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基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-7772 | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of Seneca Valley Virus-Anthrax Toxin Receptor 1 complex | |||||||||
![]() | Seneca Valley Virus-Anthrax Toxin Receptor 1 complex | |||||||||
![]() | Seneca Valley Virus-Anthrax Toxin Receptor 1 complex != Senecavirus A Seneca Valley Virus-Anthrax Toxin Receptor 1 complex
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![]() | Virus-receptor complex / Picornavirus / Senecavirus / Anthrax Toxin Receptor / VIRUS | |||||||||
機能・相同性 | ![]() reproductive process / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of IRF7 activity / RNA-protein covalent cross-linking / : / : / host cell nucleolus / filopodium membrane / adhesion receptor-mediated virion attachment to host cell / negative regulation of extracellular matrix assembly / symbiont-mediated suppression of host TRAF-mediated signal transduction ...reproductive process / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of IRF7 activity / RNA-protein covalent cross-linking / : / : / host cell nucleolus / filopodium membrane / adhesion receptor-mediated virion attachment to host cell / negative regulation of extracellular matrix assembly / symbiont-mediated suppression of host TRAF-mediated signal transduction / blood vessel development / lamellipodium membrane / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of RIG-I activity / Uptake and function of anthrax toxins / collagen binding / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MAVS activity / substrate adhesion-dependent cell spreading / picornain 3C / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasmic vesicle membrane / cytoplasmic vesicle membrane / transmembrane signaling receptor activity / actin filament binding / protein complex oligomerization / monoatomic ion channel activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of TBK1 activity / symbiont-mediated suppression of host toll-like receptor signaling pathway / actin cytoskeleton organization / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of IRF3 activity / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / entry receptor-mediated virion attachment to host cell / RNA helicase activity / endosome membrane / RNA helicase / symbiont entry into host cell / RNA-directed RNA polymerase / external side of plasma membrane / viral RNA genome replication / cysteine-type endopeptidase activity / RNA-dependent RNA polymerase activity / virus-mediated perturbation of host defense response / DNA-templated transcription / virion attachment to host cell / structural molecule activity / cell surface / ATP hydrolysis activity / proteolysis / RNA binding / ATP binding / membrane / metal ion binding / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å | |||||||||
![]() | Jayawardena N / Burga L | |||||||||
![]() | ![]() タイトル: Structural basis for anthrax toxin receptor 1 recognition by Seneca Valley Virus. 著者: Nadishka Jayawardena / Laura N Burga / Richard A Easingwood / Yoshimasa Takizawa / Matthias Wolf / Mihnea Bostina / ![]() ![]() 要旨: Recently, the use of oncolytic viruses in cancer therapy has become a realistic therapeutic option. Seneca Valley Virus (SVV) is a newly discovered picornavirus, which has earned a significant ...Recently, the use of oncolytic viruses in cancer therapy has become a realistic therapeutic option. Seneca Valley Virus (SVV) is a newly discovered picornavirus, which has earned a significant reputation as a potent oncolytic agent. Anthrax toxin receptor 1 (ANTXR1), one of the cellular receptors for the protective antigen secreted by , has been identified as the high-affinity cellular receptor for SVV. Here, we report the structure of the SVV-ANTXR1 complex determined by single-particle cryo-electron microscopy analysis at near-atomic resolution. This is an example of a shared receptor structure between a mammalian virus and a bacterial toxin. Our structure shows that ANTXR1 decorates the outer surface of the SVV capsid and interacts with the surface-exposed BC loop and loop II of VP1, "the puff" of VP2 and "the knob" of VP3. Comparison of the receptor-bound capsid structure with the native capsid structure reveals that receptor binding induces minor conformational changes in SVV capsid structure, suggesting the role of ANTXR1 as an attachment receptor. Furthermore, our results demonstrate that the capsid footprint on the receptor is not conserved in anthrax toxin receptor 2 (ANTXR2), thereby providing a molecular mechanism for explaining the exquisite selectivity of SVV for ANTXR1. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | EMマップ: ![]() ![]() ![]() |
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 64.1 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 16.9 KB 16.9 KB | 表示 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 244.1 KB | ||
Filedesc metadata | ![]() | 6.4 KB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Seneca Valley Virus-Anthrax Toxin Receptor 1 complex | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.42 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
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試料の構成要素
-全体 : Seneca Valley Virus-Anthrax Toxin Receptor 1 complex
全体 | 名称: Seneca Valley Virus-Anthrax Toxin Receptor 1 complex |
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要素 |
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-超分子 #1: Senecavirus A
超分子 | 名称: Senecavirus A / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / NCBI-ID: 390157 / 生物種: Senecavirus A / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No |
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分子量 | 理論値: 6.5 MDa |
ウイルス殻 | Shell ID: 1 / 名称: Capsid / 直径: 300.0 Å / T番号(三角分割数): 3 |
-分子 #1: Anthrax toxin receptor 1
分子 | 名称: Anthrax toxin receptor 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 21.026668 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() |
配列 | 文字列: CYGGFDLYFI LDKSGSVLHH WNEIYYFVEQ LAHKFISPQL RMSFIVFSTR GTTLMKLTED REQIRQGLEE LQKVLPGGDT YMHEGFERA SEQIYYENRQ GYRTASVIIA LTDGELHEDL FFYSEREANR SRDLGAIVYA VGVKDFNETQ LARIADSKDH V FPVNDGFQ ALQGIIHSIL KKSC UniProtKB: Anthrax toxin receptor 1 |
-分子 #2: Capsid protein VP1
分子 | 名称: Capsid protein VP1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 28.459969 KDa |
配列 | 文字列: STDNAETGVI EAGNTDTDFS GELAAPGSNH TNVKFLFDRS RLLNVIKVLE KDAVFPRPFP TQEGAQQDDG YFCLLTPRPT VASRPATRF GLYANPSGSG VLANTSLDFN FYSLACFTYF RSDLEVTVVS LEPDLEFAVG WFPSGSEYQA SSFVYDQLHV P FHFTGRTP ...文字列: STDNAETGVI EAGNTDTDFS GELAAPGSNH TNVKFLFDRS RLLNVIKVLE KDAVFPRPFP TQEGAQQDDG YFCLLTPRPT VASRPATRF GLYANPSGSG VLANTSLDFN FYSLACFTYF RSDLEVTVVS LEPDLEFAVG WFPSGSEYQA SSFVYDQLHV P FHFTGRTP RAFASKGGKV SFVLPWNSVS SVLPVRWGGA SKLSSATRGL PAHADWGTIY AFVPRPNEKK STAVKHVAVY IR YKNARAW CPSMLPFRSY K UniProtKB: Genome polyprotein |
-分子 #3: Capsid protein VP2
分子 | 名称: Capsid protein VP2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 29.870316 KDa |
配列 | 文字列: DRVTTQTAGN TAINTQSSLG VLCAYVEDPT KSDPPSSSTD QPTTTFTAID RWYTGRLNSW TKAVKTFSFQ AVPLPGAFLS RQGGLNGGA FTATLHRHFL MKCGWQVQVQ CNLTQFHQGA LLVAMVPETT LDVKPDGKAK SLQELNEEQW VEMSDDYRTG K NMPFQSLG ...文字列: DRVTTQTAGN TAINTQSSLG VLCAYVEDPT KSDPPSSSTD QPTTTFTAID RWYTGRLNSW TKAVKTFSFQ AVPLPGAFLS RQGGLNGGA FTATLHRHFL MKCGWQVQVQ CNLTQFHQGA LLVAMVPETT LDVKPDGKAK SLQELNEEQW VEMSDDYRTG K NMPFQSLG TYYRPPNWTW GPNFINPYQV TVFPHQILNA RTSTSVDINV PYIGETPTQS SETQNSWTLL VMVLVPLDYK EG ATTDPEI TFSVRPTSPY FNGLRNRYTA G UniProtKB: Genome polyprotein |
-分子 #4: Capsid protein VP3
分子 | 名称: Capsid protein VP3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 26.353938 KDa |
配列 | 文字列: GPIPTAPREN SLMFLSTLPD DTVPAYGNVR TPPVNYLPGE ITDLLQLARI PTLMAFERVP EPVPASDTYV PYVAVPTQFD DRPLISFPI TLSDPVYQNT LVGAISSNFA NYRGCIQITL TFCGPMMARG KFLLSYSPPN GTQPQTLSEA MQCTYSIWDI G LNSSWTFV ...文字列: GPIPTAPREN SLMFLSTLPD DTVPAYGNVR TPPVNYLPGE ITDLLQLARI PTLMAFERVP EPVPASDTYV PYVAVPTQFD DRPLISFPI TLSDPVYQNT LVGAISSNFA NYRGCIQITL TFCGPMMARG KFLLSYSPPN GTQPQTLSEA MQCTYSIWDI G LNSSWTFV VPYISPSDYR ETRAITNSVY SADGWFSLHK LTKITLPPDC PQSPCILFFA SAGEDYTLRL PVDCNPSYVF UniProtKB: Genome polyprotein |
-分子 #5: Capsid protein VP4
分子 | 名称: Capsid protein VP4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 5.998467 KDa |
配列 | 文字列: RGNNGNMTFN YYANTYQNSV DFSTSSSASG AGPGNSRGGL AGLLTNFSGI LNPLGYLK UniProtKB: Capsid protein VP0 |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
濃度 | 0.2 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 7.4 / 構成要素 - 名称: Phosphate Buffer |
グリッド | モデル: Quantifoil R1.2/1.3 / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 支持フィルム - Film thickness: 12 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec. |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 293 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: Blot force 0, 3 sec blotting time. |
詳細 | A homogenous sample containing full capsids |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TALOS ARCTICA |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) 平均電子線量: 39.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 200 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 3.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.5 µm / 倍率(公称値): 73000 |
試料ステージ | ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | ![]() モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
-原子モデル構築 1
精密化 | 空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 温度因子: 100 / 当てはまり具合の基準: CC |
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得られたモデル | ![]() PDB-6cx1: |