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- PDB-1a3r: FAB FRAGMENT (ANTIBODY 8F5) COMPLEXED WITH PEPTIDE FROM HUMAN RHI... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1a3r
タイトルFAB FRAGMENT (ANTIBODY 8F5) COMPLEXED WITH PEPTIDE FROM HUMAN RHINOVIRUS (SEROTYPE 2) VIRAL CAPSID PROTEIN VP2 (RESIDUES 156-170)
要素
  • HUMAN RHINOVIRUS CAPSID PROTEIN VP2
  • IGG2A 8F5 FAB (HEAVY CHAIN)
  • IGG2A 8F5 FAB (LIGHT CHAIN)
キーワードViral protein/Immune system / IMMUNOGLOBULIN / ANTIBODY / RHINOVIRUS / NEUTRALIZATION / CONTINUOUS EPITOPE / COMPLEX (IMMUNOGLOBULIN-VIRAL PEPTIDE) / Viral protein-Immune system COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of RIG-I activity / immunoglobulin complex, circulating / immunoglobulin receptor binding / picornain 2A / symbiont-mediated suppression of host mRNA export from nucleus / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / symbiont genome entry into host cell via pore formation in plasma membrane / picornain 3C / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / complement activation, classical pathway ...symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of RIG-I activity / immunoglobulin complex, circulating / immunoglobulin receptor binding / picornain 2A / symbiont-mediated suppression of host mRNA export from nucleus / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / symbiont genome entry into host cell via pore formation in plasma membrane / picornain 3C / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / complement activation, classical pathway / antigen binding / host cell cytoplasmic vesicle membrane / endocytosis involved in viral entry into host cell / nucleoside-triphosphate phosphatase / protein complex oligomerization / symbiont-mediated suppression of host gene expression / monoatomic ion channel activity / antibacterial humoral response / DNA replication / RNA helicase activity / blood microparticle / induction by virus of host autophagy / immune response / RNA-directed RNA polymerase / viral RNA genome replication / cysteine-type endopeptidase activity / RNA-dependent RNA polymerase activity / virus-mediated perturbation of host defense response / DNA-templated transcription / host cell nucleus / virion attachment to host cell / structural molecule activity / proteolysis / RNA binding / extracellular space / extracellular exosome / ATP binding / membrane / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Poliovirus 3A protein-like / Poliovirus 3A protein like / Picornavirus 2B protein / Poliovirus core protein 3a, soluble domain / Picornavirus 2B protein / Peptidase C3, picornavirus core protein 2A / Picornavirus core protein 2A / Picornavirus coat protein VP4 / Picornavirus coat protein (VP4) / Picornavirales 3C/3C-like protease domain ...Poliovirus 3A protein-like / Poliovirus 3A protein like / Picornavirus 2B protein / Poliovirus core protein 3a, soluble domain / Picornavirus 2B protein / Peptidase C3, picornavirus core protein 2A / Picornavirus core protein 2A / Picornavirus coat protein VP4 / Picornavirus coat protein (VP4) / Picornavirales 3C/3C-like protease domain / Picornavirales 3C/3C-like protease domain profile. / Peptidase C3A/C3B, picornaviral / 3C cysteine protease (picornain 3C) / Picornavirus capsid / picornavirus capsid protein / Helicase, superfamily 3, single-stranded RNA virus / Superfamily 3 helicase of positive ssRNA viruses domain profile. / Helicase, superfamily 3, single-stranded DNA/RNA virus / RNA helicase / Immunoglobulin V-Type / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Immunoglobulin V-set domain / Viral coat protein subunit / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / RNA-directed RNA polymerase, C-terminal domain / Viral RNA-dependent RNA polymerase / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulins / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Immunoglobulin-like fold / DNA/RNA polymerase superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Genome polyprotein / Igh protein / ENSMUSG00000076577 protein
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Human rhinovirus 2 (ライノウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Tormo, J. / Blaas, D. / Fita, I.
引用
ジャーナル: EMBO J. / 年: 1994
タイトル: Crystal structure of a human rhinovirus neutralizing antibody complexed with a peptide derived from viral capsid protein VP2.
著者: Tormo, J. / Blaas, D. / Parry, N.R. / Rowlands, D. / Stuart, D. / Fita, I.
#1: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1992
タイトル: Three-Dimensional Structure of the Fab Fragment of a Neutralizing Antibody to Human Rhinovirus Serotype 2
著者: Tormo, J. / Stadler, E. / Skern, T. / Auer, H. / Kanzler, O. / Betzel, C. / Blaas, D. / Fita, I.
#2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1990
タイトル: Crystallization and Preliminary X-Ray Diffraction Studies of the Fab Fragment of a Neutralizing Monoclonal Antibody Directed Against Human Rhinovirus Serotype 2
著者: Tormo, J. / Fita, I. / Kanzler, O. / Blaas, D.
履歴
登録1998年1月23日処理サイト: BNL
改定 1.01998年4月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月25日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月2日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: database_2 / diffrn_source ...database_2 / diffrn_source / pdbx_initial_refinement_model / software / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _software.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
L: IGG2A 8F5 FAB (LIGHT CHAIN)
H: IGG2A 8F5 FAB (HEAVY CHAIN)
P: HUMAN RHINOVIRUS CAPSID PROTEIN VP2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,7163
ポリマ－49,7163
非ポリマー00
水3,837213
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5700 Å2
ΔGint-35 kcal/mol
Surface area19950 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.790, 76.320, 92.320
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: 抗体 IGG2A 8F5 FAB (LIGHT CHAIN) / ANTIBODY 8F5


分子量: 24416.984 Da / 分子数: 1 / 断片: FAB FRAGMENT (PAPAIN DIGESTION) / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: Q52L64*PLUS
#2: 抗体 IGG2A 8F5 FAB (HEAVY CHAIN) / ANTIBODY 8F5


分子量: 23588.201 Da / 分子数: 1 / 断片: FAB FRAGMENT (PAPAIN DIGESTION) / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: Q505N9*PLUS
#3: タンパク質・ペプチド HUMAN RHINOVIRUS CAPSID PROTEIN VP2


分子量: 1710.905 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 156 - 170 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: COMMON COLD VIRUS / 由来: (天然) Human rhinovirus 2 (ライノウイルス) / 属: Rhinovirus / 生物種: Human rhinovirus A / 株: SEROTYPE 2 / 参照: UniProt: P04936
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 213 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細NH2: THE SYNTHETIC PEPTIDE HAS ITS C-TERMINAL END BLOCKED WITH AN AMIDE GROUP.
配列の詳細THE PEPTIDE IS NUMBERED ACCORDING TO THE VIENNA ISOLATE SEQUENCE (SKERN ET AL., NUCLEIC ACIDS RES., ...THE PEPTIDE IS NUMBERED ACCORDING TO THE VIENNA ISOLATE SEQUENCE (SKERN ET AL., NUCLEIC ACIDS RES., 13:2111- 2126(1985)

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.9 %
結晶化pH: 7.5
詳細: FAB-PEPTIDE COMPLEX WAS CRYSTALLIZED FROM 0.9 M SODIUM CITRATE, 25 MM SODIUM CHLORIDE, 50 MM TRIS-HCL, PH 7.75, pH 7.5
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
17.0 mg/mlFab1drop
21.1 mg/mloligonucleotide1drop
30.45 Msodium citrate1drop
425 mM1dropNaCl
550 mMTris1drop
60.9 Msodium citrate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1991年11月20日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 2.1→20 Å / Num. obs: 28392 / % possible obs: 94.6 % / Biso Wilson estimate: 13.6 Å2 / Rsym value: 0.062
反射 シェル解像度: 2.1→2.15 Å / Rsym value: 0.18 / % possible all: 90.2
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.07

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
ROTAVATAデータ削減
Agrovataデータ削減
X-PLOR3.851モデル構築
X-PLOR3.851精密化
CCP4(AGROVATAデータスケーリング
ROTAVATAデータスケーリング
X-PLOR3.851位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1BBD

1bbd


解像度: 2.1→20 Å / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / σ(F): 0 / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射
Rwork0.171 --
obs0.171 28392 93.97 %
原子変位パラメータBiso mean: 27.3 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.21 Å / Luzzati d res low obs: 5 Å / Luzzati sigma a obs: 0.22 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3456 0 0 213 3669
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d27.9
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.11
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it2.1921.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it3.4672
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it3.9822
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it5.6962.5
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.23 Å / Total num. of bins used: 6 /
Rfactor反射数%反射
Rwork0.226 4445 -
obs--90.07 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM19.SOLTOPH19.SOL
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg27.9
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.11

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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