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基本情報
登録情報 | ![]() | ||||||||||||
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タイトル | EF-G2 bound 50S ribosome subunit complex of M. smegmatis | ||||||||||||
![]() | EF-G2 bound 50S ribosome subunit complex of M. smegmatis | ||||||||||||
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![]() | Mycobacterium 50S ribosomal subunit / elongation factor G2 / stationary phase / RIBOSOME | ||||||||||||
機能・相同性 | ![]() ribosome disassembly / translation elongation factor activity / large ribosomal subunit / transferase activity / 5S rRNA binding / ribosomal large subunit assembly / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / tRNA binding ...ribosome disassembly / translation elongation factor activity / large ribosomal subunit / transferase activity / 5S rRNA binding / ribosomal large subunit assembly / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / tRNA binding / negative regulation of translation / rRNA binding / ribosome / structural constituent of ribosome / translation / ribonucleoprotein complex / GTPase activity / mRNA binding / GTP binding / metal ion binding / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||
生物種 | ![]() | ||||||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å | ||||||||||||
![]() | Sengupta J / Baid P | ||||||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Cryo-EM structural analyses reveal a unique role for elongation factor G2 (EF-G2) in Mycobacteria. 著者: Priya Baid / Jayati Sengupta / ![]() 要旨: The gene-encoding translation elongation factor G (EF-G) has undergone gene duplication across various bacterial species including Mycobacteria, and in mammalian mitochondria, leading to the ...The gene-encoding translation elongation factor G (EF-G) has undergone gene duplication across various bacterial species including Mycobacteria, and in mammalian mitochondria, leading to the emergence of the paralogue elongation factor G2 (EF-G2). Our study reveals that mycobacterial EF-G2, unlike EF-G1, neither participates in ribosome-recycling nor significantly contributes to overall translation, suggesting that it plays an alternative role in Mycobacteria. Remarkably, our investigation found a significant overexpression of mycobacterial EF-G2 during the stationary growth phase. Moreover, EF-G2 lacks ribosome-dependent GTPase activity, an observation consistent with previous reports. Cryo-EM analysis of the M. smegmatis 70S ribosome purified from the nutrient-starved (stationary) phase and complexed with EF-G2 unveiled the structural basis for its inability to hydrolyse GTP in a ribosome-dependent manner. Furthermore, we report an unprecedented binding mode of two EF-G2 copies on the 50S ribosomal subunit that impedes subunit association, thereby preventing the formation of active 70S ribosomes. Thus, instead of performing canonical functions, mycobacterial EF-G2 acts as a translation repressor during nutrient starvation. Altogether, our findings shed light on the multifaceted mechanisms by which EF-G2 modulates protein synthesis under nutrient-limited conditions, providing insights into adaptive strategies employed by Mycobacteria to survive in hostile environments. | ||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 128.8 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 53.4 KB 53.4 KB | 表示 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 123.7 KB | ||
Filedesc metadata | ![]() | 12 KB | ||
その他 | ![]() ![]() | 129.1 MB 129.1 MB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 889.4 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 888.9 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 14.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 17.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 9k10MC ![]() 9k0zC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | EF-G2 bound 50S ribosome subunit complex of M. smegmatis | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.38 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-ハーフマップ: half map 1 of EF-G2 bound 50S ribosome...
ファイル | emd_61960_half_map_1.map | ||||||||||||
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注釈 | half map 1 of EF-G2 bound 50S ribosome subunit complex of M. smegmatis | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: half map 2 of EF-G2 bound 50S ribosome...
ファイル | emd_61960_half_map_2.map | ||||||||||||
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注釈 | half map 2 of EF-G2 bound 50S ribosome subunit complex of M. smegmatis | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
+全体 : EF-G2 bound 50S ribosomal subunit complex of M. smegmatis
+超分子 #1: EF-G2 bound 50S ribosomal subunit complex of M. smegmatis
+分子 #1: 50S ribosomal protein bL37
+分子 #2: Translation elongation factor EF-G
+分子 #4: 50S ribosomal protein L2
+分子 #5: 50S ribosomal protein L3
+分子 #6: 50S ribosomal protein L4
+分子 #7: 50S ribosomal protein L5
+分子 #8: 50S ribosomal protein L6
+分子 #9: 50S ribosomal protein L9
+分子 #10: 50S ribosomal protein L10
+分子 #11: 50S ribosomal protein L11
+分子 #12: 50S ribosomal protein L13
+分子 #13: 50S ribosomal protein L14
+分子 #14: 50S ribosomal protein L15
+分子 #15: 50S ribosomal protein L16
+分子 #16: 50S ribosomal protein L17
+分子 #17: 50S ribosomal protein L18
+分子 #18: 50S ribosomal protein L19
+分子 #19: 50S ribosomal protein L20
+分子 #20: 50S ribosomal protein L21
+分子 #21: 50S ribosomal protein L22
+分子 #22: 50S ribosomal protein L23
+分子 #23: Large ribosomal subunit protein uL24
+分子 #24: 50S ribosomal protein L25
+分子 #25: 50S ribosomal protein L27
+分子 #26: 50S ribosomal protein L28
+分子 #27: 50S ribosomal protein L29
+分子 #28: 50S ribosomal protein L30
+分子 #29: 50S ribosomal protein L32
+分子 #30: 50S ribosomal protein L33 1
+分子 #31: 50S ribosomal protein L34
+分子 #32: 50S ribosomal protein L35
+分子 #33: 50S ribosomal protein L36
+分子 #34: 50S ribosomal protein L31
+分子 #3: 5S ribosomal RNA
+分子 #35: 23S ribosomal RNA
+分子 #36: PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER
+分子 #37: MAGNESIUM ION
+分子 #38: ZINC ION
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
緩衝液 | pH: 7.8 |
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グリッド | モデル: Quantifoil R2/2 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY ARRAY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec. |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | TFS KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) 平均電子線量: 54.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm 最大 デフォーカス(公称値): 3.3000000000000003 µm 最小 デフォーカス(公称値): 1.8 µm |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |