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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-9317
タイトルDihedral oligomeric complex of GyrA N-terminal fragment, solved by cryoEM in D2 symmetry
マップデータDihedral oligomeric complex of GyrA N-terminal fragment, solved by cryoEM in D2 symmetry
試料
  • 複合体: Complex of DNA Gyrase A subunit in D2 symmetry
    • タンパク質・ペプチド: DNA gyrase subunit A
キーワードtopoisomerase / oligomeric complex / gyrase / ISOMERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA topoisomerase type II (double strand cut, ATP-hydrolyzing) complex / DNA negative supercoiling activity / DNA topoisomerase type II (double strand cut, ATP-hydrolyzing) activity / DNA topoisomerase (ATP-hydrolysing) / DNA topological change / DNA-templated DNA replication / chromosome / DNA binding / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
DNA gyrase, subunit A / : / DNA gyrase/topoisomerase IV, subunit A, C-terminal repeat / DNA gyrase/topoisomerase IV, subunit A, C-terminal / DNA gyrase C-terminal domain, beta-propeller / Topoisomerase (Topo) IIA-type catalytic domain profile. / DNA topoisomerase, type IIA, alpha-helical domain superfamily / DNA topoisomerase, type IIA, domain A / DNA topoisomerase, type IIA, domain A, alpha-beta / DNA gyrase/topoisomerase IV, subunit A ...DNA gyrase, subunit A / : / DNA gyrase/topoisomerase IV, subunit A, C-terminal repeat / DNA gyrase/topoisomerase IV, subunit A, C-terminal / DNA gyrase C-terminal domain, beta-propeller / Topoisomerase (Topo) IIA-type catalytic domain profile. / DNA topoisomerase, type IIA, alpha-helical domain superfamily / DNA topoisomerase, type IIA, domain A / DNA topoisomerase, type IIA, domain A, alpha-beta / DNA gyrase/topoisomerase IV, subunit A / DNA Topoisomerase IV / DNA topoisomerase, type IIA-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA gyrase subunit A / DNA gyrase subunit A
類似検索 - 構成要素
生物種Streptococcus pneumoniae G54 (肺炎レンサ球菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.16 Å
データ登録者Soczek KM / Grant T
資金援助 米国, 英国, 5件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01-GM051350 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35-GM118108 米国
Cancer Research UKFC001143 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)FC001143 英国
Wellcome TrustFC001143 英国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2018
タイトル: CryoEM structures of open dimers of gyrase A in complex with DNA illuminate mechanism of strand passage.
著者: Katarzyna M Soczek / Tim Grant / Peter B Rosenthal / Alfonso Mondragón /
要旨: Gyrase is a unique type IIA topoisomerase that uses ATP hydrolysis to maintain the negatively supercoiled state of bacterial DNA. In order to perform its function, gyrase undergoes a sequence of ...Gyrase is a unique type IIA topoisomerase that uses ATP hydrolysis to maintain the negatively supercoiled state of bacterial DNA. In order to perform its function, gyrase undergoes a sequence of conformational changes that consist of concerted gate openings, DNA cleavage, and DNA strand passage events. Structures where the transported DNA molecule (T-segment) is trapped by the A subunit have not been observed. Here we present the cryoEM structures of two oligomeric complexes of open gyrase A dimers and DNA. The protein subunits in these complexes were solved to 4 Å and 5.2 Å resolution. One of the complexes traps a linear DNA molecule, a putative T-segment, which interacts with the open gyrase A dimers in two states, representing steps either prior to or after passage through the DNA-gate. The structures locate the T-segment in important intermediate conformations of the catalytic cycle and provide insights into gyrase-DNA interactions and mechanism.
履歴
登録2018年11月10日-
ヘッダ(付随情報) 公開2018年11月21日-
マップ公開2018年12月5日-
更新2024年3月20日-
現状2024年3月20日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.047
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.047
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6n1q
  • 表面レベル: 0.047
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_9317.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_9317.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 30.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Dihedral oligomeric complex of GyrA N-terminal fragment, solved by cryoEM in D2 symmetry
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.24 Å/pix.
x 200 pix.
= 248. Å		1.24 Å/pix.
x 200 pix.
= 248. Å		1.24 Å/pix.
x 200 pix.
= 248. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.24 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.047 / ムービー #1: 0.047
最小 - 最大-0.09317213 - 0.23964967
平均 (標準偏差)0.0031568184 (±0.014230405)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ200200200
Spacing200200200
セルA=B=C: 248.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.241.241.24
M x/y/z200200200
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z248.000248.000248.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ450450450
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS200200200
D min/max/mean-0.0930.2400.003

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Complex of DNA Gyrase A subunit in D2 symmetry

全体名称: Complex of DNA Gyrase A subunit in D2 symmetry
要素
  • 複合体: Complex of DNA Gyrase A subunit in D2 symmetry
    • タンパク質・ペプチド: DNA gyrase subunit A

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超分子 #1: Complex of DNA Gyrase A subunit in D2 symmetry

超分子名称: Complex of DNA Gyrase A subunit in D2 symmetry / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Streptococcus pneumoniae G54 (肺炎レンサ球菌)
分子量理論値: 460 KDa

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分子 #1: DNA gyrase subunit A

分子名称: DNA gyrase subunit A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 8 / 光学異性体: LEVO / EC番号: ec: 5.99.1.3
由来(天然)生物種: Streptococcus pneumoniae G54 (肺炎レンサ球菌)
株: G
分子量理論値: 57.977578 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MHHHHHHSSG VDLGTENLYF QSIAMQDKNL VNVNLTKEMK ASFIDYAMSV IVARALPDVR DGLKPVHRRI LYGMNELGVT PDKPHKKSA RITGDVMGKY HPHGDSSIYE AMVRMAQWWS YRYMLVDGHG NFGSMDGDSA AAQRYTEARM SKIALEMLRD I NKNTVDFV ...文字列:
MHHHHHHSSG VDLGTENLYF QSIAMQDKNL VNVNLTKEMK ASFIDYAMSV IVARALPDVR DGLKPVHRRI LYGMNELGVT PDKPHKKSA RITGDVMGKY HPHGDSSIYE AMVRMAQWWS YRYMLVDGHG NFGSMDGDSA AAQRYTEARM SKIALEMLRD I NKNTVDFV DNYDANEREP LVLPARFPNL LVNGATGIAV GMATNIPPHN LGETIDAVKL VMDNPEVTTK DLMEVLPGPD FP TGALVMG KSGIHKAYET GKGSIVLRSR TEIETTKTGR ERIVVTEFPY MVNKTKVHEH IVRLVQEKRI EGITAVRDES NRE GVRFVI EVKRDASANV ILNNLFKMTQ MQTNFGFNML AIQNGIPKIL SLRQILDAYI EHQKEVVVRR TRFDKEKAEA RAHI LEGLL IALDHIDEVI RIIRASETDA EAQAELMSKF KLSERQSQAI LDMRLRRLTG LERDKIQSEY DDLLALIADL ADILA KPER VSQIIKDELD EVKRKFSDKR RTELMVG

UniProtKB: DNA gyrase subunit A

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度名称式
50.0 mMTris
55.0 mMpotassium chlorideKCl
10.0 mMstrontium chlorideSrCl2
グリッドモデル: C-flat-1.2/1.3 4C / 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL 3200FS
温度最低: 100.0 K / 最高: 100.0 K
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: In-column Omega Filter
エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - サイズ - 横: 3710 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 3838 pixel / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-40 / 実像数: 718 / 平均露光時間: 12.0 sec. / 平均電子線量: 62.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 最大 デフォーカス（補正後）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（補正後）: 1.0 µm / 倍率（補正後）: 40323 / 照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.0 mm / 倍率（公称値）: 30000
試料ステージ試料ホルダーモデル: GATAN 626 SINGLE TILT LIQUID NITROGEN CRYO TRANSFER HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN

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画像解析

粒子像選択選択した数: 387297
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: back projection from 3 orthogonal views
最終 再構成使用したクラス数: 1
想定した対称性 - 点群: D2 (2回x2回 2面回転対称)
アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 5.16 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1) / 使用した粒子像数: 112656
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.4)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1)
最終 3次元分類クラス数: 1 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

4z2c


Chain - Chain ID: A / Chain - Residue range: 2-486 / Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 当てはまり具合の基準: correlation coefficient
得られたモデル

PDB-6n1q:
Dihedral oligomeric complex of GyrA N-terminal fragment, solved by cryoEM in D2 symmetry

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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