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- PDB-1a2a: AGKISTROTOXIN, A PHOSPHOLIPASE A2-TYPE PRESYNAPTIC NEUROTOXIN FRO... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1a2a
タイトルAGKISTROTOXIN, A PHOSPHOLIPASE A2-TYPE PRESYNAPTIC NEUROTOXIN FROM AGKISTRODON HALYS PALLAS
要素PHOSPHOLIPASE A2
キーワードPRESYNAPTIC NEUROTOXIN / PHOSPHOLIPASE A2 / HYDROLASE / LIPID DEGRADATION
機能・相同性
機能・相同性情報


phospholipase A2 / calcium-dependent phospholipase A2 activity / arachidonate secretion / lipid catabolic process / negative regulation of T cell proliferation / phospholipid metabolic process / phospholipid binding / toxin activity / calcium ion binding / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Phospholipase A2, aspartic acid active site / Phospholipase A2 aspartic acid active site. / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 / Phospholipase A2, histidine active site / Phospholipase A2 histidine active site. / Phospholipase A2 domain / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 domain ...Phospholipase A2, aspartic acid active site / Phospholipase A2 aspartic acid active site. / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 / Phospholipase A2, histidine active site / Phospholipase A2 histidine active site. / Phospholipase A2 domain / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 domain / Phospholipase A2 domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Neutral phospholipase A2 agkistrodotoxin
類似検索 - 構成要素
生物種Gloydius halys (ヘビ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Tang, L. / Zhou, Y. / Lin, Z.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1998
タイトル: Crystal structure of agkistrodotoxin, a phospholipase A2-type presynaptic neurotoxin from agkistrodon halys pallas.
著者: Tang, L. / Zhou, Y.C. / Lin, Z.J.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1998
タイトル: Crystal Structure of Agkistrodotoxin, a Phospholipase A2-Type Presynaptic Neurotoxin from Agkistrodon Halys Pallas
著者: Tang, L. / Zhou, Y.C. / Lin, Z.J.
履歴
登録1997年12月25日処理サイト: BNL
改定 1.01999年1月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月5日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月2日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月30日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PHOSPHOLIPASE A2
B: PHOSPHOLIPASE A2
C: PHOSPHOLIPASE A2
D: PHOSPHOLIPASE A2
E: PHOSPHOLIPASE A2
F: PHOSPHOLIPASE A2
G: PHOSPHOLIPASE A2
H: PHOSPHOLIPASE A2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)111,10612
ポリマ－110,9648
非ポリマー1424
水00
1
A: PHOSPHOLIPASE A2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,8711
ポリマ－13,8711
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: PHOSPHOLIPASE A2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,8711
ポリマ－13,8711
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: PHOSPHOLIPASE A2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,9062
ポリマ－13,8711
非ポリマー351
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: PHOSPHOLIPASE A2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,9062
ポリマ－13,8711
非ポリマー351
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
5
E: PHOSPHOLIPASE A2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,9062
ポリマ－13,8711
非ポリマー351
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
6
F: PHOSPHOLIPASE A2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,9062
ポリマ－13,8711
非ポリマー351
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
7
G: PHOSPHOLIPASE A2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,8711
ポリマ－13,8711
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
8
H: PHOSPHOLIPASE A2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,8711
ポリマ－13,8711
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)108.950, 85.227, 71.054
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 109.66, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
PHOSPHOLIPASE A2 / AGKISTROTOXIN / ATX


分子量: 13870.562 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Gloydius halys (ヘビ) / 参照: UniProt: P14421, phospholipase A2
#2: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 49 %
結晶化pH: 4.5 / 詳細: pH 4.5
結晶化
*PLUS
温度: 18 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110 mg/mlprotein1drop
260 %MPD1drop
30.6 Mammonium sulfate1drop
41 %octyl-beta-D-glucopyranoside1drop
50.6 M1dropKCl
60.1 M1dropNaAc
760 %MPD1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 291 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: SIEMENS / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1994年9月1日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: NI FILTER / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.58→100 Å / Num. obs: 32147 / % possible obs: 82 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 1.9 % / Biso Wilson estimate: 28.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.064 / Rsym value: 0.064 / Net I/σ(I): 9.42
反射 シェル解像度: 2.58→2.74 Å / 冗長度: 1.5 % / Rmerge(I) obs: 0.41 / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / Rsym value: 0.41 / % possible all: 26
反射
*PLUS
最高解像度: 2.59 Å / % possible obs: 84.36 %

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XENGENデータ収集
XENGENデータ削減
X-PLOR3.851モデル構築
X-PLOR3.851精密化
XENGENデータスケーリング
X-PLOR3.851位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1PSJ

1psj


解像度: 2.8→6 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
詳細: THE ASYMMETRIC UNIT CONTAINS 8 MOLECULES. THE STRUCTURE WAS SOLVED BY MOLECULAR REPLACEMENT METHOD USING A MONOMERIC SEARCH MODEL WHICH SHOWS 51 PERCENT SEQUENCE IDENTITY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.285 1419 10.2 %RANDOM
Rwork0.207 ---
obs0.207 13936 51.2 %-
原子変位パラメータBiso mean: 32.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.41 Å0.29 Å
Luzzati d res low-5.5 Å
Luzzati sigma a0.52 Å0.35 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7688 0 4 0 7692
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d26.9
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d0.59
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it2.991.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it4.72
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it5.082
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it7.462.5
Refine LS restraints NCSNCS model details: RESTRAINTS
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.96 Å / Rfactor Rfree error: 0.03 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.375 157 9.2 %
Rwork0.279 1558 -
obs--37.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 10 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg26.9
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg0.59
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor obs: 0.279

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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