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- PDB-5c0x: Structure of a 12-subunit nuclear exosome complex bound to struct... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5c0x | ||||||||||||||||||
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Title | Structure of a 12-subunit nuclear exosome complex bound to structured RNA | ||||||||||||||||||
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![]() | hydrolase/RNA / hydrolase / RNA / nuclease / protein-RNA complex / hydrolase-RNA complex | ||||||||||||||||||
Function / homology | ![]() nuclear polyadenylation-dependent snoRNA catabolic process / nuclear polyadenylation-dependent snRNA catabolic process / Butyrate Response Factor 1 (BRF1) binds and destabilizes mRNA / Tristetraprolin (TTP, ZFP36) binds and destabilizes mRNA / nuclear polyadenylation-dependent antisense transcript catabolic process / mRNA decay by 3' to 5' exoribonuclease / nuclear polyadenylation-dependent CUT catabolic process / regulatory ncRNA 3'-end processing / TRAMP-dependent tRNA surveillance pathway / CUT catabolic process ...nuclear polyadenylation-dependent snoRNA catabolic process / nuclear polyadenylation-dependent snRNA catabolic process / Butyrate Response Factor 1 (BRF1) binds and destabilizes mRNA / Tristetraprolin (TTP, ZFP36) binds and destabilizes mRNA / nuclear polyadenylation-dependent antisense transcript catabolic process / mRNA decay by 3' to 5' exoribonuclease / nuclear polyadenylation-dependent CUT catabolic process / regulatory ncRNA 3'-end processing / TRAMP-dependent tRNA surveillance pathway / CUT catabolic process / exosome (RNase complex) / nuclear polyadenylation-dependent rRNA catabolic process / U1 snRNA 3'-end processing / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, 3'-5' exonucleolytic nonsense-mediated decay / nuclear polyadenylation-dependent mRNA catabolic process / U5 snRNA 3'-end processing / cytoplasmic exosome (RNase complex) / nuclear exosome (RNase complex) / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, non-stop decay / poly(A)-dependent snoRNA 3'-end processing / U4 snRNA 3'-end processing / : / exonucleolytic trimming to generate mature 3'-end of 5.8S rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / : / histone mRNA catabolic process / nuclear mRNA surveillance / rRNA catabolic process / nonfunctional rRNA decay / post-transcriptional tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / rRNA primary transcript binding / Hydrolases; Acting on ester bonds; Endoribonucleases producing 5'-phosphomonoesters / RNA catabolic process / rRNA metabolic process / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / mRNA catabolic process / RNA processing / RNA endonuclease activity / mRNA processing / manganese ion binding / Hydrolases; Acting on ester bonds; Exoribonucleases producing 5'-phosphomonoesters / 3'-5'-RNA exonuclease activity / endonuclease activity / tRNA binding / single-stranded RNA binding / nucleotide binding / nucleolus / mitochondrion / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||||||||||||||
Biological species | ![]() ![]() synthetic construct (others) | ||||||||||||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||||||||
![]() | Makino, D.L. / Conti, E. | ||||||||||||||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: RNA degradation paths in a 12-subunit nuclear exosome complex. Authors: Makino, D.L. / Schuch, B. / Stegmann, E. / Baumgartner, M. / Basquin, C. / Conti, E. | ||||||||||||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Others | ![]() |
-Validation report
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Data in XML | ![]() | 133.6 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 179.8 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 5c0wC ![]() 5c0yC ![]() 2hbjS ![]() 4ifdS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
-Exosome complex component ... , 9 types, 9 molecules ABCDEFGHI
#1: Protein | Mass: 34001.859 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: Exosome complex component RRP45 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() |
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#2: Protein | Mass: 27794.926 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: Exosome complex component RRP41 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() |
#3: Protein | Mass: 44109.000 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: Exosome complex component RRP43 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() |
#4: Protein | Mass: 26913.988 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: Exosome complex component RRP46 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() |
#5: Protein | Mass: 29294.398 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: Exosome complex component RRP42 / Mutation: V138I Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() |
#6: Protein | Mass: 27559.869 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: Exosome complex component MTR3 / Mutation: T75S, M161T Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() |
#7: Protein | Mass: 26875.668 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: Exosome complex component RRP40 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() |
#8: Protein | Mass: 39714.445 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: Exosome complex component RRP4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() |
#9: Protein | Mass: 31911.594 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: Exosome complex component CSL4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() |
-Exosome complex exonuclease ... , 2 types, 2 molecules JK
#10: Protein | Mass: 113983.898 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: Exosome complex exonuclease RRP44 / Mutation: D171N, D551N Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() References: UniProt: Q08162, Hydrolases; Acting on ester bonds; Exoribonucleases producing 5'-phosphomonoesters, Hydrolases; Acting on ester bonds; Endoribonucleases producing 5'-phosphomonoesters |
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#11: Protein | Mass: 79649.438 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: Exosome complex exonuclease RRP6 / Mutation: D296N Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() References: UniProt: Q12149, Hydrolases; Acting on ester bonds; Exoribonucleases producing 5'-phosphomonoesters |
-RNA chain / Non-polymers , 2 types, 2 molecules R![](data/chem/img/ZN.gif)
![](data/chem/img/ZN.gif)
#12: RNA chain | Mass: 14046.938 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) synthetic construct (others) |
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#13: Chemical | ChemComp-ZN / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.85 Å3/Da / Density % sol: 56.8 % / Description: long needles |
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Crystal grow | Temperature: 283 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 6.5 Details: 7%(w/v) PEG 8000, 0.1M MES pH 6.5, 0.15M NaCl, 5%(v/v) Glycerol, 283K or 292K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Mar 8, 2014 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: Si(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1.2398 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 3.81→57.887 Å / Num. obs: 45806 / % possible obs: 80.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 5.6 % / Biso Wilson estimate: 159.59 Å2 / Rmerge F obs: 0.988 / Rmerge(I) obs: 0.163 / Rrim(I) all: 0.175 / Χ2: 0.992 / Net I/σ(I): 4.83 / Num. measured all: 256794 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1 / Rejects: _
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 4IFD, 2HBJ Resolution: 3.812→57.887 Å / SU ML: 0.63 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / Phase error: 39.7 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 458.56 Å2 / Biso mean: 270.9274 Å2 / Biso min: 157.62 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 3.812→57.887 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 16
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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