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- EMDB-5012: Bacteriophage lambda stabilization by auxiliary protein gpD -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-5012
タイトルBacteriophage lambda stabilization by auxiliary protein gpD
マップデータmature wild type phage lambda
試料
  • 試料: Mature wild type bacteriophage lambda
  • ウイルス: Enterobacteria phage (ウイルス)
キーワードbacteriophage / phage / lambda / icosahedral / capsid / cryoEM
生物種Enterobacteria phage (ウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.8 Å
データ登録者Lander GC / Evilevitch A / Jeembaeva M / Potter CS / Carragher B / Johnson JE
引用ジャーナル: Structure / 年: 2008
タイトル: Bacteriophage lambda stabilization by auxiliary protein gpD: timing, location, and mechanism of attachment determined by cryo-EM.
著者: Gabriel C Lander / Alex Evilevitch / Meerim Jeembaeva / Clinton S Potter / Bridget Carragher / John E Johnson /
要旨: We report the cryo-EM structure of bacteriophage lambda and the mechanism for stabilizing the 20-A-thick capsid containing the dsDNA genome. The crystal structure of the HK97 bacteriophage capsid ...We report the cryo-EM structure of bacteriophage lambda and the mechanism for stabilizing the 20-A-thick capsid containing the dsDNA genome. The crystal structure of the HK97 bacteriophage capsid fits most of the T = 7 lambda particle density with only minor adjustment. A prominent surface feature at the 3-fold axes corresponds to the cementing protein gpD, which is necessary for stabilization of the capsid shell. Its position coincides with the location of the covalent cross-link formed in the docked HK97 crystal structure, suggesting an evolutionary replacement of this gene product in lambda by autocatalytic chemistry in HK97. The crystal structure of the trimeric gpD, in which the 14 N-terminal residues required for capsid binding are disordered, fits precisely into the corresponding EM density. The N-terminal residues of gpD are well ordered in the cryo-EM density, adding a strand to a beta-sheet formed by the capsid proteins and explaining the mechanism of particle stabilization.
履歴
登録2008年4月14日-
ヘッダ(付随情報) 公開2008年4月17日-
マップ公開2009年4月22日-
更新2009年12月10日-
現状2009年12月10日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 1.6
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 1.6
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_5012_1.tif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_5012.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 105.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈mature wild type phage lambda
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.02 Å/pix.
x 192 pix.
= 387.84 Å		2.02 Å/pix.
x 384 pix.
= 775.68 Å		2.02 Å/pix.
x 384 pix.
= 775.68 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

これらの図は立方格子座標系で作成されたものです

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.02 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル1: 0.859 / ムービー #1: 1.6
最小 - 最大-7.06435 - 8.44467
平均 (標準偏差)0.000394281 (±0.640937)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-192-192-96
サイズ384384192
Spacing384384192
セルA: 775.68 Å / B: 775.68 Å / C: 387.84 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.022.022.02
M x/y/z384384192
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z775.680775.680387.840
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-127-127-127
NX/NY/NZ255255255
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-192-192-96
NC/NR/NS384384192
D min/max/mean-7.0648.4450.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Mature wild type bacteriophage lambda

全体名称: Mature wild type bacteriophage lambda
要素
  • 試料: Mature wild type bacteriophage lambda
  • ウイルス: Enterobacteria phage (ウイルス)

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超分子 #1000: Mature wild type bacteriophage lambda

超分子名称: Mature wild type bacteriophage lambda / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: icosahedral / Number unique components: 1
分子量実験値: 20.9 MDa / 理論値: 20.9 MDa

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超分子 #1: Enterobacteria phage

超分子名称: Enterobacteria phage / タイプ: virus / ID: 1 / Name.synonym: Bacteriophage lambda / 生物種: Enterobacteria phage / データベース: NCBI / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No / Syn species name: Bacteriophage lambda
宿主生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 別称: BACTERIA(EUBACTERIA)
ウイルス殻Shell ID: 1 / 名称: gpE / 直径: 650 Å / T番号(三角分割数): 7

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度2 mg/mL
緩衝液pH: 7.4 / 詳細: 10mM MgSO4, 50mM Tris-HCl
グリッド詳細: 400 mesh copper grid
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 77 K / 装置: OTHER / 詳細: Vitrification instrument: FEI Vitrobot / 手法: double-blotted for 7 seconds before plunging

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
温度最低: 78 K / 最高: 78 K / 平均: 78 K
アライメント法Legacy - 非点収差: objective lens astigmation corrected at 135,000 times magnification
日付2007年9月23日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F415 (4k x 4k)
実像数: 8058 / 平均電子線量: 19 e/Å2 / カメラ長: 61.4
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm / 倍率（公称値）: 80000
試料ステージ試料ホルダー: Side entry cryostage / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細Particles selected using template-based selection, then manually checked. Particles were centered using EMAN cenalignint before reconstruction.
CTF補正詳細: Each micrograph
最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 6.8 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: EMAN
詳細: Amplitudes of final reconstruction adjusted using SPIDER to fit the density Fourier amplitudes to an experimental 1D low-angle X-ray scattering curve, then low-pass filtered.
使用した粒子像数: 31422
最終 角度割当詳細: EMAN icos
最終 2次元分類クラス数: 1000

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

1c5e

ソフトウェア名称: Chimera
詳細Protocol: rigid body
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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