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- EMDB-8179: Campylobacter Hook -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-8179
タイトルCampylobacter Hook
マップデータ
試料
  • 細胞器官・細胞要素: helical assembly of FlgE (flagellar hook)
    • タンパク質・ペプチド: Campylobacter hook FlgE
機能・相同性
機能・相同性情報


bacterial-type flagellum organization / bacterial-type flagellum basal body / bacterial-type flagellum-dependent swarming motility
類似検索 - 分子機能
Flagellar hook FlgE / Flagellar hook protein FlgE, D3 domain / Flagellar hook protein FlgE superfamily / Flagellar hook protein FlgE / Flagellar basal body protein FlaE D2 domain / Flagellar hook-basal body protein, FlgE/F/G / Flagellar hook-basal body protein, FlgE/F/G-like / : / Flagellar hook protein FlgE/F/G D1 domain / Flagellar basal body rod protein, N-terminal ...Flagellar hook FlgE / Flagellar hook protein FlgE, D3 domain / Flagellar hook protein FlgE superfamily / Flagellar hook protein FlgE / Flagellar basal body protein FlaE D2 domain / Flagellar hook-basal body protein, FlgE/F/G / Flagellar hook-basal body protein, FlgE/F/G-like / : / Flagellar hook protein FlgE/F/G D1 domain / Flagellar basal body rod protein, N-terminal / Flagellar basal-body/hook protein, C-terminal domain / Flagella basal body rod protein / Flagellar basal body rod FlgEFG protein C-terminal
類似検索 - ドメイン・相同性
Flagellar hook protein FlgE
類似検索 - 構成要素
生物種Campylobacter jejuni subsp. jejuni 81116 (カンピロバクター)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Matsunami H / Wolf M / Samatey F
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2016
タイトル: Complete structure of the bacterial flagellar hook reveals extensive set of stabilizing interactions.
著者: Hideyuki Matsunami / Clive S Barker / Young-Ho Yoon / Matthias Wolf / Fadel A Samatey /
要旨: The bacterial flagellar hook is a tubular helical structure made by the polymerization of multiple copies of a protein, FlgE. Here we report the structure of the hook from Campylobacter jejuni by ...The bacterial flagellar hook is a tubular helical structure made by the polymerization of multiple copies of a protein, FlgE. Here we report the structure of the hook from Campylobacter jejuni by cryo-electron microscopy at a resolution of 3.5 Å. On the basis of this structure, we show that the hook is stabilized by intricate inter-molecular interactions between FlgE molecules. Extra domains in FlgE, found only in Campylobacter and in related bacteria, bring more stability and robustness to the hook. Functional experiments suggest that Campylobacter requires an unusually strong hook to swim without its flagella being torn off. This structure reveals details of the quaternary organization of the hook that consists of 11 protofilaments. Previous study of the flagellar filament of Campylobacter by electron microscopy showed its quaternary structure made of seven protofilaments. Therefore, this study puts in evidence the difference between the quaternary structures of a bacterial filament and its hook.
履歴
登録2016年5月13日-
ヘッダ(付随情報) 公開2016年11月16日-
マップ公開2016年11月16日-
更新2016年11月16日-
現状2016年11月16日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 2.4
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 2.4
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-5jxl
  • 表面レベル: 2.4
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-5jxl
  • 表面レベル: 2.4
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-5jxl
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_8179.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_8179.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.08 Å/pix.
x 300 pix.
= 324. Å		1.08 Å/pix.
x 300 pix.
= 324. Å		1.08 Å/pix.
x 300 pix.
= 324. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.08 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 2.4 / ムービー #1: 2.4
最小 - 最大-5.6622233 - 9.308794000000001
平均 (標準偏差)0.000000000384276 (±1.)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-150-150-150
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 324.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.081.081.08
M x/y/z300300300
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z324.000324.000324.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ329329329
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-150-150-150
NC/NR/NS300300300
D min/max/mean-5.6629.3090.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : helical assembly of FlgE (flagellar hook)

全体名称: helical assembly of FlgE (flagellar hook)
要素
  • 細胞器官・細胞要素: helical assembly of FlgE (flagellar hook)
    • タンパク質・ペプチド: Campylobacter hook FlgE

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超分子 #1: helical assembly of FlgE (flagellar hook)

超分子名称: helical assembly of FlgE (flagellar hook) / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Campylobacter jejuni subsp. jejuni 81116 (カンピロバクター)

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分子 #1: Campylobacter hook FlgE

分子名称: Campylobacter hook FlgE / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1
詳細: cju:C8J_1629 hypothetical protein; K02390 flagellar hook protein FlgE (A)
光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Campylobacter jejuni subsp. jejuni 81116 (カンピロバクター)
配列文字列: MRSLWSGVSG LQAHQVAMDV EGNNISNVNT TGFKYSRADF GTMFSQTVKI ATAPTDGRG GSNPLQIGLG VSVSSTTRIH SQGSVQTTDK NTDVAINGDG FFMVSDDGGL TNYLTRSGDF KLDAYGNFV NNAGFVVQGW NINWDDQTID SSRTPQNIFI DPGMHIPAAK ...文字列:
MRSLWSGVSG LQAHQVAMDV EGNNISNVNT TGFKYSRADF GTMFSQTVKI ATAPTDGRG GSNPLQIGLG VSVSSTTRIH SQGSVQTTDK NTDVAINGDG FFMVSDDGGL TNYLTRSGDF KLDAYGNFV NNAGFVVQGW NINWDDQTID SSRTPQNIFI DPGMHIPAAK STEVAIKANL N SGLNIGTS SRNLYALDSV HGWNTKTQRA EDENDTGTTQ FYTTSKNSVE VTEKGVDAGA LF NANGTGL NLRDGQGIWV SYADAKFTTD RANGANVFDP NLTVAQQNNV IFWGNKDIAV TLD INLNGV RIQNDNIRSL DEAIAYINTF TAPTDTRDGT GVKAVKKADG SGIEFVNNNA DGTT DNMKN IDLTVNVGNS AGERNTINYN ANTGVFSPQG GNLTTAQNDT DWIAGAAQAG QPQNV KVVT AHKYIYSSNP VTIPPMINPD GGPAFQPNNG NRPTDPASAN YWDAIQGSLK NTTERT FRT TEDLRELLQR DARYGVDYNG SGIIDNATPT FDANDINQAV KVVVTENGNF AISNANE TS TIPANAGAGA GAATTNPKNM SFNITAYSNK QGTVSTNDAF TKIFKAFDGP LVIGNQIK E SEQLKLSAFS AGLEIYDSLG SKHTLEVQFV KQSTTQDGGN EWQMIIRVPE PAEINTTGE GPTNIIVGTA RFNNDGSLAN YTPKTINFSP NNGAAPNQQI KLSFGTSGSN DGLVSSNSAS TLTGQATDG YTSGNLKPDA IRVDDKGNIL GEFTNGKTFA VAKIAMASVA NNSGLEEIGG N LFKVTANS GNIVVGEAGT GGRGEMKTSA LEMSNVDLSR SLTELIIIQR GYQANSKTIS TS DQMLQTL IQLKQ

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

濃度0.2 mg/mL
緩衝液pH: 8 / 構成要素 - 濃度: 10.0 mM / 構成要素 - 式: Tris-HCl / 構成要素 - 名称: Tris Hydrochloride / 詳細: EDTA, Triton X-100
グリッドモデル: Protochips C-Flat CF-1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY ARRAY / 支持フィルム - Film thickness: 30.0 nm / 前処理 - タイプ: PLASMA CLEANING / 前処理 - 雰囲気: OTHER / 前処理 - 気圧: 1e-05 kPa
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 280 K / 装置: GATAN CRYOPLUNGE 3
詳細: blotting from both sides, Whatman #40 filter paper, 25 seconds blot time.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
温度最低: 63.0 K / 最高: 70.0 K
詳細parallel illumination
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
検出モード: INTEGRATING / デジタル化 - サイズ - 横: 4000 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4000 pixel / デジタル化 - サンプリング間隔: 14.0 µm / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-5 / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 504 / 平均露光時間: 1.5 sec. / 平均電子線量: 2.4 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 最大 デフォーカス（補正後）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（補正後）: 0.5 µm / 倍率（補正後）: 129629 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm / 倍率（公称値）: 75000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細first 5 image frames were aligned for drift correction and summed. Summed images were normalized.
最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 4.185 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 64.34 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: segrefinethreed (ver. 0.83) / ソフトウェア - 詳細: SPRING package / 使用した粒子像数: 49884
CTF補正ソフトウェア: (名称: ctffind3 (ver. 3.5), ctftilt (ver. 1.7))
詳細: SPRING v0.83
Segment selection選択した数: 70477 / ソフトウェア - 名称: e2helixboxer.py (ver. 2.12)
初期モデルモデルのタイプ: NONE / 詳細: from class averages
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE / ソフトウェア - 名称: segrefinethreed (ver. 0.83) / ソフトウェア - 詳細: SPRING package

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

5az4


Chain - Chain ID: A / 詳細: 5JXL
詳細side chains included, default parameters
精密化空間: REAL / プロトコル: BACKBONE TRACE / 温度因子: 120 / 当てはまり具合の基準: CC
得られたモデル

PDB-5jxl:
Cryo-EM structure of the flagellar hook of Campylobacter jejuni

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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