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基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-3748 | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM reconstruction of the small subunit of the Mycobacterium smegmatis ribosome | |||||||||
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![]() | ribosome / translation | |||||||||
機能・相同性 | ![]() ribosomal small subunit biogenesis / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / small ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic small ribosomal subunit / tRNA binding / rRNA binding / ribosome / structural constituent of ribosome / ribonucleoprotein complex ...ribosomal small subunit biogenesis / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / small ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic small ribosomal subunit / tRNA binding / rRNA binding / ribosome / structural constituent of ribosome / ribonucleoprotein complex / translation / mRNA binding / RNA binding / zinc ion binding / metal ion binding / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.45 Å | |||||||||
![]() | Hentschel J / Burnside C | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: The Complete Structure of the Mycobacterium smegmatis 70S Ribosome. 著者: Jendrik Hentschel / Chloe Burnside / Ingrid Mignot / Marc Leibundgut / Daniel Boehringer / Nenad Ban / ![]() 要旨: The ribosome carries out the synthesis of proteins in every living cell. It consequently represents a frontline target in anti-microbial therapy. Tuberculosis ranks among the leading causes of death ...The ribosome carries out the synthesis of proteins in every living cell. It consequently represents a frontline target in anti-microbial therapy. Tuberculosis ranks among the leading causes of death worldwide, due in large part to the combination of difficult-to-treat latency and antibiotic resistance. Here, we present the 3.3-Å cryo-EM structure of the 70S ribosome of Mycobacterium smegmatis, a close relative to the human pathogen Mycobacterium tuberculosis. The structure reveals two additional ribosomal proteins and localizes them to the vicinity of drug-target sites in both the catalytic center and the decoding site of the ribosome. Furthermore, we visualized actinobacterium-specific rRNA and protein expansions that extensively remodel the ribosomal surface with implications for polysome organization. Our results provide a foundation for understanding the idiosyncrasies of mycobacterial translation and reveal atomic details of the structure that will facilitate the design of anti-tubercular therapeutics. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | EMマップ: ![]() ![]() ![]() |
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 35.7 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 35.2 KB 35.2 KB | 表示 表示 | ![]() |
FSC (解像度算出) | ![]() | 10.1 KB | 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 196.9 KB | ||
Filedesc metadata | ![]() | 8.7 KB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 361.7 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 360.8 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 10.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
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ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.39 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
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試料の構成要素
+全体 : 30S small ribosomal subunit
+超分子 #1: 30S small ribosomal subunit
+分子 #1: 16S rRNA
+分子 #22: tRNA-Phe anticodon stem
+分子 #23: mRNA fragment
+分子 #2: Conserved domain protein
+分子 #3: 30S ribosomal protein S3
+分子 #4: 30S ribosomal protein S4
+分子 #5: 30S ribosomal protein S5
+分子 #6: 30S ribosomal protein S6
+分子 #7: 30S ribosomal protein S7
+分子 #8: 30S ribosomal protein S8
+分子 #9: 30S ribosomal protein S9
+分子 #10: 30S ribosomal protein S10
+分子 #11: 30S ribosomal protein S11
+分子 #12: 30S ribosomal protein S12
+分子 #13: 30S ribosomal protein S13
+分子 #14: 30S ribosomal protein S14 type Z
+分子 #15: 30S ribosomal protein S15
+分子 #16: 30S ribosomal protein S16
+分子 #17: 30S ribosomal protein S17
+分子 #18: 30S ribosomal protein S18 2
+分子 #19: 30S ribosomal protein S19
+分子 #20: 30S ribosomal protein S20
+分子 #21: 30S ribosomal protein S2
+分子 #24: 50S ribosomal protein L31
+分子 #25: MAGNESIUM ION
+分子 #26: ZINC ION
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 |
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グリッド | モデル: Quantifoil R2/2 / 材質: COPPER |
凍結 | 凍結剤: ETHANE-PROPANE / チャンバー内湿度: 96 % / 装置: FEI VITROBOT MARK I |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k) 検出モード: INTEGRATING / 平均電子線量: 20.0 e/Å2 / 詳細: FEI EPU data collection |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 倍率(補正後): 100719 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
-原子モデル構築 1
精密化 | プロトコル: OTHER |
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得られたモデル | ![]() PDB-5o5j: |