM, WERE ADDED FOR THIS REFINEMENT. AN INITIAL GUESS WAS OBTAINED FROM THE COORDINATES OF PDB ENTRY 1CDL. THESE RESIDUES DO NOT SHOW ...詳細: RESIDUES 74 - 83, WHICH ARE NOT PRESENT IN PDB ENTRY 1CDM, WERE ADDED FOR THIS REFINEMENT. AN INITIAL GUESS WAS OBTAINED FROM THE COORDINATES OF PDB ENTRY 1CDL. THESE RESIDUES DO NOT SHOW CONNECTED ELECTRON DENSITY AT A LEVEL OF 1SIGMA.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.302 1189 10.3 %RANDOM
Rwork0.234 ---
obs0.234 11522 92.1 %-
原子変位パラメータBiso mean: 41.4 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.34 Å0.29 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.29 Å0.31 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1258 0 5 58 1321
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.3
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d21.8
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d0.72
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it2.221.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it3.882
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it3.312
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it5.472.5
LS精密化 シェル解像度: 2→2.07 Å / Rfactor Rfree error: 0.033 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.369 128 11.7 %
Rwork0.344 964 -
obs--82.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARAM19X.PROTOPH19X.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM19.SOLTOPH19.SOL
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg21.8
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg0.72

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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