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- EMDB-45758: HIV-2 CA hexamer; assembled via liposome templating -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-45758
タイトルHIV-2 CA hexamer; assembled via liposome templating
マップデータEM map of the HIV-2 CA hexamer surrounded by CA hexamers assembled via templating on functionalized liposomes.
試料
  • 複合体: HIV-2 capsid protein assembled into a lattice via liposome templating.
    • タンパク質・ペプチド: Capsid protein p24
  • リガンド: INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE
キーワードHIV-2 / Capsid / IP6 / VIRAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


HIV-2 retropepsin / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / DNA integration / viral genome integration into host DNA / establishment of integrated proviral latency / RNA-directed DNA polymerase / RNA stem-loop binding / viral penetration into host nucleus ...HIV-2 retropepsin / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / DNA integration / viral genome integration into host DNA / establishment of integrated proviral latency / RNA-directed DNA polymerase / RNA stem-loop binding / viral penetration into host nucleus / host multivesicular body / RNA-directed DNA polymerase activity / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / host cell / viral nucleocapsid / DNA recombination / DNA-directed DNA polymerase / aspartic-type endopeptidase activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / DNA-directed DNA polymerase activity / symbiont-mediated suppression of host gene expression / viral translational frameshifting / symbiont entry into host cell / lipid binding / host cell plasma membrane / host cell nucleus / virion membrane / structural molecule activity / proteolysis / DNA binding / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
gag protein p24 N-terminal domain / Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain ...gag protein p24 N-terminal domain / Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain / Integrase-like, N-terminal / Integrase, C-terminal, retroviral / Integrase DNA binding domain profile. / Immunodeficiency lentiviral matrix, N-terminal / gag gene protein p17 (matrix protein) / RNase H / Integrase core domain / Integrase, catalytic core / Integrase catalytic domain profile. / Retropepsin-like catalytic domain / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / RNase H type-1 domain profile. / Ribonuclease H domain / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Retrovirus capsid, C-terminal / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Retroviral matrix protein / Retrovirus capsid, N-terminal / zinc finger / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / DNA/RNA polymerase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Gag-Pol polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Human immunodeficiency virus 2 (ヒト免疫不全ウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.25 Å
データ登録者Freniere C / Cook M / Xiong Y
資金援助 米国, 3件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)T32GM008283 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)U54AI170791 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)P50AI150481 米国
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2025
タイトル: Structural insights into HIV-2 CA lattice formation and FG-pocket binding revealed by single-particle cryo-EM.
著者: Matthew Cook / Christian Freniere / Chunxiang Wu / Faith Lozano / Yong Xiong /
要旨: One of the striking features of human immunodeficiency virus (HIV) is the capsid, a fullerene cone comprised of pleomorphic capsid protein (CA) that shields the viral genome and recruits cofactors. ...One of the striking features of human immunodeficiency virus (HIV) is the capsid, a fullerene cone comprised of pleomorphic capsid protein (CA) that shields the viral genome and recruits cofactors. Despite significant advances in understanding the mechanisms of HIV-1 CA assembly and host factor interactions, HIV-2 CA assembly remains poorly understood. By templating the assembly of HIV-2 CA on functionalized liposomes, we report high-resolution structures of the HIV-2 CA lattice, including both CA hexamers and pentamers, alone and with peptides of host phenylalanine-glycine (FG)-motif proteins Nup153 and CPSF6. While the overall fold and mode of FG-peptide binding is conserved with HIV-1, this study reveals distinctive features of the HIV-2 CA lattice, including differing structural character at regions of host factor interactions and divergence in the mechanism of formation of CA hexamers and pentamers. This study extends our understanding of HIV capsids and highlights an approach facilitating the study of lentiviral capsid biology.
履歴
登録2024年7月15日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年3月5日-
マップ公開2025年3月5日-
更新2025年3月5日-
現状2025年3月5日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_45758.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_45758.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 274.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈EM map of the HIV-2 CA hexamer surrounded by CA hexamers assembled via templating on functionalized liposomes.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.09 Å/pix.
x 416 pix.
= 451.776 Å		1.09 Å/pix.
x 416 pix.
= 451.776 Å		1.09 Å/pix.
x 416 pix.
= 451.776 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.086 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.15
最小 - 最大-0.17752485 - 0.5912113
平均 (標準偏差)0.0051829414 (±0.02701715)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ416416416
Spacing416416416
セルA=B=C: 451.776 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: EM half map B of the HIV-2 CA hexamer surrounded by CA hexamers.

ファイルemd_45758_half_map_1.map
注釈EM half map B of the HIV-2 CA hexamer surrounded by CA hexamers.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: EM half map A of the HIV-2 CA hexamer surrounded by CA hexamers.

ファイルemd_45758_half_map_2.map
注釈EM half map A of the HIV-2 CA hexamer surrounded by CA hexamers.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : HIV-2 capsid protein assembled into a lattice via liposome templating.

全体名称: HIV-2 capsid protein assembled into a lattice via liposome templating.
要素
  • 複合体: HIV-2 capsid protein assembled into a lattice via liposome templating.
    • タンパク質・ペプチド: Capsid protein p24
  • リガンド: INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE

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超分子 #1: HIV-2 capsid protein assembled into a lattice via liposome templating.

超分子名称: HIV-2 capsid protein assembled into a lattice via liposome templating.
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
詳細: C-terminally hexahistidine tagged HIV-2 CA associated with a liposome decorated with NiNTA headgroups which results in the assembly of a lattice of CA.
由来(天然)生物種: Human immunodeficiency virus 2 (ヒト免疫不全ウイルス)
株: GL-AN
分子量理論値: 26.9 KDa

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分子 #1: Capsid protein p24

分子名称: Capsid protein p24 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1
詳細: HIV-2 GL-AN capsid protein with C-terminal Gly-Ser-Ser linker to hexahistidine tag following proteolytic cleavage of the N-terminal Met.
コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Human immunodeficiency virus 2 (ヒト免疫不全ウイルス)
株: GL-AN
分子量理論値: 26.80949 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: PVQQTGGGNY IHVPLSPRTL NAWVKLVEDK KFGAEVVPGF QALSEGCTPY DINQMLNCVG DHQAAMQIIR EIINDEAADW DAQHPIPGP LPAGQLRDPR GSDIAGTTST VEEQIQWMYR PQNPVPVGNI YRRWIQIGLQ KCVRMYNPTN ILDVKQGPKE P FQSYVDRF ...文字列:
PVQQTGGGNY IHVPLSPRTL NAWVKLVEDK KFGAEVVPGF QALSEGCTPY DINQMLNCVG DHQAAMQIIR EIINDEAADW DAQHPIPGP LPAGQLRDPR GSDIAGTTST VEEQIQWMYR PQNPVPVGNI YRRWIQIGLQ KCVRMYNPTN ILDVKQGPKE P FQSYVDRF YKSLRAEQTD PAVKNWMTQT LLIQNANPDC KLVLKGLGMN PTLEEMLTAC QGVGGPGQKA RLMGSSHHHH HH

UniProtKB: Gag-Pol polyprotein

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分子 #2: INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE

分子名称: INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 2 / 式: IHP
分子量理論値: 660.035 Da
Chemical component information

ChemComp-IHP:
INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度10.7 mg/mL
緩衝液pH: 7
構成要素:
濃度名称式
20.0 mMHEPES
250.0 mMSodium chlorideNaCl
0.1 mMTCEP
4.0 mMIP6

詳細: The mixed buffer of storage buffer for the protein and lipid components with IP6 supplemented.
グリッドモデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY ARRAY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 45 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR / 前処理 - 気圧: 0.015 kPa / 詳細: 15 mA discharge current.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 298 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細: Grids were dual-side blotted with blot force 0 for 5.5 sec before plunge freezing in liquid ethane..
詳細Sample was prepared with 400 uM HIV-2 CA-6xHis protein, 5.9 mM lipid mix (described in publication), and 4 mM IP6. Sample was well-distributed on the grid, mostly monodisperse. Perhaps slightly more particles on carbon versus in the hole.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Quantum LS / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 30.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm / 倍率（公称値）: 81000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 13209858
初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
EMDB ID:

3465

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C6 (6回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.25 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 603473
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

9clj


Chain - Chain ID: A / Chain - Residue range: 1-223 / Chain - Source name: Other / Chain - Initial model type: experimental model / 詳細: NTDs matched well, but the CTD had to be realigned.
詳細The HIV-2 CA pentamer chain derived from micelle-templated icosahedra described in this publication was used as an initial model for fitting. Flexible fitting was used to move the CTD into its proper location.
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
当てはまり具合の基準: Cross-correlation coefficient
得られたモデル

PDB-9cns:
HIV-2 CA hexamer; assembled via liposome templating

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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