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- PDB-1bp1: CRYSTAL STRUCTURE OF BPI, THE HUMAN BACTERICIDAL PERMEABILITY-INC... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1bp1
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF BPI, THE HUMAN BACTERICIDAL PERMEABILITY-INCREASING PROTEIN
要素BACTERICIDAL/PERMEABILITY-INCREASING PROTEIN
キーワードBACTERICIDAL / PERMEABILITY-INCREASING / LIPID-BINDING / LIPOPOLYSACCHARIDE-BINDING / ANTIBIOTIC
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of macrophage activation / Toll Like Receptor 4 (TLR4) Cascade / negative regulation of interleukin-8 production / Antimicrobial peptides / negative regulation of interleukin-6 production / negative regulation of tumor necrosis factor production / lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / lipopolysaccharide binding / specific granule lumen / azurophil granule lumen ...negative regulation of macrophage activation / Toll Like Receptor 4 (TLR4) Cascade / negative regulation of interleukin-8 production / Antimicrobial peptides / negative regulation of interleukin-6 production / negative regulation of tumor necrosis factor production / lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / lipopolysaccharide binding / specific granule lumen / azurophil granule lumen / defense response to Gram-negative bacterium / innate immune response / Neutrophil degranulation / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / membrane
類似検索 - 分子機能
BPI/LBP/Plunc family / Lipid binding protein BPI/LBP / Bactericidal permeability-increasing protein; domain 2 / Bactericidal permeability-increasing protein; domain 2 / Lipid-binding serum glycoprotein, C-terminal / Lipid-binding serum glycoprotein, conserved site / LBP / BPI / CETP family, C-terminal domain / LBP / BPI / CETP family signature. / BPI/LBP/CETP N-terminal domain / BPI/LBP/CETP C-terminal domain ...BPI/LBP/Plunc family / Lipid binding protein BPI/LBP / Bactericidal permeability-increasing protein; domain 2 / Bactericidal permeability-increasing protein; domain 2 / Lipid-binding serum glycoprotein, C-terminal / Lipid-binding serum glycoprotein, conserved site / LBP / BPI / CETP family, C-terminal domain / LBP / BPI / CETP family signature. / BPI/LBP/CETP N-terminal domain / BPI/LBP/CETP C-terminal domain / Bactericidal permeability-increasing protein; domain 1 / Lipid-binding serum glycoprotein, N-terminal / Bactericidal permeability-increasing protein, alpha/beta domain superfamily / LBP / BPI / CETP family, N-terminal domain / Bactericidal permeability-increasing protein; domain 1 / Super Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
1,2-DIACYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE / Bactericidal permeability-increasing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Beamer, L.J. / Carroll, S.F. / Eisenberg, D.
引用
ジャーナル: Science / 年: 1997
タイトル: Crystal structure of human BPI and two bound phospholipids at 2.4 angstrom resolution.
著者: Beamer, L.J. / Carroll, S.F. / Eisenberg, D.
#1: ジャーナル: Infect.Agents Dis. / 年: 1995
タイトル: Prospects for Use of Rbpi Fragments in the Treatment of Gram-Negative Bacterial Infections
著者: Elsbach, P. / Weiss, J.
履歴
登録1997年4月8日処理サイト: BNL
改定 1.01997年9月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: BACTERICIDAL/PERMEABILITY-INCREASING PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,2843
ポリマ－50,7041
非ポリマー1,5802
水86548
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)185.600, 33.000, 85.200
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 101.60, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 BACTERICIDAL/PERMEABILITY-INCREASING PROTEIN / BPI


分子量: 50703.691 Da / 分子数: 1 / 変異: S351A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / Cell: POLYMORPHONUCLEAR NEUTROPHILS / 細胞株 (発現宿主): CHINESE HAMSTER OVARY CELLS (CHO) / 細胞内の位置 (発現宿主): PRIMARY GRANULES
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P17213
#2: 化合物 ChemComp-PC1 / 1,2-DIACYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE / 3-SN-PHOSPHATIDYLCHOLINE


分子量: 790.145 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C44H88NO8P / コメント: リン脂質*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 48 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細BPI HAS TWO SIMILAR DOMAINS WHICH SHOW NO SIGNIFICANT SEQUENCE SIMILARITY.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.2 %
結晶化pH: 6.8
詳細: CRYSTALLIZED IN 12% PEG 8000, 0.2 M MG ACETATE, 0.1 NA CACODYLATE PH 6.8
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
18.5 mg/mlprotein1drop
212 %(w/v)PEG80001reservoir
3200 mMmagnesium acetate1reservoir
4100 mMsodium cacodylate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 300 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1994年2月1日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: NI FILTER / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→50 Å / Num. obs: 18908 / % possible obs: 92.7 % / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 45 Å2 / Rsym value: 0.072
反射 シェル解像度: 2.4→2.5 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / % possible all: 94.5
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.072
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 94.5 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR3.843モデル構築
X-PLOR3.843精密化
X-PLOR3.843位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 2.4→50 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 100000 / Data cutoff low absF: 0.1 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.295 1926 10.2 %RANDOM
Rwork0.225 ---
obs0.225 18908 92.7 %-
原子変位パラメータBiso mean: 45 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--11.35 Å20 Å27.7 Å2
2--6.33 Å20 Å2
3---5.02 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.45 Å0.34 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.46 Å0.47 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3531 0 102 48 3681
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d26.1
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.24
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.771.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it32
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it2.812
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it4.532.5
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.55 Å / Rfactor Rfree error: 0.027 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.455 275 8.7 %
Rwork0.368 2875 -
obs--94.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM11.WATTOPH11.WAT
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.843 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg26.1
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.24
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor obs: 0.368

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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