[日本語] English
万見
- EMDB-4575: Full length GluA1/2-gamma8 complex -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-4575
タイトルFull length GluA1/2-gamma8 complex
マップデータ
試料
  • 複合体: GluA1/A2 bound to gamma-8
    • タンパク質・ペプチド: GluA1
    • タンパク質・ペプチド: Glutamate receptor 2
    • タンパク質・ペプチド: Voltage-dependent calcium channel gamma-8 subunit
  • リガンド: 6-nitro-2,3-bis(oxidanylidene)-1,4-dihydrobenzo[f]quinoxaline-7-sulfonamide
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
キーワードAMPAR / ion channel / GluA1 / GluA2 / tarp / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


Phase 0 - rapid depolarisation / Phase 2 - plateau phase / Cargo concentration in the ER / axonal spine / positive regulation of locomotion involved in locomotory behavior / positive regulation of membrane potential / COPII-mediated vesicle transport / cellular response to ammonium ion / response to sucrose / L-type voltage-gated calcium channel complex ...Phase 0 - rapid depolarisation / Phase 2 - plateau phase / Cargo concentration in the ER / axonal spine / positive regulation of locomotion involved in locomotory behavior / positive regulation of membrane potential / COPII-mediated vesicle transport / cellular response to ammonium ion / response to sucrose / L-type voltage-gated calcium channel complex / postsynaptic neurotransmitter receptor diffusion trapping / neuron spine / myosin V binding / regulation of AMPA receptor activity / Trafficking of AMPA receptors / channel regulator activity / LGI-ADAM interactions / proximal dendrite / regulation of monoatomic ion transmembrane transport / protein phosphatase 2B binding / response to arsenic-containing substance / cellular response to dsRNA / cellular response to L-glutamate / dendritic spine membrane / long-term synaptic depression / Synaptic adhesion-like molecules / beta-2 adrenergic receptor binding / cellular response to peptide hormone stimulus / response to morphine / neuronal cell body membrane / spine synapse / dendritic spine neck / protein kinase A binding / dendritic spine head / peptide hormone receptor binding / cellular response to amine stimulus / response to psychosocial stress / spinal cord development / Activation of AMPA receptors / perisynaptic space / ligand-gated monoatomic cation channel activity / AMPA glutamate receptor activity / transmission of nerve impulse / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / response to lithium ion / behavioral response to pain / kainate selective glutamate receptor activity / AMPA glutamate receptor complex / cellular response to glycine / extracellularly glutamate-gated ion channel activity / adenylate cyclase binding / ionotropic glutamate receptor complex / immunoglobulin binding / asymmetric synapse / conditioned place preference / excitatory synapse / response to electrical stimulus / regulation of receptor recycling / G-protein alpha-subunit binding / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / glutamate receptor binding / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / long-term memory / positive regulation of synaptic transmission / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / postsynaptic density, intracellular component / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / neuronal action potential / voltage-gated calcium channel activity / regulation of synaptic transmission, glutamatergic / response to fungicide / glutamate-gated receptor activity / cytoskeletal protein binding / synapse assembly / regulation of long-term synaptic depression / extracellular ligand-gated monoatomic ion channel activity / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / glutamate-gated calcium ion channel activity / presynaptic active zone membrane / somatodendritic compartment / ionotropic glutamate receptor binding / dendrite membrane / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / dendrite cytoplasm / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / synaptic membrane / SNARE binding / dendritic shaft / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / response to cocaine / calcium channel regulator activity / synaptic transmission, glutamatergic / PDZ domain binding / protein tetramerization / cellular response to amino acid stimulus / neuromuscular junction / response to nutrient levels / establishment of protein localization / response to peptide hormone / postsynaptic density membrane
類似検索 - 分子機能
Voltage-dependent calcium channel, gamma-8 subunit / : / PMP-22/EMP/MP20/Claudin family / Voltage-dependent calcium channel, gamma subunit / PMP-22/EMP/MP20/Claudin superfamily / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel ...Voltage-dependent calcium channel, gamma-8 subunit / : / PMP-22/EMP/MP20/Claudin family / Voltage-dependent calcium channel, gamma subunit / PMP-22/EMP/MP20/Claudin superfamily / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like I
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutamate receptor 1 / Glutamate receptor 2 / Voltage-dependent calcium channel gamma-8 subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.3 Å
データ登録者Herguedas B / Garcia-Nafria J
引用ジャーナル: Science / 年: 2019
タイトル: Architecture of the heteromeric GluA1/2 AMPA receptor in complex with the auxiliary subunit TARP γ8.
著者: Beatriz Herguedas / Jake F Watson / Hinze Ho / Ondrej Cais / Javier García-Nafría / Ingo H Greger /
要旨: AMPA-type glutamate receptors (AMPARs) mediate excitatory neurotransmission and are central regulators of synaptic plasticity, a molecular mechanism underlying learning and memory. Although AMPARs ...AMPA-type glutamate receptors (AMPARs) mediate excitatory neurotransmission and are central regulators of synaptic plasticity, a molecular mechanism underlying learning and memory. Although AMPARs act predominantly as heteromers, structural studies have focused on homomeric assemblies. Here, we present a cryo-electron microscopy structure of the heteromeric GluA1/2 receptor associated with two transmembrane AMPAR regulatory protein (TARP) γ8 auxiliary subunits, the principal AMPAR complex at hippocampal synapses. Within the receptor, the core subunits arrange to give the GluA2 subunit dominant control of gating. This structure reveals the geometry of the Q/R site that controls calcium flux, suggests association of TARP-stabilized lipids, and demonstrates that the extracellular loop of γ8 modulates gating by selectively interacting with the GluA2 ligand-binding domain. Collectively, this structure provides a blueprint for deciphering the signal transduction mechanisms of synaptic AMPARs.
履歴
登録2019年1月30日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年3月27日-
マップ公開2019年3月27日-
更新2025年4月9日-
現状2025年4月9日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.017
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.017
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6qkz
  • 表面レベル: 0.017
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_4575.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_4575.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 40.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.4 Å/pix.
x 220 pix.
= 308. Å		1.4 Å/pix.
x 220 pix.
= 308. Å		1.4 Å/pix.
x 220 pix.
= 308. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.4 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.017 / ムービー #1: 0.017
最小 - 最大-0.057344325 - 0.08786715
平均 (標準偏差)0.0005879226 (±0.0033054699)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ220220220
Spacing220220220
セルA=B=C: 308.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.41.41.4
M x/y/z220220220
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z308.000308.000308.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-383-383-383
NX/NY/NZ768768768
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS220220220
D min/max/mean-0.0570.0880.001

-
添付データ

-
試料の構成要素

-
全体 : GluA1/A2 bound to gamma-8

全体名称: GluA1/A2 bound to gamma-8
要素
  • 複合体: GluA1/A2 bound to gamma-8
    • タンパク質・ペプチド: GluA1
    • タンパク質・ペプチド: Glutamate receptor 2
    • タンパク質・ペプチド: Voltage-dependent calcium channel gamma-8 subunit
  • リガンド: 6-nitro-2,3-bis(oxidanylidene)-1,4-dihydrobenzo[f]quinoxaline-7-sulfonamide
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

-
超分子 #1: GluA1/A2 bound to gamma-8

超分子名称: GluA1/A2 bound to gamma-8 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
分子量理論値: 447 kDa/nm

-
分子 #1: GluA1

分子名称: GluA1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
分子量理論値: 100.739602 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: ADYKDDDDKN FPNNIQIGGL FPNQQSQEHA AFRFALSQLT EPPKLLPQID IVNISDSFEM TYRFCSQFSK GVYAIFGFYE RRTVNMLTS FCGALHVCFI TPSFPVDTSN QFVLQLRPEL QEALISIIDH YKWQTFVYIY DADRGLSVLQ RVLDTAAEKN W QVTAVNIL ...文字列:
ADYKDDDDKN FPNNIQIGGL FPNQQSQEHA AFRFALSQLT EPPKLLPQID IVNISDSFEM TYRFCSQFSK GVYAIFGFYE RRTVNMLTS FCGALHVCFI TPSFPVDTSN QFVLQLRPEL QEALISIIDH YKWQTFVYIY DADRGLSVLQ RVLDTAAEKN W QVTAVNIL TTTEEGYRML FQDLEKKKER LVVVDCESER LNAILGQIVK LEKNGIGYHY ILANLGFMDI DLNKFKESGA NV TGFQLVN YTDTIPARIM QQWRTSDSRD HTRVDWKRPK YTSALTYDGV KVMAEAFQSL RRQRIDISRR GNAGDCLANP AVP WGQGID IQRALQQVRF EGLTGNVQFN EKGRRTNYTL HVIEMKHDGI RKIGYWNEDD KFVPAATDAQ AGGDNSSVQN RTYI VTTIL EDPYVMLKKN ANQFEGNDRY EGYCVELAAE IAKHVGYSYR LEIVSDGKYG ARDPDTKAWN GMVGELVYGR ADVAV APLT ITLVREEVID FSKPFMSLGI SIMIKKPQKS KPGVFSFLDP LAYEIWMCIV FAYIGVSVVL FLVSRFSPYE WHSEEF EEG RDQTTSDQSN EFGIFNSLWF SLGAFMQQGC DISPRSLSGR IVGGVWWFFT LIIISSYTAN LAAFLTVERM VSPIESA ED LAKQTEIAYG TLEAGSTKEF FRRSKIAVFE KMWTYMKSAE PSVFVRTTEE GMIRVRKSKG KYAYLLESTM NEYIEQRK P CDTMKVGGNL DSKGYGIATP KGSALRGPVN LAVLKLSEQG VLDKLKSKWW YDKGECGSKD SGSKDKTSAL SLSNVAGVF YILIGGLGLA MLVALIEFCY KSRSESKRMK GFCLIPQQSI NEAIRTSTLP RNSGAGASGG GGSGENGRVV SQDFPKSMQS IPCMSHSSG MPLGATGL

UniProtKB: Glutamate receptor 1

-
分子 #2: Glutamate receptor 2

分子名称: Glutamate receptor 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
分子量理論値: 93.880078 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: VSSNSIQIGG LFPRGADQEY SAFRVGMVQF STSEFRLTPH IDNLEVANSF AVTNAFCSQF SRGVYAIFGF YDKKSVNTIT SFCGTLHVS FITPSFPTDG THPFVIQMRP DLKGALLSLI EYYQWDKFAY LYDSDRGLST LQAVLDSAAE KKWQVTAINV G NINNDKKD ...文字列:
VSSNSIQIGG LFPRGADQEY SAFRVGMVQF STSEFRLTPH IDNLEVANSF AVTNAFCSQF SRGVYAIFGF YDKKSVNTIT SFCGTLHVS FITPSFPTDG THPFVIQMRP DLKGALLSLI EYYQWDKFAY LYDSDRGLST LQAVLDSAAE KKWQVTAINV G NINNDKKD ETYRSLFQDL ELKKERRVIL DCERDKVNDI VDQVITIGKH VKGYHYIIAN LGFTDGDLLK IQFGGANVSG FQ IVDYDDS LVSKFIERWS TLEEKEYPGA HTATIKYTSA LTYDAVQVMT EAFRNLRKQR IEISRRGNAG DCLANPAVPW GQG VEIERA LKQVQVEGLS GNIKFDQNGK RINYTINIME LKTNGPRKIG YWSEVDKMVV TLTELPSGND TSGLENKTVV VTTI LESPY VMMKKNHEML EGNERYEGYC VDLAAEIAKH CGFKYKLTIV GDGKYGARDA DTKIWNGMVG ELVYGKADIA IAPLT ITLV REEVIDFSKP FMSLGISIMI KKPQKSKPGV FSFLDPLAYE IWMCIVFAYI GVSVVLFLVS RFSPYEWHTE EFEDGR ETQ SSESTNEFGI FNSLWFSLGA FMRQGCDISP RSLSGRIVGG VWWFFTLIII SSYTANLAAF LTVERMVSPI ESAEDLS KQ TEIAYGTLDS GSTKEFFRRS KIAVFDKMWT YMRSAEPSVF VRTTAEGVAR VRKSKGKYAY LLESTMNEYI EQRKPCDT M KVGGNLDSKG YGIATPKGSS LGTPVNLAVL KLSEQGVLDK LKNKWWYDKG ECGAKDSGSK EKTSALSLSN VAGVFYILV GGLGLAMLVA LIEFCYKSRA EAKRMKVAKN PQNINPSSS

UniProtKB: Glutamate receptor 2

-
分子 #3: Voltage-dependent calcium channel gamma-8 subunit

分子名称: Voltage-dependent calcium channel gamma-8 subunit / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
分子量理論値: 43.592008 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: GESLKRWNEE RGLWCEKGVQ VLLTTIGAFA AFGLMTIAIS TDYWLYTRAL ICNTTNLTAG DDGPPHRGGS GSSEKKDPGG LTHSGLWRI CCLEGLKRGV CVKINHFPED TDYDHDSSEY LLRVVRASSI FPILSAILLL LGGVCVAASR VYKSKRNIIL G AGILFVAA ...文字列:
GESLKRWNEE RGLWCEKGVQ VLLTTIGAFA AFGLMTIAIS TDYWLYTRAL ICNTTNLTAG DDGPPHRGGS GSSEKKDPGG LTHSGLWRI CCLEGLKRGV CVKINHFPED TDYDHDSSEY LLRVVRASSI FPILSAILLL LGGVCVAASR VYKSKRNIIL G AGILFVAA GLSNIIGVIV YISANAGEPG PKRDEEKKNH YSYGWSFYFG GLSFILAEVI GVLAVNIYIE RSREAHCQSR SD LLKAGGG AGGSGGSGPS AILRLPSYRF RYRRRSRSSS RGSSEASPSR DASPGGPGGP GFASTDISMY TLSRDPSKGS VAA GLASAG GGGGGAGVGA YGGAAGAAGG GGTGSERDRG SSAGFLTLHN AFPKEAASGV TVTVTGPPAA PAPAPPAPAA PAPG TLSKE AAASNTNTLN RKLEVLFQ

UniProtKB: Voltage-dependent calcium channel gamma-8 subunit

-
分子 #6: 6-nitro-2,3-bis(oxidanylidene)-1,4-dihydrobenzo[f]quinoxaline-7-s...

分子名称: 6-nitro-2,3-bis(oxidanylidene)-1,4-dihydrobenzo[f]quinoxaline-7-sulfonamide
タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 4 / 式: E2Q
分子量理論値: 336.28 Da
Chemical component information

ChemComp-E2Q:
6-nitro-2,3-bis(oxidanylidene)-1,4-dihydrobenzo[f]quinoxaline-7-sulfonamide

-
分子 #7: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

分子名称: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 2 / 式: NAG
分子量理論値: 221.208 Da
Chemical component information

ChemComp-NAG:
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度0.4 mg/mL
緩衝液pH: 8
詳細: 25 mM TRIS, pH 8, 150 mM NaCl and 0.1 % digitonin (w/v)
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細: 3uL on grid, 60 sec incubation and 4sec blotting time.

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
温度最低: 100.0 K / 最高: 100.0 K
特殊光学系位相板: VOLTA PHASE PLATE / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - サイズ - 横: 3838 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 3710 pixel / 撮影したグリッド数: 3 / 実像数: 5005 / 平均露光時間: 14.0 sec. / 平均電子線量: 32.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: -0.9 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: -0.2 µm / 倍率（公称値）: 105000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE / 詳細: ab initio model generated with RELION
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C2 (2回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 6.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0) / 使用した粒子像数: 183881
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
FSC曲線 (解像度の算出)

-
原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

6qkc

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

3saj

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

3h5v

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-6qkz:
Full length GluA1/2-gamma8 complex

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る