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- EMDB-4937: Cryo-EM 3D map of normal Huntingtin -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-4937
タイトルCryo-EM 3D map of normal Huntingtin
マップデータ
試料
  • 細胞器官・細胞要素: normal-type human huntingtin
    • タンパク質・ペプチド: Huntingtin
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of cAMP-dependent protein kinase activity / regulation of phosphoprotein phosphatase activity / positive regulation of inositol 1,4,5-trisphosphate-sensitive calcium-release channel activity / microtubule-based transport / vocal learning / regulation of CAMKK-AMPK signaling cascade / positive regulation of mitophagy / profilin binding / vesicle transport along microtubule / positive regulation of cilium assembly ...regulation of cAMP-dependent protein kinase activity / regulation of phosphoprotein phosphatase activity / positive regulation of inositol 1,4,5-trisphosphate-sensitive calcium-release channel activity / microtubule-based transport / vocal learning / regulation of CAMKK-AMPK signaling cascade / positive regulation of mitophagy / profilin binding / vesicle transport along microtubule / positive regulation of cilium assembly / presynaptic cytosol / retrograde vesicle-mediated transport, Golgi to endoplasmic reticulum / positive regulation of aggrephagy / postsynaptic cytosol / positive regulation of lipophagy / dynein intermediate chain binding / beta-tubulin binding / Golgi organization / establishment of mitotic spindle orientation / dynactin binding / Regulation of MECP2 expression and activity / autophagosome / inclusion body / heat shock protein binding / centriole / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / protein destabilization / cytoplasmic vesicle membrane / kinase binding / p53 binding / late endosome / transmembrane transporter binding / early endosome / positive regulation of apoptotic process / axon / apoptotic process / dendrite / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Huntingtin / Huntingtin, middle-repeat / Huntingtin family / : / : / : / Huntingtin, N-terminal HEAT / Huntingtin, bridge / Huntingtin, N-terminal HEAT 1 / Huntingtin, C-terminal HEAT ...Huntingtin / Huntingtin, middle-repeat / Huntingtin family / : / : / : / Huntingtin, N-terminal HEAT / Huntingtin, bridge / Huntingtin, N-terminal HEAT 1 / Huntingtin, C-terminal HEAT / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9.6 Å
データ登録者Jung T / Tamo G / Dal Perraro M / Hebert H / Song J
資金援助 韓国, 2件
OrganizationGrant number国
National Research Foundation (NRF, Korea)2016-K1A1A2912057 韓国
National Research Foundation (NRF, Korea)2016R1A2B3006293 韓国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2020
タイトル: The Polyglutamine Expansion at the N-Terminal of Huntingtin Protein Modulates the Dynamic Configuration and Phosphorylation of the C-Terminal HEAT Domain.
著者: Taeyang Jung / Baehyun Shin / Giorgio Tamo / Hyeongju Kim / Ravi Vijayvargia / Alexander Leitner / Maria J Marcaida / Juan Astorga-Wells / Roy Jung / Ruedi Aebersold / Matteo Dal Peraro / ...著者: Taeyang Jung / Baehyun Shin / Giorgio Tamo / Hyeongju Kim / Ravi Vijayvargia / Alexander Leitner / Maria J Marcaida / Juan Astorga-Wells / Roy Jung / Ruedi Aebersold / Matteo Dal Peraro / Hans Hebert / Ihn Sik Seong / Ji-Joon Song /
要旨: The polyQ expansion in huntingtin protein (HTT) is the prime cause of Huntington's disease (HD). The recent cryoelectron microscopy (cryo-EM) structure of HTT-HAP40 complex provided the structural ...The polyQ expansion in huntingtin protein (HTT) is the prime cause of Huntington's disease (HD). The recent cryoelectron microscopy (cryo-EM) structure of HTT-HAP40 complex provided the structural information on its HEAT-repeat domains. Here, we present analyses of the impact of polyQ length on the structure and function of HTT via an integrative structural and biochemical approach. The cryo-EM analysis of normal (Q23) and disease (Q78) type HTTs shows that the structures of apo HTTs significantly differ from the structure of HTT in a HAP40 complex and that the polyQ expansion induces global structural changes in the relative movements among the HTT domains. In addition, we show that the polyQ expansion alters the phosphorylation pattern across HTT and that Ser2116 phosphorylation in turn affects the global structure and function of HTT. These results provide a molecular basis for the effect of the polyQ segment on HTT structure and activity, which may be important for HTT pathology.
履歴
登録2019年5月6日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年5月15日-
マップ公開2020年6月3日-
更新2020年12月16日-
現状2020年12月16日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0117
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0117
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6rmh
  • 表面レベル: 0.0117
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_4937.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_4937.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 59.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.06 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.0117 / ムービー #1: 0.0117
最小 - 最大-0.0037352745 - 0.03649042
平均 (標準偏差)0.0003055958 (±0.0030137054)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ250250250
Spacing250250250
セルA=B=C: 265.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.061.061.06
M x/y/z250250250
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z265.000265.000265.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS250250250
D min/max/mean-0.0040.0360.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : normal-type human huntingtin

全体名称: normal-type human huntingtin
要素
  • 細胞器官・細胞要素: normal-type human huntingtin
    • タンパク質・ペプチド: Huntingtin

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超分子 #1: normal-type human huntingtin

超分子名称: normal-type human huntingtin / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量実験値: 350 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
組換細胞: SF9 / 組換プラスミド: pFASTBAC1

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分子 #1: Huntingtin

分子名称: Huntingtin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 347.974906 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MATLEKLMKA FESLKSFQQQ QQQQQQQQQQ QQQQQQQQPP PPPPPPPPPQ LPQPPPQAQP LLPQPQPPPP PPPPPPGPAV AEEPLHRPK KELSATKKDR VNHCLTICEN IVAQSVRNSP EFQKLLGIAM ELFLLCSDDA ESDVRMVADE CLNKVIKALM D SNLPRLQL ...文字列:
MATLEKLMKA FESLKSFQQQ QQQQQQQQQQ QQQQQQQQPP PPPPPPPPPQ LPQPPPQAQP LLPQPQPPPP PPPPPPGPAV AEEPLHRPK KELSATKKDR VNHCLTICEN IVAQSVRNSP EFQKLLGIAM ELFLLCSDDA ESDVRMVADE CLNKVIKALM D SNLPRLQL ELYKEIKKNG APRSLRAALW RFAELAHLVR PQKCRPYLVN LLPCLTRTSK RPEESVQETL AAAVPKIMAS FG NFANDNE IKVLLKAFIA NLKSSSPTIR RTAAGSAVSI CQHSRRTQYF YSWLLNVLLG LLVPVEDEHS TLLILGVLLT LRY LVPLLQ QQVKDTSLKG SFGVTRKEME VSPSAEQLVQ VYELTLHHTQ HQDHNVVTGA LELLQQLFRT PPPELLQTLT AVGG IGQLT AAKEESGGRS RSGSIVELIA GGGSSCSPVL SRKQKGKVLL GEEEALEDDS ESRSDVSSSA LTASVKDEIS GELAA SSGV STPGSAGHDI ITEQPRSQHT LQADSVDLAS CDLTSSATDG DEEDILSHSS SQVSAVPSDP AMDLNDGTQA SSPISD SSQ TTTEGPDSAV TPSDSSEIVL DGTDNQYLGL QIGQPQDEDE EATGILPDEA SEAFRNSSMA LQQAHLLKNM SHCRQPS DS SVDKFVLRDE ATEPGDQENK PCRIKGDIGQ STDDDSAPLV HCVRLLSASF LLTGGKNVLV PDRDVRVSVK ALALSCVG A AVALHPESFF SKLYKVPLDT TEYPEEQYVS DILNYIDHGD PQVRGATAIL CGTLICSILS RSRFHVGDWM GTIRTLTGN TFSLADCIPL LRKTLKDESS VTCKLACTAV RNCVMSLCSS SYSELGLQLI IDVLTLRNSS YWLVRTELLE TLAEIDFRLV SFLEAKAEN LHRGAHHYTG LLKLQERVLN NVVIHLLGDE DPRVRHVAAA SLIRLVPKLF YKCDQGQADP VVAVARDQSS V YLKLLMHE TQPPSHFSVS TITRIYRGYN LLPSITDVTM ENNLSRVIAA VSHELITSTT RALTFGCCEA LCLLSTAFPV CI WSLGWHC GVPPLSASDE SRKSCTVGMA TMILTLLSSA WFPLDLSAHQ DALILAGNLL AASAPKSLRS SWASEEEANP AAT KQEEVW PALGDRALVP MVEQLFSHLL KVINICAHVL DDVAPGPAIK AALPSLTNPP SLSPIRRKGK EKEPGEQASV PLSP KKGSE ASAASRQSDT SGPVTTSKSS SLGSFYHLPS YLRLHDVLKA THANYKVTLD LQNSTEKFGG FLRSALDVLS QILEL ATLQ DIGKCVEEIL GYLKSCFSRE PMMATVCVQQ LLKTLFGTNL ASQFDGLSSN PSKSQGRAQR LGSSSVRPGL YHYCFM APY THFTQALADA SLRNMVQAEQ ENDTSGWFDV LQKVSTQLKT NLTSVTKNRA DKNAIHNHIR LFEPLVIKAL KQYTTTT CV QLQKQVLDLL AQLVQLRVNY CLLDSDQVFI GFVLKQFEYI EVGQFRESEA IIPNIFFFLV LLSYERYHSK QIIGIPKI I QLCDGIMASG RKAVTHAIPA LQPIVHDLFV LRGTNKADAG KELETQKEVV VSMLLRLIQY HQVLEMFILV LQQCHKENE DKWKRLSRQI ADIILPMLAK QQMHIDSHEA LGVLNTLFEI LAPSSLRPVD MLLRSMFVTP NTMASVSTVQ LWISGILAIL RVLISQSTE DIVLSRIQEL SFSPYLISCT VINRLRDGDS TSTLEEHSEG KQIKNLPEET FSRFLLQLVG ILLEDIVTKQ L KVEMSEQQ HTFYCQELGT LLMCLIHIFK SGMFRRITAA ATRLFRSDGC GGSFYTLDSL NLRARSMITT HPALVLLWCQ IL LLVNHTD YRWWAEVQQT PKRHSLSSTK LLSPQMSGEE EDSDLAAKLG MCNREIVRRG ALILFCDYVC QNLHDSEHLT WLI VNHIQD LISLSHEPPV QDFISAVHRN SAASGLFIQA IQSRCENLST PTMLKKTLQC LEGIHLSQSG AVLTLYVDRL LCTP FRVLA RMVDILACRR VEMLLAANLQ SSMAQLPMEE LNRIQEYLQS SGLAQRHQRL YSLLDRFRLS TMQDSLSPSP PVSSH PLDG DGHVSLETVS PDKDWYVHLV KSQCWTRSDS ALLEGAELVN RIPAEDMNAF MMNSEFNLSL LAPCLSLGMS EISGGQ KSA LFEAAREVTL ARVSGTVQQL PAVHHVFQPE LPAEPAAYWS KLNDLFGDAA LYQSLPTLAR ALAQYLVVVS KLPSHLH LP PEKEKDIVKF VVATLEALSW HLIHEQIPLS LDLQAGLDCC CLALQLPGLW SVVSSTEFVT HACSLIHCVH FILEAVAV Q PGEQLLSPER RTNTPKAISE EEEEVDPNTQ NPKYITAACE MVAEMVESLQ SVLALGHKRN SGVPAFLTPL LRNIIISLA RLPLVNSYTR VPPLVWKLGW SPKPGGDFGT AFPEIPVEFL QEKEVFKEFI YRINTLGWTS RTQFEETWAT LLGVLVTQPL VMEQEESPP EEDTERTQIN VLAVQAITSL VLSAMTVPVA GNPAVSCLEQ QPRNKPLKAL DTRFGRKLSI IRGIVEQEIQ A MVSKRENI ATHHLYQAWD PVPSLSPATT GALISHEKLL LQINPERELG SMSYKLGQVS IHSVWLGNSI TPLREEEWDE EE EEEADAP APSSPPTSPV NSRKHRAGVD IHSCSQFLLE LYSRWILPSS SARRTPAILI SEVVRSLLVV SDLFTERNQF ELM YVTLTE LRRVHPSEDE ILAQYLVPAT CKAAAVLGMD KAVAEPVSRL LESTLRSSHL PSRVGALHGV LYVLECDLLD DTAK QLIPV ISDYLLSNLK GIAHCVNIHS QQHVLVMCAT AFYLIENYPL DVGPEFSASI IQMCGVMLSG SEESTPSIIY HCALR GLER LLLSEQLSRL DAESLVKLSV DRVNVHSPHR AMAALGLMLT CMYTGKEKVS PGRTSDPNPA APDSESVIVA MERVSV LFD RIRKGFPCEA RVVARILPQF LDDFFPPQDI MNKVIGEFLS NQQPYPQFMA TVVYKVFQTL HSTGQSSMVR DWVMLSL SN FTQRAPVAMA TWSLSCFFVS ASTSPWVAAI LPHVISRMGK LEQVDVNLFC LVATDFYRHQ IEEELDRRAF QSVLEVVA A PGSPYHRLLT CLRNVHKVTT C

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.06 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度式名称
150.0 mMNaClSodium Chloride
20.0 mMHEPES4-(2-hydroxyethyl)-1-piperazineethanesulfonic acid
グリッドモデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: GRAPHENE OXIDE / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 288 K / 装置: FEI VITROBOT MARK I / 詳細: blot 9 seconds incubate 30 seconds.
詳細HTT was mixed with final 0.05% of Octyl glucoside.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系位相板: VOLTA PHASE PLATE
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 2-40 / 実像数: 2331 / 平均露光時間: 8.0 sec. / 平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系最大 デフォーカス（補正後）: 1.0 µm / 倍率（補正後）: 47170 / 照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.4 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND (ver. 4.0)
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

6ez8

最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 9.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1) / 使用した粒子像数: 20825
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 3次元分類クラス数: 1 / 平均メンバー数/クラス: 20825 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

6ez8


Chain - Chain ID: A / Chain - Residue range: 91-3198
精密化プロトコル: RIGID BODY FIT / 温度因子: 800 / 当てはまり具合の基準: CC=0.88
得られたモデル

PDB-6rmh:
The Rigid-body refined model of the normal Huntingtin.

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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