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- PDB-1c5m: STRUCTURAL BASIS FOR SELECTIVITY OF A SMALL MOLECULE, S1-BINDING,... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1c5m
タイトルSTRUCTURAL BASIS FOR SELECTIVITY OF A SMALL MOLECULE, S1-BINDING, SUB-MICROMOLAR INHIBITOR OF UROKINASE TYPE PLASMINOGEN ACTIVATOR
要素(PROTEIN (COAGULATION FACTOR X)) x 2
キーワードBLOOD CLOTTING / selective / S1 site inhibitor / structure-based drug design / urokinase / trypsin / thrombin
機能・相同性
機能・相同性情報


coagulation factor Xa / Defective factor IX causes thrombophilia / Defective cofactor function of FVIIIa variant / Defective F9 variant does not activate FX / Extrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / positive regulation of TOR signaling / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Gamma-carboxylation of protein precursors / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins ...coagulation factor Xa / Defective factor IX causes thrombophilia / Defective cofactor function of FVIIIa variant / Defective F9 variant does not activate FX / Extrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / positive regulation of TOR signaling / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Gamma-carboxylation of protein precursors / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / phospholipid binding / Golgi lumen / blood coagulation / positive regulation of cell migration / endoplasmic reticulum lumen / external side of plasma membrane / serine-type endopeptidase activity / calcium ion binding / proteolysis / extracellular space / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Peptidase S1A, coagulation factor VII/IX/X/C/Z / : / Coagulation factor-like, Gla domain superfamily / Laminin / Laminin / Coagulation Factor Xa inhibitory site / EGF-like domain / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. ...Peptidase S1A, coagulation factor VII/IX/X/C/Z / : / Coagulation factor-like, Gla domain superfamily / Laminin / Laminin / Coagulation Factor Xa inhibitory site / EGF-like domain / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain profile. / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / Ribbon / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Coagulation factor X
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Katz, B.A. / Mackman, R. / Luong, C. / Radika, K. / Martelli, A. / Sprengeler, P.A. / Wang, J. / Chan, H. / Wong, L.
引用ジャーナル: Chem.Biol. / 年: 2000
タイトル: Structural basis for selectivity of a small molecule, S1-binding, submicromolar inhibitor of urokinase-type plasminogen activator.
著者: Katz, B.A. / Mackman, R. / Luong, C. / Radika, K. / Martelli, A. / Sprengeler, P.A. / Wang, J. / Chan, H. / Wong, L.
履歴
登録1999年12月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年12月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Advisory / Refinement description
カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / software
改定 1.42023年8月9日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_special_symmetry / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
D: PROTEIN (COAGULATION FACTOR X)
F: PROTEIN (COAGULATION FACTOR X)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,1832
ポリマ－39,1832
非ポリマー00
水8,179454
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1740 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area13570 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)81.820, 81.820, 108.790
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11D-337-

HOH

21D-513-

HOH

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (COAGULATION FACTOR X)


分子量: 28649.725 Da / 分子数: 1 / 断片: HEAVY CHAIN / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00742, coagulation factor Xa
#2: タンパク質 PROTEIN (COAGULATION FACTOR X)


分子量: 10533.713 Da / 分子数: 1 / 断片: LIGHT CHAIN / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00742, coagulation factor Xa
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 454 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 49 %
結晶化手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.5
詳細: crystallization conditions : Crystals of truncated human factor Xa were grown in hanging drops from equal volumes of protein solution (5.0 mg/ml in 20 mM Hepes, 50 mM ammonimum sulfate, pH 8. ...詳細: crystallization conditions : Crystals of truncated human factor Xa were grown in hanging drops from equal volumes of protein solution (5.0 mg/ml in 20 mM Hepes, 50 mM ammonimum sulfate, pH 8.0) and well solution (25 % PEG 5K, 0.10 M Hepes, 0.2 M ammonium sulfate, pH 7.5)., VAPOR DIFFUSION
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
15.0 mg/mlprotein1drop
220 mMHEPES1drop
350 mMammonium sulfate1drop
425 %PEG50001reservoir
50.10 MHEPES1reservoir
60.2 Mammonium sulfate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年3月4日 / 詳細: MSC MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.64→70.86 Å / Num. all: 21969 / % possible obs: 60 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.072 / Net I/σ(I): 6.5
反射 シェル解像度: 1.95→2.04 Å / Rmerge(I) obs: 0.265 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / % possible all: 32.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
bioteX(MSC)データ収集
bioteX(MSC)データ削減
X-PLOR3.1モデル構築
Quantaモデル構築
Insight IIモデル構築
X-PLOR3.1精密化
bioteXデータスケーリング
X-PLOR3.1位相決定
精密化開始モデル: 1FXA

1fxa


解像度: 1.95→7.5 Å / 交差検証法: X-PLOR / σ(F): 2
詳細: Bulk solvent terms included in Fob file created with standard X-PLOR script. Residues simultaneously refined in two or more conformations are: His_F13 Disordered waters are: HOH129 which is ...詳細: Bulk solvent terms included in Fob file created with standard X-PLOR script. Residues simultaneously refined in two or more conformations are: His_F13 Disordered waters are: HOH129 which is close to a symmetry-related equivalent of itself; HOH294 which is close to a symmetry-related equivalent of itself; HOH370 which is close to HOH371; HOH487 which is close to HOH490; HOH536 which is close to a symmetry-related equivalent of itself; HOH549 which is close to a symmetry-related equivalent of itself; HOH566 which is close to a symmetry-related equivalent of itself; HOH1123 which is close to a symmetry-related equivalent of itself; Waters whose occupancies are greater than unity may be due to ions more electron rich than water. Those waters with occupancies greater than unity are: HOH7, HOH8, HOH466, HOH536, HOH630, HOH671.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.307 1835 10 %
Rwork0.218 --
obs0.218 18528 60.4 %
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→7.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4534 0 0 2136 6670
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.019
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg3.9
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d24.1
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d0.46
LS精密化 シェル解像度: 1.95→2.04 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.502 122 10 %
Rwork0.399 1097 -
obs--30.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1apoxa_parmallh3x.proapoxa_topallh6x.pro
X-RAY DIFFRACTION2apoxa_param11_ucsf.wat
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 7.5 Å / σ(F): 2 / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor obs: 0.226
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.017
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg3.9
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg24.1
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg0.46
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.502 / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor Rwork: 0.399

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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