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万見
- EMDB-7769: Cryo-EM reconstruction of synthetic tau: four tandem repeats of f... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-7769
タイトルCryo-EM reconstruction of synthetic tau: four tandem repeats of first repeat (R1) sequence, bound to the microtubule
マップデータCryo-EM reconstructions of synthetic tau bound to microtubules. Construct contains the first repeat sequence repeated four times.
試料
  • 複合体: Ternary complex of alpha-beta tubulin with synthetic (R1x4) tau
    • 複合体: Tubulin alpha-1B chain
      • タンパク質・ペプチド: Tubulin alpha-1B chain
    • 複合体: Tubulin beta chain
      • タンパク質・ペプチド: Tubulin beta chain
    • 複合体: Microtubule-associated protein tau
      • タンパク質・ペプチド: Microtubule-associated protein tau
  • リガンド: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE
キーワードmicrotubule / tau / STRUCTURAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


Microtubule-dependent trafficking of connexons from Golgi to the plasma membrane / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / Hedgehog 'off' state / Cilium Assembly / Intraflagellar transport / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / Mitotic Prometaphase / Carboxyterminal post-translational modifications of tubulin / RHOH GTPase cycle / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation ...Microtubule-dependent trafficking of connexons from Golgi to the plasma membrane / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / Hedgehog 'off' state / Cilium Assembly / Intraflagellar transport / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / Mitotic Prometaphase / Carboxyterminal post-translational modifications of tubulin / RHOH GTPase cycle / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / Kinesins / PKR-mediated signaling / Separation of Sister Chromatids / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / Aggrephagy / RHO GTPases activate IQGAPs / RHO GTPases Activate Formins / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / MHC class II antigen presentation / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / COPI-mediated anterograde transport / plus-end-directed organelle transport along microtubule / histone-dependent DNA binding / negative regulation of establishment of protein localization to mitochondrion / neurofibrillary tangle / microtubule lateral binding / axonal transport / tubulin complex / positive regulation of protein localization to synapse / phosphatidylinositol bisphosphate binding / negative regulation of tubulin deacetylation / generation of neurons / rRNA metabolic process / axonal transport of mitochondrion / regulation of chromosome organization / regulation of mitochondrial fission / axon development / central nervous system neuron development / intracellular distribution of mitochondria / minor groove of adenine-thymine-rich DNA binding / lipoprotein particle binding / microtubule polymerization / negative regulation of mitochondrial membrane potential / regulation of microtubule polymerization / dynactin binding / apolipoprotein binding / main axon / protein polymerization / glial cell projection / axolemma / negative regulation of mitochondrial fission / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / regulation of microtubule polymerization or depolymerization / neurofibrillary tangle assembly / positive regulation of axon extension / Activation of AMPK downstream of NMDARs / regulation of cellular response to heat / positive regulation of superoxide anion generation / supramolecular fiber organization / synapse assembly / regulation of long-term synaptic depression / positive regulation of protein localization / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / regulation of calcium-mediated signaling / cytoplasmic microtubule organization / positive regulation of microtubule polymerization / somatodendritic compartment / axon cytoplasm / astrocyte activation / stress granule assembly / phosphatidylinositol binding / nuclear periphery / regulation of microtubule cytoskeleton organization / protein phosphatase 2A binding / cellular response to reactive oxygen species / Hsp90 protein binding / microglial cell activation / synapse organization / PKR-mediated signaling / cellular response to nerve growth factor stimulus / protein homooligomerization / regulation of synaptic plasticity / structural constituent of cytoskeleton / SH3 domain binding / response to lead ion / microtubule cytoskeleton organization / memory / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / neuron migration / neuron projection development / cell-cell signaling / mitotic cell cycle / single-stranded DNA binding / protein-folding chaperone binding / actin binding / cellular response to heat / growth cone / microtubule cytoskeleton / cell body
類似検索 - 分子機能
Microtubule-associated protein Tau / Microtubule associated protein, tubulin-binding repeat / Tau and MAP protein, tubulin-binding repeat / Tau and MAP proteins tubulin-binding repeat signature. / Tau and MAP proteins tubulin-binding repeat profile. / : / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Alpha tubulin / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin ...Microtubule-associated protein Tau / Microtubule associated protein, tubulin-binding repeat / Tau and MAP protein, tubulin-binding repeat / Tau and MAP proteins tubulin-binding repeat signature. / Tau and MAP proteins tubulin-binding repeat profile. / : / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Alpha tubulin / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Tubulin beta chain / Microtubule-associated protein tau / Tubulin alpha-1B chain
類似検索 - 構成要素
生物種Sus scrofa (ブタ) / Homo sapiens (ヒト)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Nogales E / Kellogg EH
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)051487 米国
引用ジャーナル: Science / 年: 2018
タイトル: Near-atomic model of microtubule-tau interactions.
著者: Elizabeth H Kellogg / Nisreen M A Hejab / Simon Poepsel / Kenneth H Downing / Frank DiMaio / Eva Nogales /
要旨: Tau is a developmentally regulated axonal protein that stabilizes and bundles microtubules (MTs). Its hyperphosphorylation is thought to cause detachment from MTs and subsequent aggregation into ...Tau is a developmentally regulated axonal protein that stabilizes and bundles microtubules (MTs). Its hyperphosphorylation is thought to cause detachment from MTs and subsequent aggregation into fibrils implicated in Alzheimer's disease. It is unclear which tau residues are crucial for tau-MT interactions, where tau binds on MTs, and how it stabilizes them. We used cryo-electron microscopy to visualize different tau constructs on MTs and computational approaches to generate atomic models of tau-tubulin interactions. The conserved tubulin-binding repeats within tau adopt similar extended structures along the crest of the protofilament, stabilizing the interface between tubulin dimers. Our structures explain the effect of phosphorylation on MT affinity and lead to a model of tau repeats binding in tandem along protofilaments, tethering together tubulin dimers and stabilizing polymerization interfaces.
履歴
登録2018年3月28日-
ヘッダ(付随情報) 公開2018年4月25日-
マップ公開2018年5月23日-
更新2024年3月13日-
現状2024年3月13日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 6
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 6
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6cvj
  • 表面レベル: 6
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-6cvj
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_7769.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_7769.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 512 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Cryo-EM reconstructions of synthetic tau bound to microtubules. Construct contains the first repeat sequence repeated four times.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.34 Å/pix.
x 512 pix.
= 686.08 Å		1.34 Å/pix.
x 512 pix.
= 686.08 Å		1.34 Å/pix.
x 512 pix.
= 686.08 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.34 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 6.0 / ムービー #1: 6
最小 - 最大-32.923935 - 55.782060000000001
平均 (標準偏差)0.032969475 (±1.7331374)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ512512512
Spacing512512512
セルA=B=C: 686.08 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.341.341.34
M x/y/z512512512
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z686.080686.080686.080
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-163-114-126
NX/NY/NZ210124170
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS512512512
D min/max/mean-32.92455.7820.033

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Ternary complex of alpha-beta tubulin with synthetic (R1x4) tau

全体名称: Ternary complex of alpha-beta tubulin with synthetic (R1x4) tau
要素
  • 複合体: Ternary complex of alpha-beta tubulin with synthetic (R1x4) tau
    • 複合体: Tubulin alpha-1B chain
      • タンパク質・ペプチド: Tubulin alpha-1B chain
    • 複合体: Tubulin beta chain
      • タンパク質・ペプチド: Tubulin beta chain
    • 複合体: Microtubule-associated protein tau
      • タンパク質・ペプチド: Microtubule-associated protein tau
  • リガンド: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE

+
超分子 #1: Ternary complex of alpha-beta tubulin with synthetic (R1x4) tau

超分子名称: Ternary complex of alpha-beta tubulin with synthetic (R1x4) tau
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3

+
超分子 #2: Tubulin alpha-1B chain

超分子名称: Tubulin alpha-1B chain / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Sus scrofa (ブタ)

+
超分子 #3: Tubulin beta chain

超分子名称: Tubulin beta chain / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2
由来(天然)生物種: Sus scrofa (ブタ)

+
超分子 #4: Microtubule-associated protein tau

超分子名称: Microtubule-associated protein tau / タイプ: complex / ID: 4 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #3
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
分子 #1: Tubulin alpha-1B chain

分子名称: Tubulin alpha-1B chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Sus scrofa (ブタ)
分子量理論値: 50.204445 KDa
配列文字列: MRECISIHVG QAGVQIGNAC WELYCLEHGI QPDGQMPSDK TIGGGDDSFN TFFSETGAGK HVPRAVFVDL EPTVIDEVRT GTYRQLFHP EQLITGKEDA ANNYARGHYT IGKEIIDLVL DRIRKLADQC TGLQGFLVFH SFGGGTGSGF TSLLMERLSV D YGKKSKLE ...文字列:
MRECISIHVG QAGVQIGNAC WELYCLEHGI QPDGQMPSDK TIGGGDDSFN TFFSETGAGK HVPRAVFVDL EPTVIDEVRT GTYRQLFHP EQLITGKEDA ANNYARGHYT IGKEIIDLVL DRIRKLADQC TGLQGFLVFH SFGGGTGSGF TSLLMERLSV D YGKKSKLE FSIYPAPQVS TAVVEPYNSI LTTHTTLEHS DCAFMVDNEA IYDICRRNLD IERPTYTNLN RLISQIVSSI TA SLRFDGA LNVDLTEFQT NLVPYPRIHF PLATYAPVIS AEKAYHEQLS VAEITNACFE PANQMVKCDP RHGKYMACCL LYR GDVVPK DVNAAIATIK TKRSIQFVDW CPTGFKVGIN YQPPTVVPGG DLAKVQRAVC MLSNTTAIAE AWARLDHKFD LMYA KRAFV HWYVGEGMEE GEFSEAREDM AALEKDYEEV GVDSVEGEGE EEGEEY

UniProtKB: Tubulin alpha-1B chain

+
分子 #2: Tubulin beta chain

分子名称: Tubulin beta chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Sus scrofa (ブタ)
分子量理論値: 49.90777 KDa
配列文字列: MREIVHIQAG QCGNQIGAKF WEVISDEHGI DPTGSYHGDS DLQLERINVY YNEAAGNKYV PRAILVDLEP GTMDSVRSGP FGQIFRPDN FVFGQSGAGN NWAKGHYTEG AELVDSVLDV VRKESESCDC LQGFQLTHSL GGGTGSGMGT LLISKIREEY P DRIMNTFS ...文字列:
MREIVHIQAG QCGNQIGAKF WEVISDEHGI DPTGSYHGDS DLQLERINVY YNEAAGNKYV PRAILVDLEP GTMDSVRSGP FGQIFRPDN FVFGQSGAGN NWAKGHYTEG AELVDSVLDV VRKESESCDC LQGFQLTHSL GGGTGSGMGT LLISKIREEY P DRIMNTFS VVPSPKVSDT VVEPYNATLS VHQLVENTDE TYCIDNEALY DICFRTLKLT TPTYGDLNHL VSATMSGVTT CL RFPGQLN ADLRKLAVNM VPFPRLHFFM PGFAPLTSRG SQQYRALTVP ELTQQMFDAK NMMAACDPRH GRYLTVAAVF RGR MSMKEV DEQMLNVQNK NSSYFVEWIP NNVKTAVCDI PPRGLKMSAT FIGNSTAIQE LFKRISEQFT AMFRRKAFLH WYTG EGMDE MEFTEAESNM NDLVSEYQQY QDATADEQGE FEEEGEEDEA

UniProtKB: Tubulin beta chain

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分子 #3: Microtubule-associated protein tau

分子名称: Microtubule-associated protein tau / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 21.903201 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: YSSPGSPGTP GSRSRTPSLP TPPTREPKKV AVVRTPPKSP SSAKSRLQTA PVPMPDLKNV KSKIGSTENL KHQPGGGRLQ TAPVPMPDL KNVKSKIGST ENLKHQPGGG RLQTAPVPMP DLKNVKSKIG STENLKHQPG GGRLQTAPVP MPDLKNVKSK I GSTENLKH ...文字列:
YSSPGSPGTP GSRSRTPSLP TPPTREPKKV AVVRTPPKSP SSAKSRLQTA PVPMPDLKNV KSKIGSTENL KHQPGGGRLQ TAPVPMPDL KNVKSKIGST ENLKHQPGGG RLQTAPVPMP DLKNVKSKIG STENLKHQPG GGRLQTAPVP MPDLKNVKSK I GSTENLKH QPGGGNKKIE THKLTFRENA KAKTDHGAEI VYKSPVVS

+
分子 #4: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 1 / 式: GTP
分子量理論値: 523.18 Da
Chemical component information

ChemComp-GTP:
GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP / GTP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #5: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 1 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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分子 #6: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 2 / 式: GDP
分子量理論値: 443.201 Da
Chemical component information

ChemComp-GDP:
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP / GDP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

濃度0.5 mg/mL
緩衝液pH: 6.8
構成要素:
濃度式名称
80.0 mMC8H18N2O6S2PIPES
1.0 mMC14H24N2O10EGTA
1.0 mMMgCl2Magnesium Chloride
1.0 mMC4H10O2S2DTT
1.0 mMGTPGuanine tri-phosphate
グリッドモデル: C-flat-1.2/1.3 4C / 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 10 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 310.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細: blot force 10 pN, 6 second blot time. used C-flat 1.2/1.3 holey grids. First 2 uL of microtubules were adhered to grid for 30 seconds, followed by 2 4 uL washes of tau with 30 second incubation for each wash.
詳細tubulin concentration is 0.5 mg/mL, tau concentration is 1 mg/mL

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 712 / 平均露光時間: 7.5 sec. / 平均電子線量: 45.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 35714
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細used motioncorr2 to correct for beam-induced motion
最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 8.65 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: -25.75 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: FREALIGN (ver. 9.09) / 使用した粒子像数: 40522
Segment selection選択した数: 57526 / ソフトウェア - 名称: Appion
初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
EMDB ID:

5194


詳細: used naked microtubule reconstruction as initial model, low-pass filtered to 20 Angstrom
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE / ソフトウェア - 名称: FREALIGN (ver. 9.09)

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 温度因子: 120 / 当てはまり具合の基準: real space correlation
得られたモデル

PDB-6cvj:
Model of synthetic tau (four tandem repeats of first repeat sequence) bound to the microtubule

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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