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- PDB-9cnu: HIV-2 CA hexamer bound with Nup153 peptide; assembled with liposo... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9cnu
タイトルHIV-2 CA hexamer bound with Nup153 peptide; assembled with liposome templating
要素
  • Capsid protein p24
  • Nuclear pore complex protein Nup153
キーワードVIRAL PROTEIN / HIV-2 / Capsid / IP6 / Nup153
機能・相同性
機能・相同性情報


HIV-2 retropepsin / negative regulation of RNA export from nucleus / nuclear pore complex assembly / Nuclear Pore Complex (NPC) Disassembly / nuclear inclusion body / Transport of Ribonucleoproteins into the Host Nucleus / nuclear pore nuclear basket / Regulation of Glucokinase by Glucokinase Regulatory Protein / Defective TPR may confer susceptibility towards thyroid papillary carcinoma (TPC) / Transport of the SLBP independent Mature mRNA ...HIV-2 retropepsin / negative regulation of RNA export from nucleus / nuclear pore complex assembly / Nuclear Pore Complex (NPC) Disassembly / nuclear inclusion body / Transport of Ribonucleoproteins into the Host Nucleus / nuclear pore nuclear basket / Regulation of Glucokinase by Glucokinase Regulatory Protein / Defective TPR may confer susceptibility towards thyroid papillary carcinoma (TPC) / Transport of the SLBP independent Mature mRNA / Transport of the SLBP Dependant Mature mRNA / NS1 Mediated Effects on Host Pathways / SUMOylation of SUMOylation proteins / Transport of Mature mRNA Derived from an Intronless Transcript / structural constituent of nuclear pore / nuclear localization sequence binding / Rev-mediated nuclear export of HIV RNA / Nuclear import of Rev protein / SUMOylation of RNA binding proteins / NEP/NS2 Interacts with the Cellular Export Machinery / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / tRNA processing in the nucleus / RNA export from nucleus / nucleocytoplasmic transport / Viral Messenger RNA Synthesis / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / Vpr-mediated nuclear import of PICs / SUMOylation of DNA replication proteins / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / mRNA transport / nuclear pore / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / protein-membrane adaptor activity / nuclear periphery / SUMOylation of chromatin organization proteins / HCMV Late Events / Transcriptional regulation by small RNAs / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / molecular condensate scaffold activity / host multivesicular body / DNA integration / ISG15 antiviral mechanism / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency / telomerase activity / viral penetration into host nucleus / RNA stem-loop binding / HCMV Early Events / protein import into nucleus / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / nuclear envelope / host cell / snRNP Assembly / viral nucleocapsid / DNA recombination / nuclear membrane / amyloid fibril formation / DNA-directed DNA polymerase / aspartic-type endopeptidase activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / DNA-directed DNA polymerase activity / symbiont-mediated suppression of host gene expression / symbiont entry into host cell / viral translational frameshifting / lipid binding / nucleolus / host cell nucleus / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / host cell plasma membrane / virion membrane / structural molecule activity / proteolysis / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Nucleoporin Nup153, N-terminal / Retro-transposon transporting motif / Nucleoporin Nup153-like / Retro-transposon transporting motif / Nuclear pore complex protein / Zinc finger domain / Zn-finger in Ran binding protein and others / Zinc finger RanBP2 type profile. / Zinc finger, RanBP2-type superfamily / Zinc finger RanBP2-type signature. ...Nucleoporin Nup153, N-terminal / Retro-transposon transporting motif / Nucleoporin Nup153-like / Retro-transposon transporting motif / Nuclear pore complex protein / Zinc finger domain / Zn-finger in Ran binding protein and others / Zinc finger RanBP2 type profile. / Zinc finger, RanBP2-type superfamily / Zinc finger RanBP2-type signature. / Zinc finger, RanBP2-type / gag protein p24 N-terminal domain / Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain / Integrase, C-terminal, retroviral / Integrase DNA binding domain profile. / Immunodeficiency lentiviral matrix, N-terminal / gag gene protein p17 (matrix protein) / RNase H / Integrase core domain / Integrase, catalytic core / Integrase catalytic domain profile. / Retropepsin-like catalytic domain / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / RNase H type-1 domain profile. / Ribonuclease H domain / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Retrovirus capsid, C-terminal / Retroviral matrix protein / Retrovirus capsid, N-terminal / zinc finger / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / DNA/RNA polymerase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE / Gag-Pol polyprotein / Nuclear pore complex protein Nup153
類似検索 - 構成要素
生物種Human immunodeficiency virus 2 (ヒト免疫不全ウイルス)
Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.99 Å
データ登録者Cook, M. / Freniere, C. / Xiong, Y.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)T32GM008283 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)U54AI170791 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)P50AI150481 米国
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2025
タイトル: Structural insights into HIV-2 CA lattice formation and FG-pocket binding revealed by single-particle cryo-EM.
著者: Matthew Cook / Christian Freniere / Chunxiang Wu / Faith Lozano / Yong Xiong /
要旨: One of the striking features of human immunodeficiency virus (HIV) is the capsid, a fullerene cone comprised of pleomorphic capsid protein (CA) that shields the viral genome and recruits cofactors. ...One of the striking features of human immunodeficiency virus (HIV) is the capsid, a fullerene cone comprised of pleomorphic capsid protein (CA) that shields the viral genome and recruits cofactors. Despite significant advances in understanding the mechanisms of HIV-1 CA assembly and host factor interactions, HIV-2 CA assembly remains poorly understood. By templating the assembly of HIV-2 CA on functionalized liposomes, we report high-resolution structures of the HIV-2 CA lattice, including both CA hexamers and pentamers, alone and with peptides of host phenylalanine-glycine (FG)-motif proteins Nup153 and CPSF6. While the overall fold and mode of FG-peptide binding is conserved with HIV-1, this study reveals distinctive features of the HIV-2 CA lattice, including differing structural character at regions of host factor interactions and divergence in the mechanism of formation of CA hexamers and pentamers. This study extends our understanding of HIV capsids and highlights an approach facilitating the study of lentiviral capsid biology.
履歴
登録2024年7月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年3月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年3月5日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年3月5日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年3月5日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年3月5日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年3月5日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年3月5日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Capsid protein p24
B: Nuclear pore complex protein Nup153
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,0274
ポリマ－29,7072
非ポリマー1,3202
水00
1
A: Capsid protein p24
B: Nuclear pore complex protein Nup153
ヘテロ分子
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)186,16224
ポリマ－178,24112
非ポリマー7,92012
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
2


  • 登録構造と同一
  • point asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: C1 (非対称))

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要素

#1: タンパク質 Capsid protein p24 / CA


分子量: 26809.490 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: HIV-2 GL-AN capsid protein with C-terminal Gly-Ser-Ser linker followed by a hexahistidine tag after proteolytic processing of the N-terminal Met.
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus 2 (ヒト免疫不全ウイルス)
株: GL-AN / 遺伝子: gag-pol / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P18042
#2: タンパク質・ペプチド Nuclear pore complex protein Nup153 / 153 kDa nucleoporin / Nucleoporin Nup153


分子量: 2897.363 Da / 分子数: 1 / Mutation: Delta(1-1410) and Delta(1426-1463) / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Sequence derived from Nup153 in humans. / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P49790
#3: 化合物 ChemComp-IHP / INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE / MYO-INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE / INOSITOL 1,2,3,4,5,6-HEXAKISPHOSPHATE / myo-イノシト-ル六りん酸


分子量: 660.035 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H18O24P6
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプ詳細Entity IDParent-ID由来
1HIV-2 capsid protein assembled into a lattice via liposome templating and then bound with Nup153 peptide.COMPLEXC-terminally hexahistidine tagged HIV-2 CA associated with a liposome decorated with NiNTA headgroups which results in the assembly of a lattice of CA. Nup153 peptide is subsequently introduced and binding is allowed to equilibrate.#1-#20MULTIPLE SOURCES
2HIV-2 capsid proteinCOMPLEX#11RECOMBINANT
3Nup153 peptideCOMPLEX#21SYNTHETIC
分子量値: 0.0269 MDa / 実験値: NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID株
22Human immunodeficiency virus 2 (ヒト免疫不全ウイルス)11709GL-AN
33Homo sapiens (ヒト)9606
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
緩衝液pH: 7
詳細: The mixed buffer of storage buffer for the protein and lipid components with IP6 supplemented.
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
120 mMHEPES1
2250 mMSodium chlorideNaCl1
30.1 mMTCEP1
44 mMIP61
試料濃度: 10.7 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
詳細: Sample was prepared with 400 uM HIV-2 CA-6xHis protein, 5.9 mM lipid mix (described in publication), and 4 mM IP6 final concentrations after subsequent addition. Nup153 peptide was then ...詳細: Sample was prepared with 400 uM HIV-2 CA-6xHis protein, 5.9 mM lipid mix (described in publication), and 4 mM IP6 final concentrations after subsequent addition. Nup153 peptide was then introduced to 400 uM final concentration. Sample was well-distributed on the grid, mostly monodisperse. Perhaps slightly more particles on carbon versus in the hole.
試料支持詳細: 15 mA discharge current. / グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 298 K
詳細: Grids were dual-side blotted with blot force 0 for 5.5 sec before plunge freezing in liquid ethane.

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 81000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 30 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Quantum LS / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ詳細
1cryoSPARC粒子像選択
2SerialEM画像取得Collected at Yale University West Campus CryoEM Resource
4cryoSPARCCTF補正
7Cootモデルフィッティング
9Cootモデル精密化
10cryoSPARC初期オイラー角割当
11cryoSPARC最終オイラー角割当
12cryoSPARC分類
13cryoSPARC３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 11931864
対称性点対称性: C6 (6回回転対称)
3次元再構成解像度: 2.99 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 1494376 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: OTHER / 空間: REAL / Target criteria: Cross-correlation coefficient
詳細: The HIV-2 CA pentamer chain derived from micelle-templated icosahedra described in this publication was used as an initial model for fitting. Flexible fitting was used to move the CTD into ...詳細: The HIV-2 CA pentamer chain derived from micelle-templated icosahedra described in this publication was used as an initial model for fitting. Flexible fitting was used to move the CTD into its proper location. The peptide was modeled by backbone tracing.
原子モデル構築Accession code: 9CLJ / Chain residue range: 1-223 / 詳細: NTDs matched well, but the CTD had to be realigned. / Source name: Other / タイプ: experimental model

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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