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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1c27 | ||||||
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タイトル | E. COLI METHIONINE AMINOPEPTIDASE:NORLEUCINE PHOSPHONATE COMPLEX | ||||||
要素 | METHIONINE AMINOPEPTIDASE | ||||||
キーワード | HYDROLASE / PRODUCT COMPLEX | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 : / initiator methionyl aminopeptidase activity / methionyl aminopeptidase / metalloaminopeptidase activity / ferrous iron binding / proteolysis / metal ion binding / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Escherichia coli (大腸菌) | ||||||
手法 | X線回折 / 解像度: 1.95 Å | ||||||
データ登録者 | Lowther, W.T. / Zhang, Y. / Sampson, P.B. / Honek, J.F. / Matthews, B.W. | ||||||
引用 | ジャーナル: Biochemistry / 年: 1999 タイトル: Insights into the mechanism of Escherichia coli methionine aminopeptidase from the structural analysis of reaction products and phosphorus-based transition-state analogues. 著者: Lowther, W.T. / Zhang, Y. / Sampson, P.B. / Honek, J.F. / Matthews, B.W. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1c27.cif.gz | 66.5 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1c27.ent.gz | 47.5 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1c27.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 1c27_validation.pdf.gz | 432.8 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 1c27_full_validation.pdf.gz | 441 KB | 表示 | |
XML形式データ | 1c27_validation.xml.gz | 13.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 1c27_validation.cif.gz | 18.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/c2/1c27 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/c2/1c27 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 29210.580 Da / 分子数: 1 / 断片: NORLEUCINE PHOSPHONATE / 変異: R175Q / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: NORLEUCINE PHOSPHONATE COMPLEX / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / プラスミド: PET28B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) 参照: UniProt: P07906, UniProt: P0AE18*PLUS, methionyl aminopeptidase | ||||||||
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#2: 化合物 | #3: 化合物 | ChemComp-NA / | #4: 化合物 | ChemComp-NLP / ( | #5: 水 | ChemComp-HOH / | 配列の詳細 | THERE ARE FOUR ADDITIONAL RESIDUES ON THE C-TERMINUS LEFT OVER FROM A THROMBIN DIGEST OF THE HIS- ...THERE ARE FOUR ADDITIONAL | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.42 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 詳細: Hepes, NaCl, CoCl2, K2SO4, methionine, N-octanoyl sucrose, PEG 4000, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS pH: 6.8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 298 K |
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放射光源 | 由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.54 |
検出器 | タイプ: RIGAKU RAXIS / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年4月1日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.54 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.95→36.6 Å / Num. all: 16281 / Num. obs: 68595 / % possible obs: 93.6 % / 冗長度: 4.2 % / Biso Wilson estimate: 19.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.056 / Net I/σ(I): 28.8 |
反射 シェル | 解像度: 1.95→2.02 Å / Rmerge(I) obs: 0.267 / Mean I/σ(I) obs: 4.6 / % possible all: 88.6 |
反射 | *PLUS Num. obs: 16281 / Num. measured all: 68595 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 88.6 % |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 解像度: 1.95→36.6 Å / 立体化学のターゲット値: TNT /
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溶媒の処理 | 溶媒モデル: TNT / Bsol: 294.4 Å2 / ksol: 0.908 e/Å3 | |||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.95→36.6 Å
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拘束条件 |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: TNT / 分類: refinement | |||||||||||||||
精密化 | *PLUS Num. reflection obs: 16281 / Rfactor obs: 0.17 | |||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | |||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | |||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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