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- EMDB-4960: PFV intasome - nucleosome strand transfer complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-4960
タイトルPFV intasome - nucleosome strand transfer complex
マップデータNucleosome core particle bound by PFV intasome post catalytic state
試料
  • 複合体: Nucleosome core particle bound by PFV intasome post in the post catalytic state
    • 複合体: Nucleosome
      • タンパク質・ペプチド: x 4種
    • 複合体: Integrase
      • タンパク質・ペプチド: x 1種
    • 複合体: Human DNA
      • DNA: x 4種
    • 複合体: DNA
      • DNA: x 1種
  • リガンド: x 1種
キーワードchromatin / nucleosome / retrovirus / DNA BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of chromosome condensation / Barr body / : / inner kinetochore / pericentric heterochromatin formation / muscle cell differentiation / oocyte maturation / ribonuclease H / nucleosomal DNA binding / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ ...negative regulation of chromosome condensation / Barr body / : / inner kinetochore / pericentric heterochromatin formation / muscle cell differentiation / oocyte maturation / ribonuclease H / nucleosomal DNA binding / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ / nucleus organization / spermatid development / single fertilization / subtelomeric heterochromatin formation / negative regulation of megakaryocyte differentiation / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / protein localization to CENP-A containing chromatin / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / embryo implantation / telomere organization / Inhibition of DNA recombination at telomere / RNA Polymerase I Promoter Opening / Meiotic synapsis / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / SUMOylation of chromatin organization proteins / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / HCMV Late Events / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / innate immune response in mucosa / PRC2 methylates histones and DNA / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / HDMs demethylate histones / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / HDACs deacetylate histones / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / RNA Polymerase I Promoter Escape / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / G2/M DNA damage checkpoint / Metalloprotease DUBs / NoRC negatively regulates rRNA expression / DNA integration / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / Pre-NOTCH Transcription and Translation / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / virion component / establishment of integrated proviral latency / RMTs methylate histone arginines / viral penetration into host nucleus / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / multicellular organism growth / male gonad development / Transcriptional regulation of granulopoiesis / RNA-directed DNA polymerase activity / UCH proteinases / HCMV Early Events / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / osteoblast differentiation / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / structural constituent of chromatin / antibacterial humoral response / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / nucleosome / heterochromatin formation / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / nucleosome assembly / host cell / Processing of DNA double-strand break ends / HATs acetylate histones / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / chromatin organization / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / positive regulation of cell growth / Oxidative Stress Induced Senescence / DNA recombination / Estrogen-dependent gene expression / DNA-directed DNA polymerase / aspartic-type endopeptidase activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素
類似検索 - 分子機能
Spumavirus aspartic protease A9 / Retroviral integrase, C-terminal SH3 domain / Spumavirus aspartic protease (A9) / Retroviral integrase C-terminal SH3 domain / Foamy virus protease (FV PR) domain profile. / : / Integrase zinc-binding domain / Integrase zinc binding domain / Reverse transcriptase/retrotransposon-derived protein, RNase H-like domain / RNase H-like domain found in reverse transcriptase ...Spumavirus aspartic protease A9 / Retroviral integrase, C-terminal SH3 domain / Spumavirus aspartic protease (A9) / Retroviral integrase C-terminal SH3 domain / Foamy virus protease (FV PR) domain profile. / : / Integrase zinc-binding domain / Integrase zinc binding domain / Reverse transcriptase/retrotransposon-derived protein, RNase H-like domain / RNase H-like domain found in reverse transcriptase / : / Histone H2B signature. / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone 2A / Histone H2A / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / RNase H / Integrase core domain / Integrase, catalytic core / Integrase catalytic domain profile. / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / RNase H type-1 domain profile. / Ribonuclease H domain / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Aspartic peptidase domain superfamily / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / DNA/RNA polymerase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H2A type 1 / Pro-Pol polyprotein / Histone H4 / Histone H2B type 1-C/E/F/G/I / Histone H3.3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Human spumaretrovirus (ウイルス) / Pyrobaculum filamentous virus 1 (ウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.9 Å
データ登録者Renault L / Maskell DP / Wilson MD / Cherepanov P / Costa A
資金援助 英国, 2件
OrganizationGrant number国
The Francis Crick InstituteFC0010061 英国
The Francis Crick InstituteFC0010065 英国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019
タイトル: Retroviral integration into nucleosomes through DNA looping and sliding along the histone octamer.
著者: Marcus D Wilson / Ludovic Renault / Daniel P Maskell / Mohamed Ghoneim / Valerie E Pye / Andrea Nans / David S Rueda / Peter Cherepanov / Alessandro Costa /
要旨: Retroviral integrase can efficiently utilise nucleosomes for insertion of the reverse-transcribed viral DNA. In face of the structural constraints imposed by the nucleosomal structure, integrase ...Retroviral integrase can efficiently utilise nucleosomes for insertion of the reverse-transcribed viral DNA. In face of the structural constraints imposed by the nucleosomal structure, integrase gains access to the scissile phosphodiester bonds by lifting DNA off the histone octamer at the site of integration. To clarify the mechanism of DNA looping by integrase, we determined a 3.9 Å resolution structure of the prototype foamy virus intasome engaged with a nucleosome core particle. The structural data along with complementary single-molecule Förster resonance energy transfer measurements reveal twisting and sliding of the nucleosomal DNA arm proximal to the integration site. Sliding the nucleosomal DNA by approximately two base pairs along the histone octamer accommodates the necessary DNA lifting from the histone H2A-H2B subunits to allow engagement with the intasome. Thus, retroviral integration into nucleosomes involves the looping-and-sliding mechanism for nucleosomal DNA repositioning, bearing unexpected similarities to chromatin remodelers.
履歴
登録2019年5月9日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年9月25日-
マップ公開2019年9月25日-
更新2024年5月22日-
現状2024年5月22日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.07
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.07
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  • 原子モデル: PDB-6rny
  • 表面レベル: 0.07
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_4960.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_4960.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 52.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Nucleosome core particle bound by PFV intasome post catalytic state
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.11 Å/pix.
x 240 pix.
= 266.64 Å		1.11 Å/pix.
x 240 pix.
= 266.64 Å		1.11 Å/pix.
x 240 pix.
= 266.64 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.111 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.07 / ムービー #1: 0.07
最小 - 最大-0.33225438 - 0.65916705
平均 (標準偏差)0.0013075157 (±0.014830548)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ240240240
Spacing240240240
セルA=B=C: 266.63998 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.1111.1111.111
M x/y/z240240240
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z266.640266.640266.640
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ858858858
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS240240240
D min/max/mean-0.3320.6590.001

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添付データ

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ハーフマップ: Half map 1 of Nucleosome core particle bound...

ファイルemd_4960_half_map_1.map
注釈Half map 1 of Nucleosome core particle bound by PFV intasome post catalytic state
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map 1 of Nucleosome core particle bound...

ファイルemd_4960_half_map_2.map
注釈Half map 1 of Nucleosome core particle bound by PFV intasome post catalytic state
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Nucleosome core particle bound by PFV intasome post in the post c...

全体名称: Nucleosome core particle bound by PFV intasome post in the post catalytic state
要素
  • 複合体: Nucleosome core particle bound by PFV intasome post in the post catalytic state
    • 複合体: Nucleosome
      • タンパク質・ペプチド: Histone H3.3
      • タンパク質・ペプチド: Histone H4
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2A type 1
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2B type 1-C/E/F/G/I
    • 複合体: Integrase
      • タンパク質・ペプチド: Integrase
    • 複合体: Human DNA
      • DNA: DNA (128-MER)
      • DNA: DNA (108-MER)
      • DNA: DNA (33-MER)
      • DNA: DNA (53-MER)
    • 複合体: DNA
      • DNA: DNA (5'-D(*AP*TP*TP*GP*TP*CP*AP*TP*GP*GP*AP*AP*TP*TP*TP*CP*GP*C)-3')
  • リガンド: MAGNESIUM ION

+
超分子 #1: Nucleosome core particle bound by PFV intasome post in the post c...

超分子名称: Nucleosome core particle bound by PFV intasome post in the post catalytic state
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#10
詳細: human histones refolded as an octamer with native human D02 sequence. PFV intasome formed form short annealed oligos and PFV integrase. complex formed by mixing and separated by SEC. ...詳細: human histones refolded as an octamer with native human D02 sequence. PFV intasome formed form short annealed oligos and PFV integrase. complex formed by mixing and separated by SEC. Catalysis initiated by addition of Magnesium ions
分子量理論値: 399 KDa

+
超分子 #2: Nucleosome

超分子名称: Nucleosome / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1-#4 / 詳細: Nucleosome
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
超分子 #3: Integrase

超分子名称: Integrase / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #5 / 詳細: Integrase
由来(天然)生物種: Human spumaretrovirus (ウイルス)

+
超分子 #4: Human DNA

超分子名称: Human DNA / タイプ: complex / ID: 4 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #6-#9 / 詳細: Human DNA
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
超分子 #5: DNA

超分子名称: DNA / タイプ: complex / ID: 5 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #10 / 詳細: DNA
由来(天然)生物種: Pyrobaculum filamentous virus 1 (ウイルス)

+
分子 #1: Histone H3.3

分子名称: Histone H3.3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 15.360983 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MARTKQTARK STGGKAPRKQ LATKAARKSA PSTGGVKKPH RYRPGTVALR EIRRYQKSTE LLIRKLPFQR LVREIAQDFK TDLRFQSAA IGALQEASEA YLVGLFEDTN LCAIHAKRVT IMPKDIQLAR RIRGERA

UniProtKB: Histone H3.3

+
分子 #2: Histone H4

分子名称: Histone H4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 11.394426 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MSGRGKGGKG LGKGGAKRHR KVLRDNIQGI TKPAIRRLAR RGGVKRISGL IYEETRGVLK VFLENVIRDA VTYTEHAKRK TVTAMDVVY ALKRQGRTLY GFGG

UniProtKB: Histone H4

+
分子 #3: Histone H2A type 1

分子名称: Histone H2A type 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 14.121537 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MSGRGKQGGK ARAKAKTRSS RAGLQFPVGR VHRLLRKGNY AERVGAGAPV YLAAVLEYLT AEILELAGNA ARDNKKTRII PRHLQLAIR NDEELNKLLG KVTIAQGGVL PNIQAVLLPK KTESHHKAKG K

UniProtKB: Histone H2A type 1

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分子 #4: Histone H2B type 1-C/E/F/G/I

分子名称: Histone H2B type 1-C/E/F/G/I / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 13.937213 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MPEPAKSAPA PKKGSKKAVT KAQKKDGKKR KRSRKESYSV YVYKVLKQVH PDTGISSKAM GIMNSFVNDI FERIAGEASR LAHYNKRST ITSREIQTAV RLLLPGELAK HAVSEGTKAV TKYTSSK

UniProtKB: Histone H2B type 1-C/E/F/G/I

+
分子 #5: Integrase

分子名称: Integrase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO / EC番号: RNA-directed DNA polymerase
由来(天然)生物種: Human spumaretrovirus (ウイルス)
分子量理論値: 44.456695 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: GPGCNTKKPN LDAELDQLLQ GHYIKGYPKQ YTYFLEDGKV KVSRPEGVKI IPPQSDRQKI VLQAHNLAHT GREATLLKIA NLYWWPNMR KDVVKQLGRC QQCLITNASN KASGPILRPD RPQKPFDKFF IDYIGPLPPS QGYLYVLVVV DGMTGFTWLY P TKAPSTSA ...文字列:
GPGCNTKKPN LDAELDQLLQ GHYIKGYPKQ YTYFLEDGKV KVSRPEGVKI IPPQSDRQKI VLQAHNLAHT GREATLLKIA NLYWWPNMR KDVVKQLGRC QQCLITNASN KASGPILRPD RPQKPFDKFF IDYIGPLPPS QGYLYVLVVV DGMTGFTWLY P TKAPSTSA TVKSLNVLTS IAIPKVIHSD QGAAFTSSTF AEWAKERGIH LEFSTPYHPQ SSGKVERKNS DIKRLLTKLL VG RPTKWYD LLPVVQLALN NTYSPVLKYT PHQLLFGIDS NTPFANQDTL DLTREEELSL LQEIRTSLYH PSTPPASSRS WSP VVGQLV QERVARPASL RPRWHKPSTV LKVLNPRTVV ILDHLGNNRT VSIDNLKPTS HQNGTTNDTA TMDHLEKNE

UniProtKB: Pro-Pol polyprotein

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分子 #6: DNA (128-MER)

分子名称: DNA (128-MER) / タイプ: dna / ID: 6 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 39.189094 KDa
配列文字列: (DG)(DC)(DG)(DA)(DA)(DA)(DT)(DT)(DC)(DC) (DA)(DT)(DG)(DA)(DC)(DA)(DC)(DT)(DA)(DC) (DC)(DT)(DT)(DC)(DC)(DC)(DA)(DG)(DG) (DA)(DA)(DA)(DC)(DA)(DG)(DG)(DT)(DT)(DT) (DC) (DA)(DC)(DC)(DA)(DG) ...文字列:
(DG)(DC)(DG)(DA)(DA)(DA)(DT)(DT)(DC)(DC) (DA)(DT)(DG)(DA)(DC)(DA)(DC)(DT)(DA)(DC) (DC)(DT)(DT)(DC)(DC)(DC)(DA)(DG)(DG) (DA)(DA)(DA)(DC)(DA)(DG)(DG)(DT)(DT)(DT) (DC) (DA)(DC)(DC)(DA)(DG)(DC)(DC)(DA) (DG)(DG)(DC)(DC)(DT)(DT)(DG)(DA)(DA)(DT) (DG)(DC) (DA)(DA)(DT)(DT)(DG)(DT)(DC) (DT)(DT)(DA)(DC)(DT)(DA)(DG)(DG)(DA)(DA) (DT)(DA)(DT) (DT)(DT)(DG)(DG)(DA)(DC) (DT)(DT)(DC)(DC)(DC)(DC)(DA)(DC)(DC)(DT) (DA)(DC)(DC)(DA) (DT)(DT)(DC)(DA)(DG) (DG)(DT)(DA)(DA)(DC)(DT)(DT)(DG)(DA)(DT) (DA)(DC)(DA)(DA)(DA) (DC)(DA)(DC)(DA) (DG)(DC)(DC)(DC)

+
分子 #7: DNA (108-MER)

分子名称: DNA (108-MER) / タイプ: dna / ID: 7 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 33.581453 KDa
配列文字列: (DG)(DG)(DG)(DC)(DT)(DG)(DT)(DG)(DT)(DT) (DT)(DG)(DT)(DA)(DT)(DC)(DA)(DA)(DG)(DT) (DT)(DA)(DC)(DC)(DT)(DG)(DA)(DA)(DT) (DG)(DG)(DT)(DA)(DG)(DG)(DT)(DG)(DG)(DG) (DG) (DA)(DA)(DG)(DT)(DC) ...文字列:
(DG)(DG)(DG)(DC)(DT)(DG)(DT)(DG)(DT)(DT) (DT)(DG)(DT)(DA)(DT)(DC)(DA)(DA)(DG)(DT) (DT)(DA)(DC)(DC)(DT)(DG)(DA)(DA)(DT) (DG)(DG)(DT)(DA)(DG)(DG)(DT)(DG)(DG)(DG) (DG) (DA)(DA)(DG)(DT)(DC)(DC)(DA)(DA) (DA)(DT)(DA)(DT)(DT)(DC)(DC)(DT)(DA)(DG) (DT)(DA) (DA)(DG)(DA)(DC)(DA)(DA)(DT) (DT)(DG)(DC)(DA)(DT)(DT)(DC)(DA)(DA)(DG) (DG)(DC)(DC) (DT)(DG)(DG)(DC)(DT)(DG) (DG)(DT)(DG)(DA)(DA)(DA)(DC)(DC)(DT)(DG) (DT)(DT)(DT)(DC) (DC)(DT)(DG)(DG)(DG) (DA)(DA)(DG)

+
分子 #8: DNA (33-MER)

分子名称: DNA (33-MER) / タイプ: dna / ID: 8 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 10.114523 KDa
配列文字列:
(DG)(DT)(DC)(DC)(DA)(DG)(DG)(DT)(DT)(DC) (DT)(DC)(DC)(DC)(DT)(DG)(DT)(DG)(DG)(DT) (DG)(DA)(DA)(DA)(DA)(DC)(DC)(DA)(DA) (DC)(DT)(DA)(DA)

+
分子 #9: DNA (53-MER)

分子名称: DNA (53-MER) / タイプ: dna / ID: 9 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 16.397531 KDa
配列文字列: (DG)(DC)(DG)(DA)(DA)(DA)(DT)(DT)(DC)(DC) (DA)(DT)(DG)(DA)(DC)(DA)(DG)(DT)(DA)(DG) (DT)(DT)(DA)(DG)(DT)(DT)(DG)(DG)(DT) (DT)(DT)(DT)(DC)(DA)(DC)(DC)(DA)(DC)(DA) (DG) (DG)(DG)(DA)(DG)(DA) ...文字列:
(DG)(DC)(DG)(DA)(DA)(DA)(DT)(DT)(DC)(DC) (DA)(DT)(DG)(DA)(DC)(DA)(DG)(DT)(DA)(DG) (DT)(DT)(DA)(DG)(DT)(DT)(DG)(DG)(DT) (DT)(DT)(DT)(DC)(DA)(DC)(DC)(DA)(DC)(DA) (DG) (DG)(DG)(DA)(DG)(DA)(DA)(DC)(DC) (DT)(DG)(DG)(DA)(DC)

+
分子 #10: DNA (5'-D(*AP*TP*TP*GP*TP*CP*AP*TP*GP*GP*AP*AP*TP*TP*TP*CP*GP*C)-3')

分子名称: DNA (5'-D(*AP*TP*TP*GP*TP*CP*AP*TP*GP*GP*AP*AP*TP*TP*TP*CP*GP*C)-3')
タイプ: dna / ID: 10 / コピー数: 2 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: Pyrobaculum filamentous virus 1 (ウイルス)
分子量理論値: 5.834794 KDa
配列文字列:
(DA)(DT)(DT)(DG)(DT)(DC)(DA)(DT)(DG)(DG) (DA)(DA)(DT)(DT)(DT)(DC)(DG)(DC)(DA)

+
分子 #11: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 11 / コピー数: 2 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.1 mg/mL
緩衝液pH: 7 / 構成要素 - 濃度: 1.0 MM / 構成要素 - 名称: DTT
グリッドモデル: C-flat-1/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: PLASMA CLEANING
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 80 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: LEICA EM CPC / 詳細: 1 min incubation 3.5s blot.

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系球面収差補正装置: Microscope was modified with a Cs corrector (NeCEN netherlands)
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
検出モード: INTEGRATING / 撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 4916 / 平均露光時間: 1.6 sec. / 平均電子線量: 56.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 0.0035 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.0015 µm / 倍率（公称値）: 59000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

粒子像選択選択した数: 3125
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
詳細: initial model based EMDB-2992 low pass filtered to 50A
最終 再構成使用したクラス数: 3 / 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.3) / 使用した粒子像数: 177155
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.3)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.3)
最終 3次元分類クラス数: 4 / 平均メンバー数/クラス: 59000 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.3)
詳細: Two rounds of 3D classification. First with 8 classes coarse sampling, second with 4 classes.
FSC曲線 (解像度の算出)

-
原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

3utb

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

3os0

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
詳細The initial model was placed in the density using Chimera. Manual building was performed in Coot and final refinement was carried out using phenix.real_space_refine and namdinator. Additional restraints describing protein secondary structure, DNA base pairing and stacking were used in Phenix.
精密化空間: REAL
得られたモデル

PDB-6rny:
PFV intasome - nucleosome strand transfer complex

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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