[日本語] English
万見
- PDB-1cf4: CDC42/ACK GTPASE-BINDING DOMAIN COMPLEX -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1cf4
タイトルCDC42/ACK GTPASE-BINDING DOMAIN COMPLEX
要素
  • PROTEIN (ACTIVATED P21CDC42HS KINASE)
  • PROTEIN (CDC42 HOMOLOG)
キーワードTRANSFERASE / CDC42-ACK GTPASE COMPLEX / G PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of clathrin-dependent endocytosis / GBD domain binding / Golgi transport complex / positive regulation of pinocytosis / Grb2-EGFR complex / dendritic cell migration / endothelin receptor signaling pathway involved in heart process / cytoophidium / cardiac neural crest cell migration involved in outflow tract morphogenesis / storage vacuole ...regulation of clathrin-dependent endocytosis / GBD domain binding / Golgi transport complex / positive regulation of pinocytosis / Grb2-EGFR complex / dendritic cell migration / endothelin receptor signaling pathway involved in heart process / cytoophidium / cardiac neural crest cell migration involved in outflow tract morphogenesis / storage vacuole / GTPase inhibitor activity / positive regulation of epithelial cell proliferation involved in lung morphogenesis / apolipoprotein A-I receptor binding / neuron fate determination / organelle transport along microtubule / regulation of attachment of spindle microtubules to kinetochore / positive regulation of pseudopodium assembly / Inactivation of CDC42 and RAC1 / cardiac conduction system development / host-mediated perturbation of viral process / regulation of filopodium assembly / leading edge membrane / neuropilin signaling pathway / establishment of Golgi localization / GTP-dependent protein binding / adherens junction organization / cell junction assembly / filopodium assembly / establishment of epithelial cell apical/basal polarity / dendritic spine morphogenesis / thioesterase binding / regulation of lamellipodium assembly / regulation of stress fiber assembly / embryonic heart tube development / RHO GTPases activate KTN1 / phosphorylation / DCC mediated attractive signaling / regulation of postsynapse organization / clathrin-coated vesicle / Signaling by LTK / CD28 dependent Vav1 pathway / epidermal growth factor receptor binding / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / positive regulation of filopodium assembly / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / regulation of mitotic nuclear division / WW domain binding / phagocytosis, engulfment / RHOV GTPase cycle / nuclear migration / small GTPase-mediated signal transduction / Myogenesis / positive regulation of cytokinesis / heart contraction / establishment of cell polarity / establishment or maintenance of cell polarity / RHOJ GTPase cycle / Golgi organization / RHOQ GTPase cycle / RHO GTPases activate PAKs / RHOU GTPase cycle / CDC42 GTPase cycle / macrophage differentiation / RHOG GTPase cycle / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / spindle midzone / RHO GTPases activate IQGAPs / negative regulation of protein-containing complex assembly / positive regulation of lamellipodium assembly / GPVI-mediated activation cascade / phagocytic vesicle / positive regulation of stress fiber assembly / clathrin-coated pit / EPHB-mediated forward signaling / RAC1 GTPase cycle / substantia nigra development / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / cytoplasmic vesicle membrane / actin filament organization / EGFR downregulation / small monomeric GTPase / integrin-mediated signaling pathway / adherens junction / MAPK6/MAPK4 signaling / regulation of actin cytoskeleton organization / FCGR3A-mediated phagocytosis / filopodium / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / non-specific protein-tyrosine kinase / RHO GTPases Activate Formins / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / cellular response to type II interferon / VEGFA-VEGFR2 Pathway / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / endocytosis / G beta:gamma signalling through CDC42
類似検索 - 分子機能
Activated P21cdc42hs Kinase; Chain B / Cdc42-like binding domain / Activated CDC42 kinase 1 / Cdc42 binding domain-like superfamily / Cdc42 binding domain-like / Mig-6 domain / : / GTPase binding / EGFR receptor inhibitor Mig-6 / : ...Activated P21cdc42hs Kinase; Chain B / Cdc42-like binding domain / Activated CDC42 kinase 1 / Cdc42 binding domain-like superfamily / Cdc42 binding domain-like / Mig-6 domain / : / GTPase binding / EGFR receptor inhibitor Mig-6 / : / : / SAM domain-like / Cdc42 / Variant SH3 domain / Small GTPase Rho / Small GTPase Rho domain profile. / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Few Secondary Structures / Irregular / Small GTP-binding protein domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Cell division control protein 42 homolog / Activated CDC42 kinase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / DISTANCE GEOMETRY, SIMULATED ANNEALING
データ登録者Mott, H.R. / Owen, D. / Nietlispach, D. / Lowe, P.N. / Lim, L. / Laue, E.D.
引用ジャーナル: Nature / 年: 1999
タイトル: Structure of the small G protein Cdc42 bound to the GTPase-binding domain of ACK.
著者: Mott, H.R. / Owen, D. / Nietlispach, D. / Lowe, P.N. / Manser, E. / Lim, L. / Laue, E.D.
履歴
登録1999年3月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年6月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Experimental preparation / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_exptl ...database_2 / pdbx_nmr_exptl / pdbx_nmr_exptl_sample / pdbx_nmr_exptl_sample_conditions / pdbx_nmr_refine / pdbx_nmr_representative / pdbx_nmr_sample_details / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_oper_list / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_sheet / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_exptl_sample_conditions.pH_units / _pdbx_nmr_refine.details / _pdbx_nmr_representative.selection_criteria / _pdbx_nmr_software.authors / _pdbx_nmr_software.classification / _pdbx_nmr_software.version / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_sheet.number_strands / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (CDC42 HOMOLOG)
B: PROTEIN (ACTIVATED P21CDC42HS KINASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,8294
ポリマ－25,2832
非ポリマー5472
水362
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100LOWEST ENERGY
代表モデルモデル #19medoid

-
要素

#1: タンパク質 PROTEIN (CDC42 HOMOLOG)


分子量: 20438.555 Da / 分子数: 1 / 変異: Q61L / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P60953
#2: タンパク質・ペプチド PROTEIN (ACTIVATED P21CDC42HS KINASE)


分子量: 4844.192 Da / 分子数: 1 / Fragment: GTPASE-BINDING DOMAIN / 由来タイプ: 天然 / 詳細: COMPLEXED WITH 5'-GUANOSYL-IMIDO-TRIPHOSPHATE / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q07912
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-GNP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Gpp(NH)p


分子量: 522.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O13P3
コメント: GppNHp, GMPPNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateタイプ
111isotropic3D HNCA
121isotropic3D HNCO
134isotropic3D (H)CCH-TOCSY
145isotropic15N-edited NOESY
152isotropic15N-edited NOESY
162isotropic15N-edited TOCSY
173isotropic3D (H)CCH-TOCSY

-
試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容詳細Label溶媒系
solution1[50%2H; 100%15N,13C]-labelled Cdc42, unlabelled f-ACK, 90% H2O/10%5 mM Na2HPO4, pH 5.5 25 mM NaCl, 5 mM MgCl2, 5 mM DTTsample_190% H2O/10% D2O
solution2[U-15N] f-ACK, Cdc42, 90% H2O/10%5 mM Na2HPO4, pH 5.5 25 mM NaCl, 5 mM MgCl2, 5 mM DTTsample_290% H2O/10% D2O
solution3[U-13C; U-15N] f-ACK, Cdc42, 90% H2O/10% D2O5 mM Na2HPO4, pH 5.5 25 mM NaCl, 5 mM MgCl2, 5 mM DTTsample_390% H2O/10% D2O
solution4[U-13C; U-15N] Cdc42, 90% H2O/10% D2O5 mM Na2HPO4, pH 5.5 25 mM NaCl, 5 mM MgCl2, 5 mM DTTsample_490% H2O/10% D2O
solution5[U-100% 15N] Cdc42, 90% H2O/10% D2O5 mM Na2HPO4, pH 5.5 25 mM NaCl, 5 mM MgCl2, 5 mM DTTsample_590% H2O/10% D2O
試料
構成要素Isotopic labelingSolution-ID
Cdc42[50%2H; 100%15N,13C]1
f-ACKnatural abundance1
f-ACK[U-15N]2
Cdc42natural abundance2
f-ACK[U-13C; U-15N]3
Cdc42natural abundance3
Cdc42[U-13C; U-15N]4
Cdc42[U-100% 15N]5
試料状態pH: 5.5 / 温度: 298.0 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

-
NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AMXBrukerAMX6001
Bruker DRXBrukerDRX5002
Bruker DRXBrukerDRX8003

-
解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
X-PLOR3.851BRUNGER精密化
ANSIGKRAULISstructure calculation
XPLOR3.851BRUNGERstructure calculation
精密化手法: DISTANCE GEOMETRY, SIMULATED ANNEALING / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: medoid
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: LOWEST ENERGY / 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る