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- EMDB-52860: Ku70/80 bound to 147 bp nucleosome -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-52860
タイトルKu70/80 bound to 147 bp nucleosome
マップデータ
試料
  • 複合体: Ku70/80 bound to a 147 bp nucleosome
    • タンパク質・ペプチド: Histone H3.1
    • タンパク質・ペプチド: Histone H4
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2A type 1-B/E
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2B type 1-J
    • タンパク質・ペプチド: X-ray repair cross-complementing protein 6
    • タンパク質・ペプチド: X-ray repair cross-complementing protein 5
    • DNA: DNA Chain 1
    • DNA: DNA Chain 2
キーワードDNA-binding protein / NHEJ / Ku70/80 / nucleosome / DNA BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


Ku70:Ku80 complex / negative regulation of t-circle formation / DNA end binding / small-subunit processome assembly / positive regulation of lymphocyte differentiation / DNA-dependent protein kinase complex / DNA-dependent protein kinase-DNA ligase 4 complex / nonhomologous end joining complex / regulation of smooth muscle cell proliferation / cellular response to X-ray ...Ku70:Ku80 complex / negative regulation of t-circle formation / DNA end binding / small-subunit processome assembly / positive regulation of lymphocyte differentiation / DNA-dependent protein kinase complex / DNA-dependent protein kinase-DNA ligase 4 complex / nonhomologous end joining complex / regulation of smooth muscle cell proliferation / cellular response to X-ray / double-strand break repair via classical nonhomologous end joining / nuclear telomere cap complex / Cytosolic sensors of pathogen-associated DNA / IRF3-mediated induction of type I IFN / recombinational repair / regulation of telomere maintenance / protein localization to chromosome, telomeric region / U3 snoRNA binding / positive regulation of neurogenesis / cellular hyperosmotic salinity response / 2-LTR circle formation / hematopoietic stem cell proliferation / telomeric repeat DNA binding / DNA 3'-5' helicase / 5'-deoxyribose-5-phosphate lyase activity / hematopoietic stem cell differentiation / negative regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / ATP-dependent activity, acting on DNA / telomere maintenance via telomerase / site of DNA damage / negative regulation of megakaryocyte differentiation / protein localization to CENP-A containing chromatin / Chromatin modifying enzymes / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / activation of innate immune response / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / epigenetic regulation of gene expression / neurogenesis / telomere organization / Interleukin-7 signaling / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / RNA Polymerase I Promoter Opening / telomere maintenance / Inhibition of DNA recombination at telomere / cyclin binding / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Meiotic synapsis / SUMOylation of chromatin organization proteins / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / DNA-(apurinic or apyrimidinic site) lyase / DNA helicase activity / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / cellular response to leukemia inhibitory factor / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / HCMV Late Events / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / PRC2 methylates histones and DNA / innate immune response in mucosa / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / HDACs deacetylate histones / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / RNA Polymerase I Promoter Escape / small-subunit processome / lipopolysaccharide binding / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / HDMs demethylate histones / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / cellular response to gamma radiation / protein-DNA complex / G2/M DNA damage checkpoint / Negative Regulation of CDH1 Gene Transcription / NoRC negatively regulates rRNA expression / PKMTs methylate histone lysines / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / Pre-NOTCH Transcription and Translation / Meiotic recombination / double-strand break repair via nonhomologous end joining / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / enzyme activator activity / Transcriptional regulation of granulopoiesis / Metalloprotease DUBs / RMTs methylate histone arginines / HCMV Early Events / structural constituent of chromatin / UCH proteinases / nucleosome / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / double-strand break repair
類似検索 - 分子機能
Ku70, bridge and pillars domain superfamily / : / Ku70 / Ku, C-terminal / Ku, C-terminal domain superfamily / Ku C terminal domain like / Ku80 / Ku70/Ku80 C-terminal arm / Ku70/Ku80 C-terminal arm / Ku70/Ku80, N-terminal alpha/beta ...Ku70, bridge and pillars domain superfamily / : / Ku70 / Ku, C-terminal / Ku, C-terminal domain superfamily / Ku C terminal domain like / Ku80 / Ku70/Ku80 C-terminal arm / Ku70/Ku80 C-terminal arm / Ku70/Ku80, N-terminal alpha/beta / Ku70/Ku80 N-terminal alpha/beta domain / Ku70/Ku80 beta-barrel domain / Ku70 and Ku80 are 70kDa and 80kDa subunits of the Lupus Ku autoantigen / Ku70/Ku80 beta-barrel domain / SPOC-like, C-terminal domain superfamily / SAP domain superfamily / SAP motif profile. / SAP domain / Putative DNA-binding (bihelical) motif predicted to be involved in chromosomal organisation / SAP domain / von Willebrand factor (vWF) type A domain / von Willebrand factor, type A / von Willebrand factor A-like domain superfamily / : / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone 2A / Histone H2A / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 domain / Histone-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H2A type 1-B/E / Histone H2B type 1-J / DNA repair protein Ku70 / DNA repair protein Ku80 / Histone H4 / Histone H3.1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.32 Å
データ登録者Hall C / Chaplin AK
資金援助 カナダ, 英国, 2件
OrganizationGrant number国
Medical Research Council (MRC, Canada)MR/X00029X/1 カナダ
The Lister Institute of Preventive Medicine 英国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Cryo-EM structures of NHEJ assemblies with nucleosomes.
著者: Chloe Hall / Philippe Frit / Antonia Kefala-Stavridi / Amandine Pelletier / Steven W Hardwick / Himani Amin / Matthew K Bilyard / Taiana Maia De Oliviera / Ammarah Tariq / Sayma Zahid / ...著者: Chloe Hall / Philippe Frit / Antonia Kefala-Stavridi / Amandine Pelletier / Steven W Hardwick / Himani Amin / Matthew K Bilyard / Taiana Maia De Oliviera / Ammarah Tariq / Sayma Zahid / Dimitri Y Chirgadze / Shankar Balasubramanian / Katheryn Meek / Virginie Ropars / Jean-Baptiste Charbonnier / Mauro Modesti / Patrick Calsou / Sébastien Britton / Tom L Blundell / Thomas Schalch / Amanda K Chaplin /
要旨: DNA double-strand breaks (DSBs) are highly deleterious lesions that can trigger cell death or carcinogenesis if unrepaired or misrepaired. In mammals, most DSBs are repaired by non-homologous end ...DNA double-strand breaks (DSBs) are highly deleterious lesions that can trigger cell death or carcinogenesis if unrepaired or misrepaired. In mammals, most DSBs are repaired by non-homologous end joining (NHEJ), which begins when Ku70/80 binds DNA ends and recruits DNA-PKcs to form the DNA-PK holoenzyme. Although recent cryo-EM studies have resolved several NHEJ assemblies, how these factors access DSBs within nucleosomes remains unclear. Here, we present cryo-EM structures of human Ku70/80 and DNA-PK bound to nucleosomes. Ku70/80 binds the DNA end and bends it away from the nucleosome core, while the Ku70 C-terminal SAP domain makes an additional, specific DNA contact. Our DNA-PK-nucleosome structure further reveals the opening of the Ku80 vWA domain, and we show that non-hydrolysable ATP promotes synapsis by stabilising the Ku80-mediated DNA-PK dimer. These structures reveal a model for DSB recognition on nucleosomal DNA and provide insights relevant to targeting NHEJ in cancer therapy.
履歴
登録2025年2月20日-
ヘッダ(付随情報) 公開2026年1月14日-
マップ公開2026年1月14日-
更新2026年1月28日-
現状2026年1月28日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_52860.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_52860.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 209.3 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.07 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.119
最小 - 最大-0.21265467 - 0.79646635
平均 (標準偏差)-0.00026333146 (±0.01872987)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ380380380
Spacing380380380
セルA=B=C: 406.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: #1

ファイルemd_52860_additional_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_52860_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_52860_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Ku70/80 bound to a 147 bp nucleosome

全体名称: Ku70/80 bound to a 147 bp nucleosome
要素
  • 複合体: Ku70/80 bound to a 147 bp nucleosome
    • タンパク質・ペプチド: Histone H3.1
    • タンパク質・ペプチド: Histone H4
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2A type 1-B/E
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2B type 1-J
    • タンパク質・ペプチド: X-ray repair cross-complementing protein 6
    • タンパク質・ペプチド: X-ray repair cross-complementing protein 5
    • DNA: DNA Chain 1
    • DNA: DNA Chain 2

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超分子 #1: Ku70/80 bound to a 147 bp nucleosome

超分子名称: Ku70/80 bound to a 147 bp nucleosome / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 350 KDa

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分子 #1: Histone H3.1

分子名称: Histone H3.1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 15.437167 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MARTKQTARK STGGKAPRKQ LATKAARKSA PATGGVKKPH RYRPGTVALR EIRRYQKSTE LLIRKLPFQR LVREIAQDFK TDLRFQSSA VMALQEACEA YLVGLFEDTN LCAIHAKRVT IMPKDIQLAR RIRGERA

UniProtKB: Histone H3.1

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分子 #2: Histone H4

分子名称: Histone H4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 11.394426 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MSGRGKGGKG LGKGGAKRHR KVLRDNIQGI TKPAIRRLAR RGGVKRISGL IYEETRGVLK VFLENVIRDA VTYTEHAKRK TVTAMDVVY ALKRQGRTLY GFGG

UniProtKB: Histone H4

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分子 #3: Histone H2A type 1-B/E

分子名称: Histone H2A type 1-B/E / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 14.165551 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MSGRGKQGGK ARAKAKTRSS RAGLQFPVGR VHRLLRKGNY SERVGAGAPV YLAAVLEYLT AEILELAGNA ARDNKKTRII PRHLQLAIR NDEELNKLLG RVTIAQGGVL PNIQAVLLPK KTESHHKAKG K

UniProtKB: Histone H2A type 1-B/E

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分子 #4: Histone H2B type 1-J

分子名称: Histone H2B type 1-J / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 13.935239 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MPEPAKSAPA PKKGSKKAVT KAQKKDGKKR KRSRKESYSI YVYKVLKQVH PDTGISSKAM GIMNSFVNDI FERIAGEASR LAHYNKRST ITSREIQTAV RLLLPGELAK HAVSEGTKAV TKYTSAK

UniProtKB: Histone H2B type 1-J

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分子 #5: X-ray repair cross-complementing protein 6

分子名称: X-ray repair cross-complementing protein 6 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 69.945039 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MSGWESYYKT EGDEEAEEEQ EENLEASGDY KYSGRDSLIF LVDASKAMFE SQSEDELTPF DMSIQCIQSV YISKIISSDR DLLAVVFYG TEKDKNSVNF KNIYVLQELD NPGAKRILEL DQFKGQQGQK RFQDMMGHGS DYSLSEVLWV CANLFSDVQF K MSHKRIML ...文字列:
MSGWESYYKT EGDEEAEEEQ EENLEASGDY KYSGRDSLIF LVDASKAMFE SQSEDELTPF DMSIQCIQSV YISKIISSDR DLLAVVFYG TEKDKNSVNF KNIYVLQELD NPGAKRILEL DQFKGQQGQK RFQDMMGHGS DYSLSEVLWV CANLFSDVQF K MSHKRIML FTNEDNPHGN DSAKASRART KAGDLRDTGI FLDLMHLKKP GGFDISLFYR DIISIAEDED LRVHFEESSK LE DLLRKVR AKETRKRALS RLKLKLNKDI VISVGIYNLV QKALKPPPIK LYRETNEPVK TKTRTFNTST GGLLLPSDTK RSQ IYGSRQ IILEKEETEE LKRFDDPGLM LMGFKPLVLL KKHHYLRPSL FVYPEESLVI GSSTLFSALL IKCLEKEVAA LCRY TPRRN IPPYFVALVP QEEELDDQKI QVTPPGFQLV FLPFADDKRK MPFTEKIMAT PEQVGKMKAI VEKLRFTYRS DSFEN PVLQ QHFRNLEALA LDLMEPEQAV DLTLPKVEAM NKRLGSLVDE FKELVYPPDY NPEGKVTKRK HDNEGSGSKR PKVEYS EEE LKTHISKGTL GKFTVPMLKE ACRAYGLKSG LKKQELLEAL TKHFQD

UniProtKB: DNA repair protein Ku70

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分子 #6: X-ray repair cross-complementing protein 5

分子名称: X-ray repair cross-complementing protein 5 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 82.812438 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MVRSGNKAAV VLCMDVGFTM SNSIPGIESP FEQAKKVITM FVQRQVFAEN KDEIALVLFG TDGTDNPLSG GDQYQNITVH RHLMLPDFD LLEDIESKIQ PGSQQADFLD ALIVSMDVIQ HETIGKKFEK RHIEIFTDLS SRFSKSQLDI IIHSLKKCDI S LQFFLPFS ...文字列:
MVRSGNKAAV VLCMDVGFTM SNSIPGIESP FEQAKKVITM FVQRQVFAEN KDEIALVLFG TDGTDNPLSG GDQYQNITVH RHLMLPDFD LLEDIESKIQ PGSQQADFLD ALIVSMDVIQ HETIGKKFEK RHIEIFTDLS SRFSKSQLDI IIHSLKKCDI S LQFFLPFS LGKEDGSGDR GDGPFRLGGH GPSFPLKGIT EQQKEGLEIV KMVMISLEGE DGLDEIYSFS ESLRKLCVFK KI ERHSIHW PCRLTIGSNL SIRIAAYKSI LQERVKKTWT VVDAKTLKKE DIQKETVYCL NDDDETEVLK EDIIQGFRYG SDI VPFSKV DEEQMKYKSE GKCFSVLGFC KSSQVQRRFF MGNQVLKVFA ARDDEAAAVA LSSLIHALDD LDMVAIVRYA YDKR ANPQV GVAFPHIKHN YECLVYVQLP FMEDLRQYMF SSLKNSKKYA PTEAQLNAVD ALIDSMSLAK KDEKTDTLED LFPTT KIPN PRFQRLFQCL LHRALHPREP LPPIQQHIWN MLNPPAEVTT KSQIPLSKIK TLFPLIEAKK KDQVTAQEIF QDNHED GPT AKKLKTEQGG AHFSVSSLAE GSVTSVGSVN PAENFRVLVK QKKASFEEAS NQLINHIEQF LDTNETPYFM KSIDCIR AF REEAIKFSEE QRFNNFLKAL QEKVEIKQLN HFWEIVVQDG ITLITKEEAS GSSVTAEEAK KFLAPKDKPS GDTAAVFE E GGDVDDLLDM I

UniProtKB: DNA repair protein Ku80

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分子 #7: DNA Chain 1

分子名称: DNA Chain 1 / タイプ: dna / ID: 7 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 45.130746 KDa
配列文字列: (DC)(DC)(DT)(DG)(DG)(DA)(DG)(DA)(DA)(DT) (DC)(DC)(DC)(DG)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DG) (DA)(DG)(DG)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DC) (DA)(DA)(DT)(DT)(DG)(DG)(DT)(DC)(DG)(DT) (DA) (DG)(DA)(DC)(DA)(DG) ...文字列:
(DC)(DC)(DT)(DG)(DG)(DA)(DG)(DA)(DA)(DT) (DC)(DC)(DC)(DG)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DG) (DA)(DG)(DG)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DC) (DA)(DA)(DT)(DT)(DG)(DG)(DT)(DC)(DG)(DT) (DA) (DG)(DA)(DC)(DA)(DG)(DC)(DT)(DC) (DT)(DA)(DG)(DC)(DA)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT) (DT)(DA) (DA)(DA)(DC)(DG)(DC)(DA)(DC) (DG)(DT)(DA)(DC)(DG)(DC)(DG)(DC)(DT)(DG) (DT)(DC)(DC) (DC)(DC)(DC)(DG)(DC)(DG) (DT)(DT)(DT)(DT)(DA)(DA)(DC)(DC)(DG)(DC) (DC)(DA)(DA)(DG) (DG)(DG)(DG)(DA)(DT) (DT)(DA)(DC)(DT)(DC)(DC)(DC)(DT)(DA)(DG) (DT)(DC)(DT)(DC)(DC) (DA)(DG)(DG)(DC) (DA)(DC)(DG)(DT)(DG)(DT)(DC)(DA)(DG)(DA) (DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DA) (DC)(DA)(DT) (DC)(DC)(DT)(DG)

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分子 #8: DNA Chain 2

分子名称: DNA Chain 2 / タイプ: dna / ID: 8 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 45.620047 KDa
配列文字列: (DC)(DA)(DG)(DG)(DA)(DT)(DG)(DT)(DA)(DT) (DA)(DT)(DA)(DT)(DC)(DT)(DG)(DA)(DC)(DA) (DC)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DT)(DG)(DG) (DA)(DG)(DA)(DC)(DT)(DA)(DG)(DG)(DG)(DA) (DG) (DT)(DA)(DA)(DT)(DC) ...文字列:
(DC)(DA)(DG)(DG)(DA)(DT)(DG)(DT)(DA)(DT) (DA)(DT)(DA)(DT)(DC)(DT)(DG)(DA)(DC)(DA) (DC)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DT)(DG)(DG) (DA)(DG)(DA)(DC)(DT)(DA)(DG)(DG)(DG)(DA) (DG) (DT)(DA)(DA)(DT)(DC)(DC)(DC)(DC) (DT)(DT)(DG)(DG)(DC)(DG)(DG)(DT)(DT)(DA) (DA)(DA) (DA)(DC)(DG)(DC)(DG)(DG)(DG) (DG)(DG)(DA)(DC)(DA)(DG)(DC)(DG)(DC)(DG) (DT)(DA)(DC) (DG)(DT)(DG)(DC)(DG)(DT) (DT)(DT)(DA)(DA)(DG)(DC)(DG)(DG)(DT)(DG) (DC)(DT)(DA)(DG) (DA)(DG)(DC)(DT)(DG) (DT)(DC)(DT)(DA)(DC)(DG)(DA)(DC)(DC)(DA) (DA)(DT)(DT)(DG)(DA) (DG)(DC)(DG)(DG) (DC)(DC)(DT)(DC)(DG)(DG)(DC)(DA)(DC)(DC) (DG)(DG)(DG)(DA)(DT)(DT) (DC)(DT)(DC) (DC)(DA)(DG)(DG)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.6
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR / 詳細: 30mA
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 40.98 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.4 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.9 µm / 倍率（公称値）: 81000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

1jey

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.32 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 103085
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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