+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-8317 | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Wild-type E. coli GroEL | |||||||||
マップデータ | wild-type E. coli GroEL | |||||||||
試料 |
| |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 phosphoric triester hydrolase activity / Xaa-Pro dipeptidase / proline dipeptidase activity / metallodipeptidase activity / dipeptidase activity / GroEL-GroES complex / chaperonin ATPase / peptide catabolic process / virion assembly / chaperone cofactor-dependent protein refolding ...phosphoric triester hydrolase activity / Xaa-Pro dipeptidase / proline dipeptidase activity / metallodipeptidase activity / dipeptidase activity / GroEL-GroES complex / chaperonin ATPase / peptide catabolic process / virion assembly / chaperone cofactor-dependent protein refolding / aminopeptidase activity / isomerase activity / ATP-dependent protein folding chaperone / response to radiation / unfolded protein binding / protein folding / manganese ion binding / protein refolding / response to heat / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / ATP hydrolysis activity / proteolysis / ATP binding / identical protein binding / membrane / cytosol 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Escherichia coli (大腸菌) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.9 Å | |||||||||
データ登録者 | Jiang M / Zhang J | |||||||||
引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2017 タイトル: GroEL actively stimulates folding of the endogenous substrate protein PepQ. 著者: Jeremy Weaver / Mengqiu Jiang / Andrew Roth / Jason Puchalla / Junjie Zhang / Hays S Rye / 要旨: Many essential proteins cannot fold without help from chaperonins, like the GroELS system of Escherichia coli. How chaperonins accelerate protein folding remains controversial. Here we test key ...Many essential proteins cannot fold without help from chaperonins, like the GroELS system of Escherichia coli. How chaperonins accelerate protein folding remains controversial. Here we test key predictions of both passive and active models of GroELS-stimulated folding, using the endogenous E. coli metalloprotease PepQ. While GroELS increases the folding rate of PepQ by over 15-fold, we demonstrate that slow spontaneous folding of PepQ is not caused by aggregation. Fluorescence measurements suggest that, when folding inside the GroEL-GroES cavity, PepQ populates conformations not observed during spontaneous folding in free solution. Using cryo-electron microscopy, we show that the GroEL C-termini make physical contact with the PepQ folding intermediate and help retain it deep within the GroEL cavity, resulting in reduced compactness of the PepQ monomer. Our findings strongly support an active model of chaperonin-mediated protein folding, where partial unfolding of misfolded intermediates plays a key role. | |||||||||
履歴 |
|
-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
---|---|
構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_8317.map.gz | 363.9 KB | EMDBマップデータ形式 | |
---|---|---|---|---|
ヘッダ (付随情報) | emd-8317-v30.xml emd-8317.xml | 9.1 KB 9.1 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_8317.png | 184.8 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-8317 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-8317 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
---|---|
「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_8317.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
注釈 | wild-type E. coli GroEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 3.7 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
|
-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : Tetradecamer complex of wild-type E. coli GroEL
全体 | 名称: Tetradecamer complex of wild-type E. coli GroEL |
---|---|
要素 |
|
-超分子 #1: Tetradecamer complex of wild-type E. coli GroEL
超分子 | 名称: Tetradecamer complex of wild-type E. coli GroEL / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
---|---|
由来(天然) | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
-分子 #1: GroEL
分子 | 名称: GroEL / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO |
---|---|
由来(天然) | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
配列 | 文字列: MAAKDVKFGN DARVKMLRGV NVLADAVKVT LGPKGRNVVL DKSFGAPTIT KDGVSVAREI ELEDKFENMG AQMVKEVASK ANDAAGDGTT TATVLAQAII TEGLKAVAAG MNPMDLKRGI DKAVTAAVEE LKALSVPCSD SKAIAQVGTI SANSDETVGK LIAEAMDKVG ...文字列: MAAKDVKFGN DARVKMLRGV NVLADAVKVT LGPKGRNVVL DKSFGAPTIT KDGVSVAREI ELEDKFENMG AQMVKEVASK ANDAAGDGTT TATVLAQAII TEGLKAVAAG MNPMDLKRGI DKAVTAAVEE LKALSVPCSD SKAIAQVGTI SANSDETVGK LIAEAMDKVG KEGVITVEDG TGLQDELDVV EGMQFDRGYL SPYFINKPET GAVELESPFI LLADKKISNI REMLPVLEAV AKAGKPLLII AEDVEGEALA TAVVNTIRGI VKVAAVKAPG FGDRRKAMLQ DIATLTGGTV ISEEIGMELE KATLEDLGQA KRVVINKDTT TIIDGVGEEA AIQGRVAQIR QQIEEATSD YDREKLQERV AKLAGGVAVI KVGAATEVEM KEKKARVEDA LHATRAAVEE GVVAGGGVAL IRVASKLADL RGQNEDQNVG IKVALRAMEA PLRQIVLNCG EEPSVVANTV KGGDGNYGYN AATEEYGNMI DMGILDPTKV TRSALQYAAS VAGLMITTEC MVTDLPKNDA ADLGAAGGMG GMGGMGGMM |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
---|---|
解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 |
---|---|
凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TECNAI F20 |
---|---|
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 19.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
実験機器 | モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: PDB ENTRY PDBモデル - PDB ID: |
---|---|
最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 7.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 81442 |
初期 角度割当 | タイプ: PROJECTION MATCHING |
最終 角度割当 | タイプ: PROJECTION MATCHING |