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万見
- EMDB-7480: Cryo-EM structure of mouse RAG1/2 HFC complex containing partial ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-7480
タイトルCryo-EM structure of mouse RAG1/2 HFC complex containing partial HMGB1 linker(3.9 A)
マップデータCryo-EM structure of mouse RAG1/2 HFC complex
試料
  • 複合体: RAG1/2 in complex with nicked DNAs
    • タンパク質・ペプチド: x 3種
    • DNA: x 6種
  • リガンド: x 2種
キーワードV(D)J recombination / RAG1/2 / RSS / Immunity / RECOMBINATION / RECOMBINATION-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of restriction endodeoxyribonuclease activity / regulation of tolerance induction / positive regulation of mismatch repair / regulation of T cell mediated immune response to tumor cell / negative regulation of apoptotic cell clearance / negative regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / myeloid dendritic cell activation / T-helper 1 cell activation / mature B cell differentiation involved in immune response / T-helper 1 cell differentiation ...regulation of restriction endodeoxyribonuclease activity / regulation of tolerance induction / positive regulation of mismatch repair / regulation of T cell mediated immune response to tumor cell / negative regulation of apoptotic cell clearance / negative regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / myeloid dendritic cell activation / T-helper 1 cell activation / mature B cell differentiation involved in immune response / T-helper 1 cell differentiation / positive regulation of dendritic cell differentiation / C-X-C chemokine binding / negative regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell differentiation / positive regulation of toll-like receptor 9 signaling pathway / B cell homeostatic proliferation / negative regulation of T cell differentiation in thymus / neutrophil clearance / DN2 thymocyte differentiation / pre-B cell allelic exclusion / DNA geometric change / RAGE receptor binding / positive regulation of organ growth / positive regulation of interleukin-1 production / regulation of behavioral fear response / Regulation of TLR by endogenous ligand / bubble DNA binding / V(D)J recombination / negative regulation of T cell apoptotic process / alphav-beta3 integrin-HMGB1 complex / phosphatidylinositol-3,4-bisphosphate binding / Apoptosis induced DNA fragmentation / inflammatory response to antigenic stimulus / negative regulation of thymocyte apoptotic process / positive regulation of monocyte chemotaxis / MyD88 deficiency (TLR2/4) / phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate binding / positive regulation of chemokine (C-X-C motif) ligand 2 production / apoptotic cell clearance / supercoiled DNA binding / positive regulation of vascular endothelial cell proliferation / dendritic cell chemotaxis / DNA binding, bending / IRAK4 deficiency (TLR2/4) / regulation of T cell differentiation / positive regulation of T cell differentiation / MyD88:MAL(TIRAP) cascade initiated on plasma membrane / positive regulation of DNA binding / organ growth / T cell lineage commitment / B cell lineage commitment / phosphatidylserine binding / chemoattractant activity / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / positive regulation of activated T cell proliferation / T cell homeostasis / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / TRAF6 mediated NF-kB activation / negative regulation of type II interferon production / DNA topological change / negative regulation of blood vessel endothelial cell migration / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / positive regulation of interleukin-10 production / T cell differentiation / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / Pyroptosis / protein autoubiquitination / four-way junction DNA binding / condensed chromosome / DNA polymerase binding / : / positive regulation of autophagy / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / transcription repressor complex / positive regulation of interleukin-12 production / phosphatidylinositol binding / activation of innate immune response / B cell differentiation / thymus development / cytokine activity / positive regulation of interleukin-8 production / positive regulation of JNK cascade / lipopolysaccharide binding / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / visual learning / RING-type E3 ubiquitin transferase / double-strand break repair via nonhomologous end joining / autophagy / positive regulation of interleukin-6 production / neuron projection development / ubiquitin-protein transferase activity / transcription corepressor activity / positive regulation of tumor necrosis factor production / ubiquitin protein ligase activity / integrin binding / heterochromatin formation / double-strand break repair / single-stranded DNA binding / chromatin organization / T cell differentiation in thymus / ER-Phagosome pathway
類似検索 - 分子機能
HMG box A DNA-binding domain, conserved site / Recombination-activating protein 1 zinc-finger domain / HMG box A DNA-binding domain signature. / : / V(D)J recombination-activating protein 1, Zinc finger / RAG nonamer-binding domain / NBD domain profile. / Zinc finger RAG1-type profile. / V(D)J recombination-activating protein 1 / RAG1 importin-binding ...HMG box A DNA-binding domain, conserved site / Recombination-activating protein 1 zinc-finger domain / HMG box A DNA-binding domain signature. / : / V(D)J recombination-activating protein 1, Zinc finger / RAG nonamer-binding domain / NBD domain profile. / Zinc finger RAG1-type profile. / V(D)J recombination-activating protein 1 / RAG1 importin-binding / RAG1 importin binding / Recombination-activation protein 1 (RAG1), recombinase / Recombination activating protein 2 / RAG2 PHD domain / V-D-J recombination activating protein 2 / Recombination activating protein 2, PHD domain / Galactose oxidase/kelch, beta-propeller / HMG-box domain / HMG (high mobility group) box / HMG boxes A and B DNA-binding domains profile. / high mobility group / High mobility group box domain / High mobility group box domain superfamily / Kelch-type beta propeller / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Zinc finger C2H2 superfamily / Ring finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
High mobility group protein B1 / V(D)J recombination-activating protein 1 / V(D)J recombination-activating protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ) / Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.9 Å
データ登録者Chen X / Kim M
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Disease (NIH/NIDDK)1ZIADK036167-11 米国
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2018
タイトル: Cracking the DNA Code for V(D)J Recombination.
著者: Min-Sung Kim / Watchalee Chuenchor / Xuemin Chen / Yanxiang Cui / Xing Zhang / Z Hong Zhou / Martin Gellert / Wei Yang /
要旨: To initiate V(D)J recombination for generating the adaptive immune response of vertebrates, RAG1/2 recombinase cleaves DNA at a pair of recombination signal sequences, the 12- and 23-RSS. We have ...To initiate V(D)J recombination for generating the adaptive immune response of vertebrates, RAG1/2 recombinase cleaves DNA at a pair of recombination signal sequences, the 12- and 23-RSS. We have determined crystal and cryo-EM structures of RAG1/2 with DNA in the pre-reaction and hairpin-forming complexes up to 2.75 Å resolution. Both protein and DNA exhibit structural plasticity and undergo dramatic conformational changes. Coding-flank DNAs extensively rotate, shift, and deform for nicking and hairpin formation. Two intertwined RAG1 subunits crisscross four times between the asymmetric pair of severely bent 12/23-RSS DNAs. Location-sensitive bending of 60° and 150° in 12- and 23-RSS spacers, respectively, must occur for RAG1/2 to capture the nonamers and pair the heptamers for symmetric double-strand breakage. DNA pairing is thus sequence-context dependent and structure specific, which partly explains the "beyond 12/23" restriction. Finally, catalysis in crystallo reveals the process of DNA hairpin formation and its stabilization by interleaved base stacking.
履歴
登録2018年2月24日-
ヘッダ(付随情報) 公開2018年3月21日-
マップ公開2018年4月25日-
更新2025年5月14日-
現状2025年5月14日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.02
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.02
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6cij
  • 表面レベル: 0.02
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_7480.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_7480.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 91.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Cryo-EM structure of mouse RAG1/2 HFC complex
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.07 Å/pix.
x 288 pix.
= 308.16 Å		1.07 Å/pix.
x 288 pix.
= 308.16 Å		1.07 Å/pix.
x 288 pix.
= 308.16 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.07 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベルBy EMDB: 0.014 / ムービー #1: 0.02
最小 - 最大-0.043013204 - 0.117319636
平均 (標準偏差)0.0003944063 (±0.0041077877)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ288288288
Spacing288288288
セルA=B=C: 308.16 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.071.071.07
M x/y/z288288288
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z308.160308.160308.160
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS288288288
D min/max/mean-0.0430.1170.000

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添付データ

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試料の構成要素

+
全体 : RAG1/2 in complex with nicked DNAs

全体名称: RAG1/2 in complex with nicked DNAs
要素
  • 複合体: RAG1/2 in complex with nicked DNAs
    • タンパク質・ペプチド: V(D)J recombination-activating protein 1
    • DNA: DNA (46-MER)
    • DNA: DNA (5'-D(*GP*AP*TP*CP*TP*GP*GP*CP*CP*TP*GP*TP*CP*TP*TP*A)-3')
    • DNA: DNA (5'-D(P*CP*TP*GP*GP*AP*TP*CP*TP*GP*GP*CP*CP*TP*GP*TP*CP*TP*TP*A)-3')
    • DNA: DNA (60-MER)
    • タンパク質・ペプチド: High mobility group protein B1
    • DNA: DNA (30-MER)
    • タンパク質・ペプチド: V(D)J recombination-activating protein 2
    • DNA: DNA (41-MER)
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: CALCIUM ION

+
超分子 #1: RAG1/2 in complex with nicked DNAs

超分子名称: RAG1/2 in complex with nicked DNAs / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#9
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)

+
分子 #1: V(D)J recombination-activating protein 1

分子名称: V(D)J recombination-activating protein 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; エステル加水分解酵素
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 88.670805 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: NCSKIHLSTK LLAVDFPAHF VKSISCQICE HILADPVETS CKHLFCRICI LRCLKVMGSY CPSCRYPCFP TDLESPVKSF LNILNSLMV KCPAQDCNEE VSLEKYNHHV SSHKESKETL VHINKGGRPR QHLLSLTRRA QKHRLRELKI QVKEFADKEE G GDVKAVCL ...文字列:
NCSKIHLSTK LLAVDFPAHF VKSISCQICE HILADPVETS CKHLFCRICI LRCLKVMGSY CPSCRYPCFP TDLESPVKSF LNILNSLMV KCPAQDCNEE VSLEKYNHHV SSHKESKETL VHINKGGRPR QHLLSLTRRA QKHRLRELKI QVKEFADKEE G GDVKAVCL TLFLLALRAR NEHRQADELE AIMQGRGSGL QPAVCLAIRV NTFLSCSQYH KMYRTVKAIT GRQIFQPLHA LR NAEKVLL PGYHPFEWQP PLKNVSSRTD VGIIDGLSGL ASSVDEYPVD TIAKRFRYDS ALVSALMDME EDILEGMRSQ DLD DYLNGP FTVVVKESCD GMGDVSEKHG SGPAVPEKAV RFSFTVMRIT IEHGSQNVKV FEEPKPNSEL CCKPLCLMLA DESD HETLT AILSPLIAER EAMKSSELTL EMGGIPRTFK FIFRGTGYDE KLVREVEGLE ASGSVYICTL CDTTRLEASQ NLVFH SITR SHAENLQRYE VWRSNPYHES VEELRDRVKG VSAKPFIETV PSIDALHCDI GNAAEFYKIF QLEIGEVYKH PNASKE ERK RWQATLDKHL RKRMNLKPIM RMNGNFARKL MTQETVDAVC ELIPSEERHE ALRELMDLYL KMKPVWRSSC PAKECPE SL CQYSFNSQRF AELLSTKFKY RYEGKITNYF HKTLAHVPEI IERDGSIGAW ASEGNQSGNK LFRRFRKMNA RQSKCYEM E DVLKHHWLYT SKYLQKFMNA HNALKSSGFT MNSKETLGDP LGIEDSLESQ DSMEF

UniProtKB: V(D)J recombination-activating protein 1

+
分子 #6: High mobility group protein B1

分子名称: High mobility group protein B1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 18.897885 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌)
配列文字列:
MGKGDPKKPR GKMSSYAFFV QTCREEHKKK HPDASVNFSE FSKKCSERWK TMSAKEKGKF EDMAKADKAR YEREMKTYIP PKGETKKKF KDPNAPKRPP SAFFLFCSEY RPKIKGEHPG LSIGDVAKKL GEMWNNTAAD DKQPYEKKAA KLKEKYEKDI A AYR

UniProtKB: High mobility group protein B1

+
分子 #8: V(D)J recombination-activating protein 2

分子名称: V(D)J recombination-activating protein 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 8 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 58.158254 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MSLQMVTVGH NIALIQPGFS LMNFDGQVFF FGQKGWPKRS CPTGVFHFDI KQNHLKLKPA IFSKDSCYLP PLRYPATCSY KGSIDSDKH QYIIHGGKTP NNELSDKIYI MSVACKNNKK VTFRCTEKDL VGDVPEPRYG HSIDVVYSRG KSMGVLFGGR S YMPSTQRT ...文字列:
MSLQMVTVGH NIALIQPGFS LMNFDGQVFF FGQKGWPKRS CPTGVFHFDI KQNHLKLKPA IFSKDSCYLP PLRYPATCSY KGSIDSDKH QYIIHGGKTP NNELSDKIYI MSVACKNNKK VTFRCTEKDL VGDVPEPRYG HSIDVVYSRG KSMGVLFGGR S YMPSTQRT TEKWNSVADC LPHVFLIDFE FGCATSYILP ELQDGLSFHV SIARNDTVYI LGGHSLASNI RPANLYRIRV DL PLGTPAV NCTVLPGGIS VSSAILTQTN NDEFVIVGGY QLENQKRMVC SLVSLGDNTI EISEMETPDW TSDIKHSKIW FGS NMGNGT IFLGIPGDNK QAMSEAFYFY TLRCSEEDLS EDQKIVSNSQ TSTEDPGDST PFEDSEEFCF SAEATSFDGD DEFD TYNED DEDDESVTGY WITCCPTCDV DINTWVPFYS TELNKPAMIY CSHGDGHWVH AQCMDLEERT LIHLSEGSNK YYCNE HVQI ARALQAPKRN PPLQKPPMKS LHKKGSGKVL TPAKKS

UniProtKB: V(D)J recombination-activating protein 2

+
分子 #2: DNA (46-MER)

分子名称: DNA (46-MER) / タイプ: dna / ID: 2 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 14.268144 KDa
配列文字列:
(DC)(DG)(DG)(DG)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DG) (DT)(DT)(DA)(DA)(DG)(DG)(DG)(DC)(DT)(DG) (DT)(DA)(DT)(DC)(DA)(DC)(DT)(DG)(DT) (DG)(DT)(DA)(DA)(DG)(DA)(DC)(DA)(DG)(DG) (DC) (DC)(DA)(DG)(DA)(DT)(DC)

+
分子 #3: DNA (5'-D(*GP*AP*TP*CP*TP*GP*GP*CP*CP*TP*GP*TP*CP*TP*TP*A)-3')

分子名称: DNA (5'-D(*GP*AP*TP*CP*TP*GP*GP*CP*CP*TP*GP*TP*CP*TP*TP*A)-3')
タイプ: dna / ID: 3 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 4.880164 KDa
配列文字列:
(DG)(DA)(DT)(DC)(DT)(DG)(DG)(DC)(DC)(DT) (DG)(DT)(DC)(DT)(DT)(DA)

+
分子 #4: DNA (5'-D(P*CP*TP*GP*GP*AP*TP*CP*TP*GP*GP*CP*CP*TP*GP*TP*CP*TP*TP...

分子名称: DNA (5'-D(P*CP*TP*GP*GP*AP*TP*CP*TP*GP*GP*CP*CP*TP*GP*TP*CP*TP*TP*A)-3')
タイプ: dna / ID: 4 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 6.091926 KDa
配列文字列:
(DC)(DC)(DT)(DG)(DG)(DA)(DT)(DC)(DT)(DG) (DG)(DC)(DC)(DT)(DG)(DT)(DC)(DT)(DT)(DA)

+
分子 #5: DNA (60-MER)

分子名称: DNA (60-MER) / タイプ: dna / ID: 5 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 18.809023 KDa
配列文字列: (DC)(DG)(DG)(DG)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DG) (DT)(DC)(DT)(DG)(DG)(DC)(DT)(DT)(DC)(DA) (DC)(DA)(DC)(DT)(DT)(DG)(DA)(DT)(DT) (DT)(DG)(DC)(DA)(DT)(DC)(DA)(DC)(DT)(DG) (DT) (DG)(DT)(DA)(DA)(DG) ...文字列:
(DC)(DG)(DG)(DG)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DG) (DT)(DC)(DT)(DG)(DG)(DC)(DT)(DT)(DC)(DA) (DC)(DA)(DC)(DT)(DT)(DG)(DA)(DT)(DT) (DT)(DG)(DC)(DA)(DT)(DC)(DA)(DC)(DT)(DG) (DT) (DG)(DT)(DA)(DA)(DG)(DA)(DC)(DA) (DG)(DG)(DC)(DC)(DA)(DG)(DA)(DT)(DC)(DC) (DA)(DG) (DG)

+
分子 #7: DNA (30-MER)

分子名称: DNA (30-MER) / タイプ: dna / ID: 7 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 9.138938 KDa
配列文字列:
(DC)(DA)(DC)(DA)(DG)(DT)(DG)(DA)(DT)(DA) (DC)(DA)(DG)(DC)(DC)(DC)(DT)(DT)(DA)(DA) (DC)(DA)(DA)(DA)(DA)(DA)(DC)(DC)(DC) (DG)

+
分子 #9: DNA (41-MER)

分子名称: DNA (41-MER) / タイプ: dna / ID: 9 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 12.655191 KDa
配列文字列:
(DC)(DA)(DC)(DA)(DG)(DT)(DG)(DA)(DT)(DG) (DC)(DA)(DA)(DA)(DT)(DC)(DA)(DA)(DG)(DT) (DG)(DT)(DG)(DA)(DA)(DG)(DC)(DC)(DA) (DG)(DA)(DC)(DA)(DA)(DA)(DA)(DA)(DC)(DC) (DC) (DG)

+
分子 #10: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 10 / コピー数: 2 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

+
分子 #11: CALCIUM ION

分子名称: CALCIUM ION / タイプ: ligand / ID: 11 / コピー数: 2 / 式: CA
分子量理論値: 40.078 Da

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実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.3 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 57.6 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1) / 使用した粒子像数: 49624
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT
最終 角度割当タイプ: COMMON LINE

-
原子モデル構築 1

精密化プロトコル: RIGID BODY FIT / 当てはまり具合の基準: Correlation Coefficient
得られたモデル

PDB-6cij:
Cryo-EM structure of mouse RAG1/2 HFC complex containing partial HMGB1 linker(3.9 A)

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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