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- PDB-1c2y: CRYSTAL STRUCTURES OF A PENTAMERIC FUNGAL AND AN ICOSAHEDRAL PLAN... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1c2y
タイトルCRYSTAL STRUCTURES OF A PENTAMERIC FUNGAL AND AN ICOSAHEDRAL PLANT LUMAZINE SYNTHASE REVEALS THE STRUCTURAL BASIS FOR DIFFERENCES IN ASSEMBLY
要素PROTEIN (LUMAZINE SYNTHASE)
キーワードTRANSFERASE / RIBOFLAVIN BIOSYNTHESIS
機能・相同性
機能・相同性情報


6,7-dimethyl-8-ribityllumazine synthase / 6,7-dimethyl-8-ribityllumazine synthase activity / riboflavin synthase complex / riboflavin biosynthetic process / chloroplast / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
6,7-dimethyl-8-ribityllumazine synthase, chloroplast / Lumazine/riboflavin synthase / Lumazine synthase / Lumazine/riboflavin synthase / Lumazine/riboflavin synthase superfamily / 6,7-dimethyl-8-ribityllumazine synthase / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-LMZ / 6,7-dimethyl-8-ribityllumazine synthase, chloroplastic
類似検索 - 構成要素
生物種Spinacia oleracea (ホウレンソウ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Persson, K. / Schneider, G. / Jordan, D.B. / Viitanen, P.V. / Sandalova, T.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1999
タイトル: Crystal structure analysis of a pentameric fungal and an icosahedral plant lumazine synthase reveals the structural basis for differences in assembly.
著者: Persson, K. / Schneider, G. / Jordan, D.B. / Viitanen, P.V. / Sandalova, T.
履歴
登録1999年7月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年7月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32013年1月16日Group: Structure summary
改定 1.42018年3月7日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.52021年11月3日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif ...database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_sheet / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_sheet.number_strands / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.62023年8月9日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (LUMAZINE SYNTHASE)
B: PROTEIN (LUMAZINE SYNTHASE)
C: PROTEIN (LUMAZINE SYNTHASE)
D: PROTEIN (LUMAZINE SYNTHASE)
E: PROTEIN (LUMAZINE SYNTHASE)
F: PROTEIN (LUMAZINE SYNTHASE)
G: PROTEIN (LUMAZINE SYNTHASE)
H: PROTEIN (LUMAZINE SYNTHASE)
I: PROTEIN (LUMAZINE SYNTHASE)
J: PROTEIN (LUMAZINE SYNTHASE)
K: PROTEIN (LUMAZINE SYNTHASE)
L: PROTEIN (LUMAZINE SYNTHASE)
M: PROTEIN (LUMAZINE SYNTHASE)
N: PROTEIN (LUMAZINE SYNTHASE)
O: PROTEIN (LUMAZINE SYNTHASE)
P: PROTEIN (LUMAZINE SYNTHASE)
Q: PROTEIN (LUMAZINE SYNTHASE)
R: PROTEIN (LUMAZINE SYNTHASE)
S: PROTEIN (LUMAZINE SYNTHASE)
T: PROTEIN (LUMAZINE SYNTHASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)336,86040
ポリマ－331,05620
非ポリマー5,80520
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: PROTEIN (LUMAZINE SYNTHASE)
B: PROTEIN (LUMAZINE SYNTHASE)
C: PROTEIN (LUMAZINE SYNTHASE)
D: PROTEIN (LUMAZINE SYNTHASE)
E: PROTEIN (LUMAZINE SYNTHASE)
F: PROTEIN (LUMAZINE SYNTHASE)
G: PROTEIN (LUMAZINE SYNTHASE)
H: PROTEIN (LUMAZINE SYNTHASE)
I: PROTEIN (LUMAZINE SYNTHASE)
J: PROTEIN (LUMAZINE SYNTHASE)
K: PROTEIN (LUMAZINE SYNTHASE)
L: PROTEIN (LUMAZINE SYNTHASE)
M: PROTEIN (LUMAZINE SYNTHASE)
N: PROTEIN (LUMAZINE SYNTHASE)
O: PROTEIN (LUMAZINE SYNTHASE)
P: PROTEIN (LUMAZINE SYNTHASE)
Q: PROTEIN (LUMAZINE SYNTHASE)
R: PROTEIN (LUMAZINE SYNTHASE)
S: PROTEIN (LUMAZINE SYNTHASE)
T: PROTEIN (LUMAZINE SYNTHASE)
ヘテロ分子

A: PROTEIN (LUMAZINE SYNTHASE)
B: PROTEIN (LUMAZINE SYNTHASE)
C: PROTEIN (LUMAZINE SYNTHASE)
D: PROTEIN (LUMAZINE SYNTHASE)
E: PROTEIN (LUMAZINE SYNTHASE)
F: PROTEIN (LUMAZINE SYNTHASE)
G: PROTEIN (LUMAZINE SYNTHASE)
H: PROTEIN (LUMAZINE SYNTHASE)
I: PROTEIN (LUMAZINE SYNTHASE)
J: PROTEIN (LUMAZINE SYNTHASE)
K: PROTEIN (LUMAZINE SYNTHASE)
L: PROTEIN (LUMAZINE SYNTHASE)
M: PROTEIN (LUMAZINE SYNTHASE)
N: PROTEIN (LUMAZINE SYNTHASE)
O: PROTEIN (LUMAZINE SYNTHASE)
P: PROTEIN (LUMAZINE SYNTHASE)
Q: PROTEIN (LUMAZINE SYNTHASE)
R: PROTEIN (LUMAZINE SYNTHASE)
S: PROTEIN (LUMAZINE SYNTHASE)
T: PROTEIN (LUMAZINE SYNTHASE)
ヘテロ分子

A: PROTEIN (LUMAZINE SYNTHASE)
B: PROTEIN (LUMAZINE SYNTHASE)
C: PROTEIN (LUMAZINE SYNTHASE)
D: PROTEIN (LUMAZINE SYNTHASE)
E: PROTEIN (LUMAZINE SYNTHASE)
F: PROTEIN (LUMAZINE SYNTHASE)
G: PROTEIN (LUMAZINE SYNTHASE)
H: PROTEIN (LUMAZINE SYNTHASE)
I: PROTEIN (LUMAZINE SYNTHASE)
J: PROTEIN (LUMAZINE SYNTHASE)
K: PROTEIN (LUMAZINE SYNTHASE)
L: PROTEIN (LUMAZINE SYNTHASE)
M: PROTEIN (LUMAZINE SYNTHASE)
N: PROTEIN (LUMAZINE SYNTHASE)
O: PROTEIN (LUMAZINE SYNTHASE)
P: PROTEIN (LUMAZINE SYNTHASE)
Q: PROTEIN (LUMAZINE SYNTHASE)
R: PROTEIN (LUMAZINE SYNTHASE)
S: PROTEIN (LUMAZINE SYNTHASE)
T: PROTEIN (LUMAZINE SYNTHASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,010,581120
ポリマ－993,16760
非ポリマー17,41460
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_645-z+1,x-1/2,-y+1/21
crystal symmetry operation11_556y+1/2,-z+1/2,-x+11
Buried area269020 Å2
ΔGint-793 kcal/mol
Surface area225340 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)218.240, 218.240, 218.240
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number198
Cell settingcubic
Space group name H-MP213
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.489, 0.837, -0.244), (-0.476, 0.49, 0.73), (0.731, -0.241, 0.638)-24.076, -65.495, 66.248
2given(-0.336, 0.877, 0.344), (0.065, -0.343, 0.937), (0.94, 0.337, 0.058)43.545, -132.629, 65.014
3given(-0.334, 0.057, 0.941), (0.876, -0.35, 0.332), (0.348, 0.935, 0.067)107.84, -107.572, -1.473
4given(0.494, -0.481, 0.724), (0.837, 0.49, -0.246), (-0.237, 0.727, 0.644)81.189, -26.598, -40.32
5given(0.241, 0.841, -0.484), (0.642, 0.236, 0.73), (0.728, -0.487, -0.483)3.689, -39.102, 214.343
6given(0.487, 0.724, 0.488), (0.728, -0.645, 0.231), (0.482, 0.243, -0.842)3.563, -105.775, 147.5
7given(0.737, -0.242, 0.631), (0.473, -0.482, -0.738), (0.482, 0.842, -0.241)-23.89, -65.751, 66.514
8given(0.637, -0.726, -0.258), (0.218, 0.492, -0.843), (0.739, 0.481, 0.472)-40.679, 26.775, 86.831
9given(0.328, -0.063, -0.943), (0.34, 0.939, 0.055), (0.882, -0.338, 0.329)-22.551, 43.661, 177.014
10given(0.00119, -0.00481, 0.99999), (-0.00046, -0.99999, -0.00481), (1, -0.00045, -0.00119)0.19335, 0.59639, -0.44819
11given(-0.2412, -0.8383, 0.4889), (0.7274, -0.4896, -0.4808), (0.6424, 0.2397, 0.7279)65.7575, 65.7683, -24.2099
12given(0.344, -0.877, -0.336), (0.937, 0.344, 0.061), (0.062, -0.336, 0.94)64.843, 132.416, 42.871
13given(0.936, -0.06, -0.347), (0.346, 0.341, 0.874), (0.066, -0.938, 0.34)-0.834, 108.751, 109.963
14given(0.728, 0.478, 0.491), (-0.244, -0.489, 0.837), (0.641, -0.73, -0.239)-40.096, 27.144, 80.985
15given(-0.487, -0.839, 0.242), (0.734, -0.243, 0.635), (-0.473, 0.487, 0.734)213.993, 39.059, 2.606
16given(0.488, -0.729, 0.48), (0.237, 0.64, 0.731), (-0.84, -0.243, 0.485)147.816, 106.702, 3.752
17given(0.6433, 0.2336, 0.7291), (-0.7269, 0.4853, 0.4858), (-0.2403, -0.8425, 0.482)65.133, 66.7963, -23.4074
18given(-0.238, 0.727, 0.645), (-0.841, -0.486, 0.237), (0.486, -0.486, 0.727)82.693, -26.435, -40.809
19given(-0.938, 0.062, 0.342), (0.06, -0.94, 0.335), (0.342, 0.334, 0.878)174.818, -42.908, -24.136

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要素

#1: タンパク質
PROTEIN (LUMAZINE SYNTHASE) / E.C.2.5.1.9 / 6 / 7-DIMETHYL-8-RIBITYLLUMAZINE SYNTHASE / DMRL SYNTHASE / RIBOFLAVIN SYNTHASE BETA CHAIN


分子量: 16552.789 Da / 分子数: 20 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Spinacia oleracea (ホウレンソウ)
Organelle: CHLOROPLAST / プラスミド: PET-24A / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q9XH32, 6,7-dimethyl-8-ribityllumazine synthase
#2: 化合物
ChemComp-LMZ / 5-NITROSO-6-RIBITYL-AMINO-2,4(1H,3H)-PYRIMIDINEDIONE / RNOP


分子量: 290.230 Da / 分子数: 20 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H14N4O7

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 53 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.6
詳細: 0.1 M TRIS-HCL PH 7.6, 17 % PEG 1500, 5 % PEG 400, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
10.1 MTris-HCl1reservoir
217 %PEG15001reservoir
35 %PEG4001reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I711 / 波長: 0.958
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: MAR / 日付: 1998年3月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.958 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.3→25 Å / Num. obs: 52248 / % possible obs: 98.3 % / Biso Wilson estimate: 94 Å2 / Rsym value: 11.1 / Net I/σ(I): 12.1
反射 シェル解像度: 3.3→3.36 Å / Mean I/σ(I) obs: 3.9 / Rsym value: 33.8 / % possible all: 98.3
反射
*PLUS
Num. measured all: 801553 / Rmerge(I) obs: 0.111
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 98.3 % / Rmerge(I) obs: 0.338

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
X-PLOR3.851精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1RVV

1rvv


解像度: 3.3→12 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.326 2565 5.02 %SHELLS
Rwork0.31 ---
obs0.31 50119 --
原子変位パラメータBiso mean: 44.7 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.3→12 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数23100 0 400 0 23500
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.713
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d21.4
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.414
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
Refine LS restraints NCSNCS model details: CONSTRAINTS+RESTRAINTS
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2INI.PARINI.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg21.4
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.414

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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