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- EMDB-47600: HIV-1 Global CA Pentamer Assembled by Liposome Templating on Smal... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-47600
タイトルHIV-1 Global CA Pentamer Assembled by Liposome Templating on Small Unilamellar Vesicles
マップデータHIV-1 capsid lattice assembled via liposome templating using small unilamellar vesicles.
試料
  • 複合体: HIV-1 capsid protein lattice assembled via liposome templating using small unilamellar vesicles.
    • タンパク質・ペプチド: HIV-1 capsid protein with C-terminal hexahistidine tag
キーワードCapsid / HIV-1 / Liposome / VIRAL PROTEIN
生物種Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.07 Å
データ登録者Freniere C / Cook M / Xiong Y
資金援助 米国, 3件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)T32GM008283 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)U54AI170791 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)P50AI150481 米国
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2025
タイトル: Structural insights into HIV-2 CA lattice formation and FG-pocket binding revealed by single-particle cryo-EM.
著者: Matthew Cook / Christian Freniere / Chunxiang Wu / Faith Lozano / Yong Xiong /
要旨: One of the striking features of human immunodeficiency virus (HIV) is the capsid, a fullerene cone comprised of pleomorphic capsid protein (CA) that shields the viral genome and recruits cofactors. ...One of the striking features of human immunodeficiency virus (HIV) is the capsid, a fullerene cone comprised of pleomorphic capsid protein (CA) that shields the viral genome and recruits cofactors. Despite significant advances in understanding the mechanisms of HIV-1 CA assembly and host factor interactions, HIV-2 CA assembly remains poorly understood. By templating the assembly of HIV-2 CA on functionalized liposomes, we report high-resolution structures of the HIV-2 CA lattice, including both CA hexamers and pentamers, alone and with peptides of host phenylalanine-glycine (FG)-motif proteins Nup153 and CPSF6. While the overall fold and mode of FG-peptide binding is conserved with HIV-1, this study reveals distinctive features of the HIV-2 CA lattice, including differing structural character at regions of host factor interactions and divergence in the mechanism of formation of CA hexamers and pentamers. This study extends our understanding of HIV capsids and highlights an approach facilitating the study of lentiviral capsid biology.
履歴
登録2024年10月31日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年3月5日-
マップ公開2025年3月5日-
更新2025年3月5日-
現状2025年3月5日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_47600.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_47600.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈HIV-1 capsid lattice assembled via liposome templating using small unilamellar vesicles.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.87 Å/pix.
x 360 pix.
= 312.48 Å		0.87 Å/pix.
x 360 pix.
= 312.48 Å		0.87 Å/pix.
x 360 pix.
= 312.48 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.868 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.08
最小 - 最大-0.10238432 - 0.33505702
平均 (標準偏差)0.003299351 (±0.018111743)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ360360360
Spacing360360360
セルA=B=C: 312.47998 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: Half map B of HIV-1 capsid lattice assembled via liposome templating.

ファイルemd_47600_half_map_1.map
注釈Half map B of HIV-1 capsid lattice assembled via liposome templating.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map A of HIV-1 capsid lattice assembled via liposome templating.

ファイルemd_47600_half_map_2.map
注釈Half map A of HIV-1 capsid lattice assembled via liposome templating.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : HIV-1 capsid protein lattice assembled via liposome templating us...

全体名称: HIV-1 capsid protein lattice assembled via liposome templating using small unilamellar vesicles.
要素
  • 複合体: HIV-1 capsid protein lattice assembled via liposome templating using small unilamellar vesicles.
    • タンパク質・ペプチド: HIV-1 capsid protein with C-terminal hexahistidine tag

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超分子 #1: HIV-1 capsid protein lattice assembled via liposome templating us...

超分子名称: HIV-1 capsid protein lattice assembled via liposome templating using small unilamellar vesicles.
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
詳細: HIV-1 capsid protein with hexahistidine tag was recombinantly expressed and purified to homogeneity. The protein was then induced to assemble by templating on liposomes.
由来(天然)生物種: Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)

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分子 #1: HIV-1 capsid protein with C-terminal hexahistidine tag

分子名称: HIV-1 capsid protein with C-terminal hexahistidine tag
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1
詳細: Contains a C-terminal hexahistidine tag with intervening Gly-Ser-Ser linker.
光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: PIVQNLQGQM VHQCISPRTL NAWVKVVEEK AFSPEVIPMF SALSCGATPQ DLNTMLNTVG GHQAAMQMLK ETINEEAAEW DRLHPVHAGP IAPGQMREPR GSDIAGTTST LQEQIGWMTH NPPIPVGEIY KRWIILGLNK IVRMYSPTSI LDIRQGPKEP FRDYVDRFYK ...文字列:
PIVQNLQGQM VHQCISPRTL NAWVKVVEEK AFSPEVIPMF SALSCGATPQ DLNTMLNTVG GHQAAMQMLK ETINEEAAEW DRLHPVHAGP IAPGQMREPR GSDIAGTTST LQEQIGWMTH NPPIPVGEIY KRWIILGLNK IVRMYSPTSI LDIRQGPKEP FRDYVDRFYK TLRAEQASQE VKNAATETLL VQNANPDCKT ILKALGPGAT LEEMMTACQG VGGPGHKARV LGSSHHHHHH

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度5.0 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
グリッドモデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 支持フィルム - Film thickness: 10 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR / 前処理 - 気圧: 0.015 kPa / 詳細: Discharge current was 15 mA.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 298 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: Blot time: 6.5 sec. Blot force: 1.
詳細Sample is evenly dispersed.

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS GLACIOS
温度最低: 88.0 K / 最高: 103.0 K
詳細Grid was manually screened.
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 3611 / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 30.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.6 µm / 倍率（公称値）: 73000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN

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画像解析

詳細Motion corrected using CryoSPARC's own implementation.
粒子像選択選択した数: 7600275
詳細: Templates were generated from manual picking and 2D classification.
初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
EMDB ID:

3465


詳細: Low-pass filtered to 40 A for template in heterogeneous refinement.
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C5 (5回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.07 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 745724
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 詳細: Ab initio reconstruction.
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 詳細: Local refinement.
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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