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万見
- EMDB-7772: Cryo-EM structure of Seneca Valley Virus-Anthrax Toxin Receptor 1... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-7772
タイトルCryo-EM structure of Seneca Valley Virus-Anthrax Toxin Receptor 1 complex
マップデータSeneca Valley Virus-Anthrax Toxin Receptor 1 complex
試料Seneca Valley Virus-Anthrax Toxin Receptor 1 complex != Senecavirus A

Seneca Valley Virus-Anthrax Toxin Receptor 1 complex

  • ウイルス: Senecavirus A (ウイルス)
    • タンパク質・ペプチド: Anthrax toxin receptor 1
    • タンパク質・ペプチド: Capsid protein VP1
    • タンパク質・ペプチド: Capsid protein VP2
    • タンパク質・ペプチド: Capsid protein VP3
    • タンパク質・ペプチド: Capsid protein VP4
キーワードVirus-receptor complex / Picornavirus / Senecavirus / Anthrax Toxin Receptor / VIRUS
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of IRF7 activity / host cell nucleolus / adhesion receptor-mediated virion attachment to host cell / filopodium membrane / negative regulation of extracellular matrix assembly / symbiont-mediated suppression of host TRAF-mediated signal transduction / blood vessel development / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of RIG-I activity / Uptake and function of anthrax toxins / lamellipodium membrane ...symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of IRF7 activity / host cell nucleolus / adhesion receptor-mediated virion attachment to host cell / filopodium membrane / negative regulation of extracellular matrix assembly / symbiont-mediated suppression of host TRAF-mediated signal transduction / blood vessel development / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of RIG-I activity / Uptake and function of anthrax toxins / lamellipodium membrane / collagen binding / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MAVS activity / substrate adhesion-dependent cell spreading / picornain 3C / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasmic vesicle membrane / actin filament binding / transmembrane signaling receptor activity / channel activity / actin cytoskeleton organization / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of TBK1 activity / monoatomic ion transmembrane transport / symbiont-mediated suppression of host toll-like receptor signaling pathway / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of IRF3 activity / ubiquitinyl hydrolase 1 / entry receptor-mediated virion attachment to host cell / cysteine-type deubiquitinase activity / RNA helicase activity / endosome membrane / RNA helicase / external side of plasma membrane / RNA-directed RNA polymerase / cysteine-type endopeptidase activity / viral RNA genome replication / RNA-directed RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / symbiont entry into host cell / virion attachment to host cell / host cell nucleus / structural molecule activity / cell surface / ATP hydrolysis activity / proteolysis / RNA binding / ATP binding / metal ion binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Anthrax toxin receptor, C-terminal / Anthrax toxin receptor, extracellular domain / Anthrax receptor C-terminus region / Anthrax receptor extracellular domain / Capsid protein VP4 superfamily, Picornavirus / Helicase/polymerase/peptidase polyprotein, Calicivirus-type / von Willebrand factor type A domain / VWFA domain profile. / von Willebrand factor (vWF) type A domain / von Willebrand factor, type A ...Anthrax toxin receptor, C-terminal / Anthrax toxin receptor, extracellular domain / Anthrax receptor C-terminus region / Anthrax receptor extracellular domain / Capsid protein VP4 superfamily, Picornavirus / Helicase/polymerase/peptidase polyprotein, Calicivirus-type / von Willebrand factor type A domain / VWFA domain profile. / von Willebrand factor (vWF) type A domain / von Willebrand factor, type A / Picornavirus coat protein / von Willebrand factor A-like domain superfamily / Peptidase C3A/C3B, picornaviral / 3C cysteine protease (picornain 3C) / Picornavirales 3C/3C-like protease domain / Picornavirales 3C/3C-like protease domain profile. / Picornavirus capsid / picornavirus capsid protein / Helicase, superfamily 3, single-stranded RNA virus / Superfamily 3 helicase of positive ssRNA viruses domain profile. / Helicase, superfamily 3, single-stranded DNA/RNA virus / RNA helicase / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Viral coat protein subunit / RNA-directed RNA polymerase, C-terminal domain / Viral RNA-dependent RNA polymerase / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Genome polyprotein / Genome polyprotein / Genome polyprotein / Anthrax toxin receptor 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Senecavirus A (ウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Jayawardena N / Burga L
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2018
タイトル: Structural basis for anthrax toxin receptor 1 recognition by Seneca Valley Virus.
著者: Nadishka Jayawardena / Laura N Burga / Richard A Easingwood / Yoshimasa Takizawa / Matthias Wolf / Mihnea Bostina /
要旨: Recently, the use of oncolytic viruses in cancer therapy has become a realistic therapeutic option. Seneca Valley Virus (SVV) is a newly discovered picornavirus, which has earned a significant ...Recently, the use of oncolytic viruses in cancer therapy has become a realistic therapeutic option. Seneca Valley Virus (SVV) is a newly discovered picornavirus, which has earned a significant reputation as a potent oncolytic agent. Anthrax toxin receptor 1 (ANTXR1), one of the cellular receptors for the protective antigen secreted by , has been identified as the high-affinity cellular receptor for SVV. Here, we report the structure of the SVV-ANTXR1 complex determined by single-particle cryo-electron microscopy analysis at near-atomic resolution. This is an example of a shared receptor structure between a mammalian virus and a bacterial toxin. Our structure shows that ANTXR1 decorates the outer surface of the SVV capsid and interacts with the surface-exposed BC loop and loop II of VP1, "the puff" of VP2 and "the knob" of VP3. Comparison of the receptor-bound capsid structure with the native capsid structure reveals that receptor binding induces minor conformational changes in SVV capsid structure, suggesting the role of ANTXR1 as an attachment receptor. Furthermore, our results demonstrate that the capsid footprint on the receptor is not conserved in anthrax toxin receptor 2 (ANTXR2), thereby providing a molecular mechanism for explaining the exquisite selectivity of SVV for ANTXR1.
履歴
登録2018年4月2日-
ヘッダ(付随情報) 公開2018年5月23日-
マップ公開2018年10月31日-
更新2024年3月13日-
現状2024年3月13日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.018
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.018
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6cx1
  • 表面レベル: 0.018
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-6cx1
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_7772.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_7772.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 282.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Seneca Valley Virus-Anthrax Toxin Receptor 1 complex
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.42 Å/pix.
x 420 pix.
= 596.4 Å		1.42 Å/pix.
x 420 pix.
= 596.4 Å		1.42 Å/pix.
x 420 pix.
= 596.4 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.42 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.012 / ムービー #1: 0.018
最小 - 最大-0.05108152 - 0.06383123
平均 (標準偏差)0.00009918771 (±0.004499039)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ420420420
Spacing420420420
セルA=B=C: 596.39996 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.421.421.42
M x/y/z420420420
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z596.400596.400596.400
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS420420420
D min/max/mean-0.0510.0640.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Seneca Valley Virus-Anthrax Toxin Receptor 1 complex

全体名称: Seneca Valley Virus-Anthrax Toxin Receptor 1 complex
要素
  • ウイルス: Senecavirus A (ウイルス)
    • タンパク質・ペプチド: Anthrax toxin receptor 1
    • タンパク質・ペプチド: Capsid protein VP1
    • タンパク質・ペプチド: Capsid protein VP2
    • タンパク質・ペプチド: Capsid protein VP3
    • タンパク質・ペプチド: Capsid protein VP4

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超分子 #1: Senecavirus A

超分子名称: Senecavirus A / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / NCBI-ID: 390157 / 生物種: Senecavirus A / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No
分子量理論値: 6.5 MDa
ウイルス殻Shell ID: 1 / 名称: Capsid / 直径: 300.0 Å / T番号(三角分割数): 3

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分子 #1: Anthrax toxin receptor 1

分子名称: Anthrax toxin receptor 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 21.026668 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列:
CYGGFDLYFI LDKSGSVLHH WNEIYYFVEQ LAHKFISPQL RMSFIVFSTR GTTLMKLTED REQIRQGLEE LQKVLPGGDT YMHEGFERA SEQIYYENRQ GYRTASVIIA LTDGELHEDL FFYSEREANR SRDLGAIVYA VGVKDFNETQ LARIADSKDH V FPVNDGFQ ALQGIIHSIL KKSC

UniProtKB: Anthrax toxin receptor 1

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分子 #2: Capsid protein VP1

分子名称: Capsid protein VP1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Senecavirus A (ウイルス)
分子量理論値: 28.459969 KDa
配列文字列: STDNAETGVI EAGNTDTDFS GELAAPGSNH TNVKFLFDRS RLLNVIKVLE KDAVFPRPFP TQEGAQQDDG YFCLLTPRPT VASRPATRF GLYANPSGSG VLANTSLDFN FYSLACFTYF RSDLEVTVVS LEPDLEFAVG WFPSGSEYQA SSFVYDQLHV P FHFTGRTP ...文字列:
STDNAETGVI EAGNTDTDFS GELAAPGSNH TNVKFLFDRS RLLNVIKVLE KDAVFPRPFP TQEGAQQDDG YFCLLTPRPT VASRPATRF GLYANPSGSG VLANTSLDFN FYSLACFTYF RSDLEVTVVS LEPDLEFAVG WFPSGSEYQA SSFVYDQLHV P FHFTGRTP RAFASKGGKV SFVLPWNSVS SVLPVRWGGA SKLSSATRGL PAHADWGTIY AFVPRPNEKK STAVKHVAVY IR YKNARAW CPSMLPFRSY K

UniProtKB: Genome polyprotein

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分子 #3: Capsid protein VP2

分子名称: Capsid protein VP2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Senecavirus A (ウイルス)
分子量理論値: 29.870316 KDa
配列文字列: DRVTTQTAGN TAINTQSSLG VLCAYVEDPT KSDPPSSSTD QPTTTFTAID RWYTGRLNSW TKAVKTFSFQ AVPLPGAFLS RQGGLNGGA FTATLHRHFL MKCGWQVQVQ CNLTQFHQGA LLVAMVPETT LDVKPDGKAK SLQELNEEQW VEMSDDYRTG K NMPFQSLG ...文字列:
DRVTTQTAGN TAINTQSSLG VLCAYVEDPT KSDPPSSSTD QPTTTFTAID RWYTGRLNSW TKAVKTFSFQ AVPLPGAFLS RQGGLNGGA FTATLHRHFL MKCGWQVQVQ CNLTQFHQGA LLVAMVPETT LDVKPDGKAK SLQELNEEQW VEMSDDYRTG K NMPFQSLG TYYRPPNWTW GPNFINPYQV TVFPHQILNA RTSTSVDINV PYIGETPTQS SETQNSWTLL VMVLVPLDYK EG ATTDPEI TFSVRPTSPY FNGLRNRYTA G

UniProtKB: Genome polyprotein

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分子 #4: Capsid protein VP3

分子名称: Capsid protein VP3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Senecavirus A (ウイルス)
分子量理論値: 26.353938 KDa
配列文字列: GPIPTAPREN SLMFLSTLPD DTVPAYGNVR TPPVNYLPGE ITDLLQLARI PTLMAFERVP EPVPASDTYV PYVAVPTQFD DRPLISFPI TLSDPVYQNT LVGAISSNFA NYRGCIQITL TFCGPMMARG KFLLSYSPPN GTQPQTLSEA MQCTYSIWDI G LNSSWTFV ...文字列:
GPIPTAPREN SLMFLSTLPD DTVPAYGNVR TPPVNYLPGE ITDLLQLARI PTLMAFERVP EPVPASDTYV PYVAVPTQFD DRPLISFPI TLSDPVYQNT LVGAISSNFA NYRGCIQITL TFCGPMMARG KFLLSYSPPN GTQPQTLSEA MQCTYSIWDI G LNSSWTFV VPYISPSDYR ETRAITNSVY SADGWFSLHK LTKITLPPDC PQSPCILFFA SAGEDYTLRL PVDCNPSYVF

UniProtKB: Genome polyprotein

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分子 #5: Capsid protein VP4

分子名称: Capsid protein VP4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Senecavirus A (ウイルス)
分子量理論値: 5.998467 KDa
配列文字列:
RGNNGNMTFN YYANTYQNSV DFSTSSSASG AGPGNSRGGL AGLLTNFSGI LNPLGYLK

UniProtKB: Genome polyprotein

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.2 mg/mL
緩衝液pH: 7.4 / 構成要素 - 名称: Phosphate Buffer
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 支持フィルム - Film thickness: 12 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 293 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: Blot force 0, 3 sec blotting time.
詳細A homogenous sample containing full capsids

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TALOS ARCTICA
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
平均電子線量: 39.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm / 倍率（公称値）: 73000
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 7457
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

3cji

最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: I (正20面体型対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.4) / 使用した粒子像数: 6782
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.4)
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.4)
最終 3次元分類クラス数: 1 / 平均メンバー数/クラス: 6782 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.4)

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 温度因子: 100 / 当てはまり具合の基準: CC
得られたモデル

PDB-6cx1:
Cryo-EM structure of Seneca Valley Virus-Anthrax Toxin Receptor 1 complex

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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