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- EMDB-70155: Local refinement of 1C5H TCR bound to R-phycoerythrin (gamma chai... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-70155
タイトルLocal refinement of 1C5H TCR bound to R-phycoerythrin (gamma chain dimer)
マップデータLocal refinement of 1C5H TCR bound to R-phycoerythrin (gamma chain dimer)
試料
  • 複合体: 1C5H TCR
    • タンパク質・ペプチド: 1C5H TCR gamma chain
    • タンパク質・ペプチド: 1C5H TCR delta chain
キーワードT-cell / gamma delta TCR / phycoerythrin / direct / IMMUNE SYSTEM
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.63 Å
データ登録者Rashleigh L / Venugopal H / Rossjohn J / Gully BS
資金援助 オーストラリア, 1件
OrganizationGrant number
Australian Research Council (ARC)DP230102073 オーストラリア
引用ジャーナル: Structure / : 2025
タイトル: Antibody-like recognition of a γδ T cell receptor toward a foreign antigen.
著者: Liam Rashleigh / Hariprasad Venugopal / Michael T Rice / Sachith D Gunasinghe / Chhon Ling Sok / Nicholas A Gherardin / Catarina F Almeida / Ildiko Van Rhijn / D Branch Moody / Dale I Godfrey ...著者: Liam Rashleigh / Hariprasad Venugopal / Michael T Rice / Sachith D Gunasinghe / Chhon Ling Sok / Nicholas A Gherardin / Catarina F Almeida / Ildiko Van Rhijn / D Branch Moody / Dale I Godfrey / Jamie Rossjohn / Benjamin S Gully /
要旨: The antigen recognition principles of B cells and αβ T cells have been well described compared to those of the γδ T cell. By way of their specificity conferring receptor (γδTCR), γδ T cells ...The antigen recognition principles of B cells and αβ T cells have been well described compared to those of the γδ T cell. By way of their specificity conferring receptor (γδTCR), γδ T cells can directly bind proteinaceous antigens. A known γδ T cell and B cell model antigen is phycoerythrin (PE), a light harvesting protein from rhodophytes and cyanobacteria. Here we probed human γδTCR reactivity to PE, in which a Vδ1Vγ5 TCR bound directly to induce proximal signaling and cellular activation. We determined the cryoelectron microscopy (cryo-EM) structure of the γδTCR-phycoerythrin immune complex. We then determined the cryo-EM structures of an antibody fragment and an αβTCR bound to PE. This revealed convergent use of apical aromatic residues to mediate contacts with a common PE epitope. Comparative analyses of the γδTCR revealed multiple antibody-like characteristics, including an enrichment of apical aromatic residues. Our findings reveal further distinct facets of antigen recognition by the γδTCR.
履歴
登録2025年4月10日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年8月6日-
マップ公開2025年8月6日-
更新2025年8月13日-
現状2025年8月13日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_70155.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Local refinement of 1C5H TCR bound to R-phycoerythrin (gamma chain dimer)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.82 Å/pix.
x 360 pix.
= 295.2 Å
0.82 Å/pix.
x 360 pix.
= 295.2 Å
0.82 Å/pix.
x 360 pix.
= 295.2 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.82 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.17
最小 - 最大-0.48955935 - 0.91934305
平均 (標準偏差)0.0005156678 (±0.01862261)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ360360360
Spacing360360360
セルA=B=C: 295.2 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_70155_msk_1.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

-
追加マップ: sharpened map.

ファイルemd_70155_additional_1.map
注釈sharpened map.
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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ハーフマップ: Half Map B

ファイルemd_70155_half_map_1.map
注釈Half Map B
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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ハーフマップ: Half Map A

ファイルemd_70155_half_map_2.map
注釈Half Map A
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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試料の構成要素

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全体 : 1C5H TCR

全体名称: 1C5H TCR
要素
  • 複合体: 1C5H TCR
    • タンパク質・ペプチド: 1C5H TCR gamma chain
    • タンパク質・ペプチド: 1C5H TCR delta chain

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超分子 #1: 1C5H TCR

超分子名称: 1C5H TCR / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: 1C5H TCR gamma chain

分子名称: 1C5H TCR gamma chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 27.014568 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: SSNLEGGTKS VTRPTRSSAE ITCDLTVINA FYIHWYLHQE GKAPQRLLYY DVSNSKDVLE SGLSPGKYYT HTPRRWSWIL ILRNLIEND SGVYYCATWD RPSKLFGSGT TLVVTDKQLD ADVSPKPTIF LPSIAETKLQ KAGTYLCLLE KFFPDVIKIH W QEKKSNTI ...文字列:
SSNLEGGTKS VTRPTRSSAE ITCDLTVINA FYIHWYLHQE GKAPQRLLYY DVSNSKDVLE SGLSPGKYYT HTPRRWSWIL ILRNLIEND SGVYYCATWD RPSKLFGSGT TLVVTDKQLD ADVSPKPTIF LPSIAETKLQ KAGTYLCLLE KFFPDVIKIH W QEKKSNTI LGSQEGNTMK TNDTYMKFSW LTVPEESLDK EHRCIVRHEN NKNGVDQEII FPPIKTDVIT MDPKDNASG

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分子 #2: 1C5H TCR delta chain

分子名称: 1C5H TCR delta chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 26.886508 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: AQKVTQAQSS VSMPVRKAVT LNCLYETSWW SYYIFWYKQL PSKEMIFLIR QGSDEQNAKS GRYSVNFKKA AKSVALTISA LQLEDSAKY FCALGAPHTY WGISTDLSSW DTRQMFFGTG IKLFVEPRSQ PHTKPSVFVM KNGTNVACLV KEFYPKDIRI N LVSSKKIT ...文字列:
AQKVTQAQSS VSMPVRKAVT LNCLYETSWW SYYIFWYKQL PSKEMIFLIR QGSDEQNAKS GRYSVNFKKA AKSVALTISA LQLEDSAKY FCALGAPHTY WGISTDLSSW DTRQMFFGTG IKLFVEPRSQ PHTKPSVFVM KNGTNVACLV KEFYPKDIRI N LVSSKKIT EFDPAIVISP SGKYNAVKLG KYEDSNSVTC SVQHDNKTVH STDFEVKTDS TDHVKPKETE NTKQPSKSAS G

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.4 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.63 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 45513
初期 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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