[English] 日本語
Yorodumi- PDB-5c0x: Structure of a 12-subunit nuclear exosome complex bound to struct... -
+
Open data
-
Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 5c0x | ||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Title | Structure of a 12-subunit nuclear exosome complex bound to structured RNA | ||||||||||||||||||
Components |
| ||||||||||||||||||
Keywords | hydrolase/RNA / hydrolase / RNA / nuclease / protein-RNA complex / hydrolase-RNA complex | ||||||||||||||||||
| Function / homology | Function and homology informationmRNA decay by 3' to 5' exoribonuclease / Butyrate Response Factor 1 (BRF1) binds and destabilizes mRNA / Tristetraprolin (TTP, ZFP36) binds and destabilizes mRNA / nuclear mRNA surveillance of mRNA 3'-end processing / regulatory ncRNA 3'-end processing / nuclear polyadenylation-dependent antisense transcript catabolic process / nuclear polyadenylation-dependent snoRNA catabolic process / nuclear polyadenylation-dependent snRNA catabolic process / nuclear polyadenylation-dependent mRNA catabolic process / CUT catabolic process ...mRNA decay by 3' to 5' exoribonuclease / Butyrate Response Factor 1 (BRF1) binds and destabilizes mRNA / Tristetraprolin (TTP, ZFP36) binds and destabilizes mRNA / nuclear mRNA surveillance of mRNA 3'-end processing / regulatory ncRNA 3'-end processing / nuclear polyadenylation-dependent antisense transcript catabolic process / nuclear polyadenylation-dependent snoRNA catabolic process / nuclear polyadenylation-dependent snRNA catabolic process / nuclear polyadenylation-dependent mRNA catabolic process / CUT catabolic process / cytoplasmic exosome (RNase complex) / U1 snRNA 3'-end processing / nuclear polyadenylation-dependent CUT catabolic process / U5 snRNA 3'-end processing / TRAMP-dependent tRNA surveillance pathway / exosome (RNase complex) / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, non-stop decay / U4 snRNA 3'-end processing / nuclear polyadenylation-dependent rRNA catabolic process / poly(A)-dependent snoRNA 3'-end processing / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, 3'-5' exonucleolytic nonsense-mediated decay / nuclear exosome (RNase complex) / exonucleolytic trimming to generate mature 3'-end of 5.8S rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / histone mRNA catabolic process / nuclear mRNA surveillance / rRNA catabolic process / post-transcriptional tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / mRNA 3'-UTR AU-rich region binding / rRNA primary transcript binding / Hydrolases; Acting on ester bonds; Endoribonucleases producing 5'-phosphomonoesters / RNA catabolic process / regulation of telomere maintenance / nonfunctional rRNA decay / rRNA metabolic process / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / mRNA catabolic process / nuclear-transcribed mRNA catabolic process / RNA processing / RNA endonuclease activity / mRNA processing / manganese ion binding / Hydrolases; Acting on ester bonds; Exoribonucleases producing 5'-phosphomonoesters / 3'-5'-RNA exonuclease activity / endonuclease activity / tRNA binding / single-stranded RNA binding / nucleotide binding / nucleolus / mitochondrion / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||||||||||||||
| Biological species | ![]() synthetic construct (others) | ||||||||||||||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3.812 Å | ||||||||||||||||||
Authors | Makino, D.L. / Conti, E. | ||||||||||||||||||
| Funding support | Germany, 5items
| ||||||||||||||||||
Citation | Journal: Nature / Year: 2015Title: RNA degradation paths in a 12-subunit nuclear exosome complex. Authors: Makino, D.L. / Schuch, B. / Stegmann, E. / Baumgartner, M. / Basquin, C. / Conti, E. | ||||||||||||||||||
| History |
|
-
Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
|---|
-
Downloads & links
-
Download
| PDBx/mmCIF format | 5c0x.cif.gz | 1.5 MB | Display | PDBx/mmCIF format |
|---|---|---|---|---|
| PDB format | pdb5c0x.ent.gz | 1.2 MB | Display | PDB format |
| PDBx/mmJSON format | 5c0x.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
| Others | Other downloads |
-Validation report
| Summary document | 5c0x_validation.pdf.gz | 580.2 KB | Display | wwPDB validaton report |
|---|---|---|---|---|
| Full document | 5c0x_full_validation.pdf.gz | 716.9 KB | Display | |
| Data in XML | 5c0x_validation.xml.gz | 133.6 KB | Display | |
| Data in CIF | 5c0x_validation.cif.gz | 179.8 KB | Display | |
| Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/c0/5c0x ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/c0/5c0x | HTTPS FTP |
-Related structure data
| Related structure data | ![]() 5c0wC ![]() 5c0yC ![]() 2hbjS ![]() 4ifdS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
|---|---|
| Similar structure data |
-
Links
-
Assembly
| Deposited unit | ![]()
| ||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 1 |
| ||||||||
| Unit cell |
|
-
Components
-Exosome complex component ... , 9 types, 9 molecules ABCDEFGHI
| #1: Protein | Mass: 34001.859 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: Exosome complex component RRP45 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() |
|---|---|
| #2: Protein | Mass: 27794.926 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: Exosome complex component RRP41 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() |
| #3: Protein | Mass: 44109.000 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: Exosome complex component RRP43 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() |
| #4: Protein | Mass: 26913.988 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: Exosome complex component RRP46 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() |
| #5: Protein | Mass: 29294.398 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: Exosome complex component RRP42 / Mutation: V138I Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() |
| #6: Protein | Mass: 27559.869 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: Exosome complex component MTR3 / Mutation: T75S, M161T Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() |
| #7: Protein | Mass: 26875.668 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: Exosome complex component RRP40 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() |
| #8: Protein | Mass: 39714.445 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: Exosome complex component RRP4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() |
| #9: Protein | Mass: 31911.594 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: Exosome complex component CSL4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() |
-Exosome complex exonuclease ... , 2 types, 2 molecules JK
| #10: Protein | Mass: 113983.898 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: Exosome complex exonuclease RRP44 / Mutation: D171N, D551N Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() References: UniProt: Q08162, Hydrolases; Acting on ester bonds; Exoribonucleases producing 5'-phosphomonoesters, Hydrolases; Acting on ester bonds; Endoribonucleases producing 5'-phosphomonoesters |
|---|---|
| #11: Protein | Mass: 79649.438 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: Exosome complex exonuclease RRP6 / Mutation: D296N Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() References: UniProt: Q12149, Hydrolases; Acting on ester bonds; Exoribonucleases producing 5'-phosphomonoesters |
-RNA chain / Non-polymers , 2 types, 2 molecules R

| #12: RNA chain | Mass: 14046.938 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) synthetic construct (others) |
|---|---|
| #13: Chemical | ChemComp-ZN / |
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 5 |
|---|
-
Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 2.85 Å3/Da / Density % sol: 56.8 % / Description: long needles |
|---|---|
| Crystal grow | Temperature: 283 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 6.5 Details: 7%(w/v) PEG 8000, 0.1M MES pH 6.5, 0.15M NaCl, 5%(v/v) Glycerol, 283K or 292K |
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 17-ID / Wavelength: 1.2398 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Mar 8, 2014 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Radiation | Monochromator: Si(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Radiation wavelength | Wavelength: 1.2398 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Reflection | Resolution: 3.81→57.887 Å / Num. obs: 45806 / % possible obs: 80.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 5.6 % / Biso Wilson estimate: 159.59 Å2 / Rmerge F obs: 0.988 / Rmerge(I) obs: 0.163 / Rrim(I) all: 0.175 / Χ2: 0.992 / Net I/σ(I): 4.83 / Num. measured all: 256794 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Reflection shell | Diffraction-ID: 1 / Rejects: _
|
-
Processing
| Software |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENTStarting model: 4IFD, 2HBJ Resolution: 3.812→57.887 Å / SU ML: 0.63 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / Phase error: 39.7 / Stereochemistry target values: ML
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Displacement parameters | Biso max: 458.56 Å2 / Biso mean: 270.9274 Å2 / Biso min: 157.62 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refinement step | Cycle: final / Resolution: 3.812→57.887 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refine LS restraints |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 16
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refinement TLS group |
|
Movie
Controller
About Yorodumi




X-RAY DIFFRACTION
Germany, 5items
Citation











PDBj



































