[日本語] English
万見
- PDB-1aoh: SINGLE COHESIN DOMAIN FROM THE SCAFFOLDING PROTEIN CIPA OF THE CL... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1aoh
タイトルSINGLE COHESIN DOMAIN FROM THE SCAFFOLDING PROTEIN CIPA OF THE CLOSTRIDIUM THERMOCELLUM CELLULOSOME
要素Cellulosomal-scaffolding protein A
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / CELLULOSOME SUBUNIT / B-BARREL / CELLULOSE DEGRADATION
機能・相同性
機能・相同性情報


cellulose binding / cellulose catabolic process / hydrolase activity, hydrolyzing O-glycosyl compounds / cell wall organization / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Immunoglobulin-like - #680 / Cellulosome anchoring protein, cohesin domain / Cohesin domain / Cellulose binding domain / Carbohydrate-binding module 3 / Cellulose binding domain / CBM3 (carbohydrate binding type-3) domain profile. / Carbohydrate-binding module 3 superfamily / Carboxypeptidase-like, regulatory domain superfamily / Clostridium cellulosome enzymes repeated domain signature. ...Immunoglobulin-like - #680 / Cellulosome anchoring protein, cohesin domain / Cohesin domain / Cellulose binding domain / Carbohydrate-binding module 3 / Cellulose binding domain / CBM3 (carbohydrate binding type-3) domain profile. / Carbohydrate-binding module 3 superfamily / Carboxypeptidase-like, regulatory domain superfamily / Clostridium cellulosome enzymes repeated domain signature. / Dockerin domain / Dockerin domain profile. / Dockerin type I domain / Dockerin type I repeat / Dockerin domain superfamily / CBM2/CBM3, carbohydrate-binding domain superfamily / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Cellulosomal-scaffolding protein A
類似検索 - 構成要素
生物種Clostridium thermocellum (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Alzari, P.M. / Tavares, G.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1997
タイトル: The crystal structure of a type I cohesin domain at 1.7 A resolution.
著者: Tavares, G.A. / Beguin, P. / Alzari, P.M.
#1: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1996
タイトル: Subcloning of a DNA Fragment Encoding a Single Cohesin Domain of the Clostridium Thermocellum Cellulosome-Integrating Protein Cipa: Purification, Crystallization, and Preliminary ...タイトル: Subcloning of a DNA Fragment Encoding a Single Cohesin Domain of the Clostridium Thermocellum Cellulosome-Integrating Protein Cipa: Purification, Crystallization, and Preliminary Diffraction Analysis of the Encoded Polypeptide
著者: Beguin, P. / Raynaud, O. / Chaveroche, M.K. / Dridi, A. / Alzari, P.M.
履歴
登録1997年7月3日処理サイト: BNL
改定 1.01998年7月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年6月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: entity / entity_name_com ...entity / entity_name_com / entity_src_gen / pdbx_database_status / struct_keywords / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif
Item: _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_fragment ..._entity.pdbx_description / _entity.pdbx_fragment / _entity_src_gen.gene_src_common_name / _entity_src_gen.gene_src_strain / _entity_src_gen.pdbx_beg_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_end_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_seq_type / _pdbx_database_status.process_site / _struct_keywords.pdbx_keywords / _struct_keywords.text / _struct_ref.db_code / _struct_ref.pdbx_align_begin / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code / _struct_ref_seq.db_align_beg / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_beg / _struct_ref_seq.seq_align_beg / _struct_ref_seq_dif.db_mon_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_seq_num
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Cellulosomal-scaffolding protein A
B: Cellulosomal-scaffolding protein A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,5212
ポリマ－31,5212
非ポリマー00
水6,864381
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)37.840, 80.500, 93.240
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.99976, 0.0207, -0.0073), (-0.01548, -0.42902, 0.90316), (0.01556, 0.90306, 0.42924)
ベクター: 46.26901, 30.67456, -19.45288)

-
要素

#1: タンパク質 Cellulosomal-scaffolding protein A / Cellulose-integrating protein A / Cellulosomal glycoprotein S1/SL / Cohesin


分子量: 15760.738 Da / 分子数: 2 / 断片: COHESIN DOMAIN residues 1216-1361 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Clostridium thermocellum (strain ATCC 27405 / DSM 1237 / NBRC 103400 / NCIMB 10682 / NRRL B-4536 / VPI 7372) (バクテリア)
株: ATCC 27405 / DSM 1237 / NBRC 103400 / NCIMB 10682 / NRRL B-4536 / VPI 7372
細胞株: BL21 / 細胞内の位置: CYTOPLASM / 遺伝子: cipA, Cthe_3077 / プラスミド: PREP4 / 細胞株 (発現宿主): BL21 / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASM / 遺伝子 (発現宿主): LACI / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): 293 / 参照: UniProt: Q06851
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 381 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THE WILD TYPE PROTEIN CIPA CONTAINS NINE HOMOLOGOUS COHESIN DOMAINS (THE STRUCTURE PRESENTED HERE ...THE WILD TYPE PROTEIN CIPA CONTAINS NINE HOMOLOGOUS COHESIN DOMAINS (THE STRUCTURE PRESENTED HERE CORRESPONDS TO THE SEVENTH DOMAIN). EACH COHESIN DOMAIN SPECIFICALLY BINDS (AS A MONOMER) THE DOCKERIN DOMAIN OF CELLULOSOMAL GLYCOSIDASES, THUS INTEGRATING THE ENZYMES WITHIN THE MACROMOLECULAR AGGREGATE. IN THE ABSENCE OF GLYCOSIDASES, IT IS POSSIBLE THAT THE COHESIN DOMAINS COULD FORM DIMERS SIMILAR TO THOSE OBSERVED IN THE CRYSTAL. DIMERIZATION COULD SERVE TO PROTECT THE DOCKERIN BINDING SITES FROM BEING EXPOSED TO THE SOLVENT.

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 40 %
結晶化pH: 6.25
詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 18% PEG-8000, 0.2 M CALCIUM ACETATE, 6% GLYCEROL AND 0.05 M SODIUM CACODYLATE, PH 6.25
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Beguin, P., (1996) Protein Sci., 5, 1192
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
118 %(w/v)PEG80001reservoir
20.2 Mcalcium acetate1reservoir
36 %(v/v)glycerol1reservoir
40.05 Msodium cacodylate1reservoir
59 %(w/v)PEG80001drop
60.1 Mcalcium acetate1drop
73 %(v/v)glycerol1drop
80.025 Msodium cacodylate1droppH6.25
97.5-10 mg/mlprotein1drop

-
データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: LURE / ビームライン: DW32 / 波長: 0.983
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年11月1日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.983 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→20 Å / Num. obs: 29669 / % possible obs: 92.2 % / 冗長度: 5.8 % / Biso Wilson estimate: 14 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.055 / Net I/σ(I): 22.2
反射 シェル解像度: 1.7→1.76 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.253 / Mean I/σ(I) obs: 4.5 / % possible all: 86.6
反射
*PLUS
Num. measured all: 175259
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 86.6 %

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR3.1位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 1.7→10 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 0 / Data cutoff low absF: 0 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rwork0.194 ---
obs0.194 29498 92 %-
Rfree--5 %RANDOM
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2538 0 0 381 2919
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.85
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d28.24
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.55
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
Refine LS restraints NCSNCS model details: UNRESTRAINED
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.78 Å / Total num. of bins used: 8 /
Rfactor反射数%反射
Rwork0.29 3218 -
obs--0.87 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.26
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg28.24
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.55
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rwork: 0.29

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る