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- PDB-1bg9: BARLEY ALPHA-AMYLASE WITH SUBSTRATE ANALOGUE ACARBOSE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1bg9
タイトルBARLEY ALPHA-AMYLASE WITH SUBSTRATE ANALOGUE ACARBOSE
要素1,4-ALPHA-D-GLUCAN GLUCANOHYDROLASE
キーワードHYDROLASE / O-GLYCOSYL
機能・相同性
機能・相同性情報


starch catabolic process / alpha-amylase / alpha-amylase activity / calcium ion binding
類似検索 - 分子機能
Alpha-amylase, C-terminal beta-sheet / Alpha-amylase, plant / Alpha-amylase C-terminal beta-sheet domain / Alpha-amylase C-terminal beta-sheet domain / Alpha amylase / Alpha amylase, catalytic domain / Glycosyl hydrolase, family 13, catalytic domain / Alpha-amylase domain / Golgi alpha-mannosidase II / Glycosyl hydrolase, all-beta ...Alpha-amylase, C-terminal beta-sheet / Alpha-amylase, plant / Alpha-amylase C-terminal beta-sheet domain / Alpha-amylase C-terminal beta-sheet domain / Alpha amylase / Alpha amylase, catalytic domain / Glycosyl hydrolase, family 13, catalytic domain / Alpha-amylase domain / Golgi alpha-mannosidase II / Glycosyl hydrolase, all-beta / Glycosidases / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-AF1 / Alpha-amylase type B isozyme
類似検索 - 構成要素
生物種Hordeum vulgare (オオムギ)
手法X線回折 / REFINEMENT DIFFERENCE FOURIER / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Kadziola, A. / Haser, R.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1998
タイトル: Molecular structure of a barley alpha-amylase-inhibitor complex: implications for starch binding and catalysis.
著者: Kadziola, A. / Sogaard, M. / Svensson, B. / Haser, R.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1994
タイトル: Crystal and Molecular Structure of Barley Alpha-Amylase
著者: Kadziola, A. / Abe, J.I. / Svensson, B. / Haser, R.
履歴
登録1998年6月5日処理サイト: BNL
改定 1.01999年6月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / database_PDB_caveat / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / struct_asym / struct_conn / struct_conn_type
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_database_status.process_site / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年8月2日Group: Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 1,4-ALPHA-D-GLUCAN GLUCANOHYDROLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,9056
ポリマ－44,9861
非ポリマー9195
水2,666148
1
A: 1,4-ALPHA-D-GLUCAN GLUCANOHYDROLASE
ヘテロ分子

A: 1,4-ALPHA-D-GLUCAN GLUCANOHYDROLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,81112
ポリマ－89,9732
非ポリマー1,83810
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_556y,x,-z+11
単位格子
Length a, b, c (Å)135.200, 135.200, 79.600
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 1,4-ALPHA-D-GLUCAN GLUCANOHYDROLASE / ALPHA-AMYLASE / HIGH PI ISOZYME


分子量: 44986.438 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Hordeum vulgare (オオムギ) / 器官: GERMINATED SEEDS / Variant: CULTIVAR MENUET / 参照: UniProt: P04063, alpha-amylase
#2: 多糖 4,6-dideoxy-4-{[(1S,5R,6S)-3-formyl-5,6-dihydroxy-4-oxocyclohex-2-en-1-yl]amino}-alpha-D-xylo-hex-5- ...4,6-dideoxy-4-{[(1S,5R,6S)-3-formyl-5,6-dihydroxy-4-oxocyclohex-2-en-1-yl]amino}-alpha-D-xylo-hex-5-enopyranose-(1-4)-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 477.417 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
[][b-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-6-deoxy-Glcp4N]{[(4+1)][<C7O4>]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 糖 ChemComp-AF1 / 4,6-dideoxy-4-{[(1S,4S,5S,6S)-4,5,6-trihydroxy-3-(hydroxymethyl)cyclohex-2-en-1-yl]amino}-beta-D-glucopyranose / 4,6-dideoxy-4-{[(1S,4S,5S,6S)-4,5,6-trihydroxy-3-(hydroxymethyl)cyclohex-2-en-1-yl]amino}-beta-D-glucose / 4,6-dideoxy-4-{[(1S,4S,5S,6S)-4,5,6-trihydroxy-3-(hydroxymethyl)cyclohex-2-en-1-yl]amino}-D-glucose / 4,6-dideoxy-4-{[(1S,4S,5S,6S)-4,5,6-trihydroxy-3-(hydroxymethyl)cyclohex-2-en-1-yl]amino}-glucose


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 321.324 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C13H23NO8
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 148 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 75 %
解説: COMPLEX BETWEEN BARLEY ALPHA-AMYLASE AND SUBSTRATE ANALOGUE ACARBOSE
結晶化pH: 6.7 / 詳細: pH 6.7
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 75 %
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Svensson, B., (1987) J. Biol. Chem., 262, 13682.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
11 mM1dropCaCl2
210 mMMES1drop
34-16 mg/mlprotein1drop
410 %satammonium sulfate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 288 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: SIEMENS / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1992年4月1日
放射モノクロメーター: GRAPHITE(002) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射最高解像度: 2.729 Å / Num. obs: 17688 / % possible obs: 90.5 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.092 / Rsym value: 0.092 / Net I/σ(I): 16.6
反射 シェル解像度: 2.729→2.9 Å / 冗長度: 1.5 % / Rmerge(I) obs: 0.27 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Rsym value: 0.27 / % possible all: 44.8
反射
*PLUS
Num. measured all: 61039
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 44.8 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR2.1モデル構築
X-PLOR2.1精密化
XENGEN(HOWARDデータ削減
NIELSENデータ削減
XUONG)データ削減
XENGENデータスケーリング
X-PLOR2.1位相決定
精密化構造決定の手法: REFINEMENT DIFFERENCE FOURIER
開始モデル: 1AMY

1amy


解像度: 2.8→10 Å
交差検証法: THE VERSION OF X-PLOR (2.1) ORIGINALLY USED FOR REFINEMENT THE FREE R TEST WAS NOT AN OPTION. THEREFORE WE HAVE GIVEN THE OVERALL R FACTOR (TEST+WORKING) INSTEAD OF (WORK) TOGETHER ...交差検証法: THE VERSION OF X-PLOR (2.1) ORIGINALLY USED FOR REFINEMENT THE FREE R TEST WAS NOT AN OPTION. THEREFORE WE HAVE GIVEN THE OVERALL R FACTOR (TEST+WORKING) INSTEAD OF (WORK) TOGETHER WITH AN ESTIMATE OF THE FREE R (TEST) VALUE BASED ON A SIMULATED ANNEALING REFINEMENT WITH A NEWER VERSION OF X-PLOR (3.1).
σ(F): 1
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.249 1729 10 %RANDOM
Rwork0.151 ---
obs0.151 17688 86.4 %-
原子変位パラメータBiso mean: 20.1 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.35 Å0.25 Å
Luzzati d res low-10 Å
Luzzati sigma a0.35 Å0.21 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3184 0 58 148 3390
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg3.2
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d23.6
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.4
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it2.5
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.92 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.335 141 9.6 %
Rwork0.225 1466 -
obs--60.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARAM19X.PROTOPH19X.PRO
X-RAY DIFFRACTION2TOP.ACAR
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 2.1,3.1 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg23.6
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.4

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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