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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ckb
タイトルSTRUCTURAL BASIS FOR THE SPECIFIC INTERACTION OF LYSINE-CONTAINING PROLINE-RICH PEPTIDES WITH THE N-TERMINAL SH3 DOMAIN OF C-CRK
要素
  • C-CRK N-TERMINAL SH3 DOMAIN
  • SOS PEPTIDE (PRO-PRO-PRO-VAL-PRO-PRO-ARG-ARG-ARG-ARG)
キーワードCOMPLEX (ONCOGENE PROTEIN/PEPTIDE) / COMPLEX (ONCOGENE PROTEIN-PEPTIDE) / COMPLEX (ONCOGENE PROTEIN-PEPTIDE) complex
機能・相同性
機能・相同性情報


PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / ARMS-mediated activation / MET activates RAP1 and RAC1 / response to hepatocyte growth factor / MET receptor recycling / helper T cell diapedesis / cerebellar neuron development / response to cholecystokinin / Downstream signal transduction / cellular response to endothelin ...PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / ARMS-mediated activation / MET activates RAP1 and RAC1 / response to hepatocyte growth factor / MET receptor recycling / helper T cell diapedesis / cerebellar neuron development / response to cholecystokinin / Downstream signal transduction / cellular response to endothelin / postsynaptic specialization assembly / regulation of leukocyte migration / regulation of T cell migration / protein phosphorylated amino acid binding / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / regulation of dendrite development / regulation of Rac protein signal transduction / Regulation of signaling by CBL / negative regulation of wound healing / regulation of intracellular signal transduction / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / response to peptide / response to yeast / positive regulation of skeletal muscle acetylcholine-gated channel clustering / reelin-mediated signaling pathway / VEGFA-VEGFR2 Pathway / negative regulation of cell motility / regulation of GTPase activity / negative regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity / regulation of cell adhesion mediated by integrin / protein localization to membrane / positive regulation of smooth muscle cell migration / enzyme-linked receptor protein signaling pathway / cellular response to insulin-like growth factor stimulus / establishment of cell polarity / dendrite development / regulation of signal transduction / ephrin receptor signaling pathway / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / positive regulation of Rac protein signal transduction / ephrin receptor binding / insulin-like growth factor receptor binding / cytoskeletal protein binding / phosphotyrosine residue binding / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / cellular response to nitric oxide / signaling adaptor activity / SH2 domain binding / protein tyrosine kinase binding / regulation of actin cytoskeleton organization / cell chemotaxis / hippocampus development / lipid metabolic process / response to hydrogen peroxide / neuromuscular junction / cellular response to nerve growth factor stimulus / cerebral cortex development / receptor tyrosine kinase binding / SH3 domain binding / positive regulation of JNK cascade / neuron migration / kinase binding / regulation of cell shape / cell migration / actin cytoskeleton / signaling receptor complex adaptor activity / positive regulation of cell growth / actin cytoskeleton organization / scaffold protein binding / protein-macromolecule adaptor activity / cell population proliferation / protein domain specific binding / ubiquitin protein ligase binding / enzyme binding / protein-containing complex / membrane / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
CRK, N-terminal SH3 domain / CRK, C-terminal SH3 domain / : / Variant SH3 domain / SH3 Domains / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH3 type barrels. ...CRK, N-terminal SH3 domain / CRK, C-terminal SH3 domain / : / Variant SH3 domain / SH3 Domains / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH3 type barrels. / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Adapter molecule crk
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Wu, X. / Kuriyan, J.
引用ジャーナル: Structure / 年: 1995
タイトル: Structural basis for the specific interaction of lysine-containing proline-rich peptides with the N-terminal SH3 domain of c-Crk.
著者: Wu, X. / Knudsen, B. / Feller, S.M. / Zheng, J. / Sali, A. / Cowburn, D. / Hanafusa, H. / Kuriyan, J.
履歴
登録1995年1月24日処理サイト: BNL
改定 1.01995年5月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: C-CRK N-TERMINAL SH3 DOMAIN
B: SOS PEPTIDE (PRO-PRO-PRO-VAL-PRO-PRO-ARG-ARG-ARG-ARG)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,0462
ポリマ－8,0462
非ポリマー00
水1,22568
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area870 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area4220 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)47.400, 47.400, 29.500
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number76
Space group name H-MP41

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要素

#1: タンパク質 C-CRK N-TERMINAL SH3 DOMAIN


分子量: 6814.538 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: PCR PRODUCT / 遺伝子 (発現宿主): PCR PRODUCT / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q64010
#2: タンパク質・ペプチド SOS PEPTIDE (PRO-PRO-PRO-VAL-PRO-PRO-ARG-ARG-ARG-ARG)


分子量: 1231.495 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 68 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.21 %
結晶化
*PLUS
温度: 21 ℃ / pH: 4.6 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
185 mg/mlprotein1drop
20.1 Msodium acetate1reservoir
30.2 Mammonium acetate1reservoir
49.0 mMSos peptide1drop
528-32 %PEG40001reservoir

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データ収集

放射光源波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1994年11月18日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射Num. obs: 5289 / % possible obs: 95.5 % / 冗長度: 4.1 %
反射
*PLUS
最高解像度: 1.9 Å / 最低解像度: 20 Å / Num. measured all: 50442 / Rmerge(I) obs: 0.094
反射 シェル
*PLUS
Mean I/σ(I) obs: 5.4

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
DENZOデータ削減
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 1.9→6 Å / σ(F): 2 /
Rfactor反射数
Rwork0.183 -
obs0.183 4616
原子変位パラメータBiso mean: 10.1 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数537 0 0 204 741
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: x_angle_deg / Dev ideal: 1.9

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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