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万見
- PDB-1auw: H91N DELTA 2 CRYSTALLIN FROM DUCK -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1auw
タイトルH91N DELTA 2 CRYSTALLIN FROM DUCK
要素DELTA 2 CRYSTALLIN
キーワードEYE LENS PROTEIN / DELTA 2 CRYSTALLIN / ARGINOSUCCINATE LYASE
機能・相同性
機能・相同性情報


argininosuccinate lyase / argininosuccinate lyase activity / arginine biosynthetic process via ornithine / structural constituent of eye lens / arginine biosynthetic process / cytosol
類似検索 - 分子機能
Argininosuccinate lyase / Argininosuccinate lyase, C-terminal / Argininosuccinate lyase C-terminal / Fumarase/aspartase (C-terminal domain) / Fumarate lyase, conserved site / Fumarate lyases signature. / Fumarate lyase family / Fumarate lyase, N-terminal / Lyase / Ribonucleotide Reductase Protein R1; domain 1 ...Argininosuccinate lyase / Argininosuccinate lyase, C-terminal / Argininosuccinate lyase C-terminal / Fumarase/aspartase (C-terminal domain) / Fumarate lyase, conserved site / Fumarate lyases signature. / Fumarate lyase family / Fumarate lyase, N-terminal / Lyase / Ribonucleotide Reductase Protein R1; domain 1 / Fumarase/aspartase (N-terminal domain) / Fumarase/aspartase (Central domain) / Fumarase C; Chain A, domain 2 / Fumarase C; Chain B, domain 1 / Fumarase/histidase, N-terminal / L-Aspartase-like / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Argininosuccinate lyase
類似検索 - 構成要素
生物種Anas platyrhynchos (アヒル)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Abu-Abed, M. / Vallee, F. / Howell, P.L.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 1997
タイトル: Structural comparison of the enzymatically active and inactive forms of delta crystallin and the role of histidine 91.
著者: Abu-Abed, M. / Turner, M.A. / Vallee, F. / Simpson, A. / Slingsby, C. / Howell, P.L.
履歴
登録1997年9月3日処理サイト: BNL
改定 1.01998年3月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
改定 1.52024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DELTA 2 CRYSTALLIN
B: DELTA 2 CRYSTALLIN
C: DELTA 2 CRYSTALLIN
D: DELTA 2 CRYSTALLIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)206,9494
ポリマ－206,9494
非ポリマー00
水6,179343
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area29060 Å2
ΔGint-159 kcal/mol
Surface area57880 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)94.100, 100.200, 109.100
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 102.10, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.62853, 0.05304, 0.77598), (0.04926, -0.99295, 0.10777), (0.77623, 0.10596, 0.62149)12.68913, -5.87184, -5.64835
2given(0.04056, -0.89661, -0.44095), (-0.8993, -0.22509, 0.37496), (-0.43544, 0.38134, -0.81546)33.12549, 7.31229, 63.52295
3given(-0.41755, 0.84367, -0.33746), (0.84257, 0.22044, -0.49141), (-0.34019, -0.48952, -0.80289)41.5766, -4.51147, 60.15944

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要素

#1: タンパク質
DELTA 2 CRYSTALLIN


分子量: 51737.242 Da / 分子数: 4 / 変異: H89N / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Anas platyrhynchos (アヒル) / 細胞株: BL21 / 器官: EYE / プラスミド: BL21 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) PLYSS / 参照: UniProt: P24058, argininosuccinate lyase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 343 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 9

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 52 %
結晶化pH: 8.5
詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 18-20% PEG MME 2K, 300 MM MGCL2,100 MM TRIS-HCL PH 8.5
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
17-8 mg/mlprotein1drop
250 mMTris-HCl1drop
39-10 %(w/v)PEG MME20001drop
4150 mM1dropMgCl2
550 mMTris-HCl1drop
618-20 %(w/v)PEG MME20001reservoir
7300 mM1reservoirMgCl2
8100 mMTris-HCl1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 80 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F1 / 波長: 0.918
検出器タイプ: FUJI / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年1月1日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→15 Å / Num. obs: 65641 / % possible obs: 95 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.7 % / Rsym value: 0.103
反射 シェル解像度: 2.5→2.6 Å / Rsym value: 0.33 / % possible all: 92.6
反射
*PLUS
Num. measured all: 239855 / Rmerge(I) obs: 0.103
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 92.6 % / Rmerge(I) obs: 0.33

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.8モデル構築
X-PLOR3.8精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR3.8位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: TURKEY DELTA 1 CRYSTALLINE

解像度: 2.5→8 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
詳細: CIS PEPTIDES NOT INCLUDED IN DIHEDRAL ANGLES. X-PLOR 3.1 ALSO WAS USED.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.235 -10 %RANDOM
Rwork0.161 ---
obs0.161 57985 93 %-
原子変位パラメータBiso mean: 31.9 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13912 0 0 343 14255
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.16
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d19.92
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d2.86
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1
X-RAY DIFFRACTION2
X-RAY DIFFRACTION3PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.8 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor all: 0.178
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg19.92
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg2.86

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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