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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-37087 | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of ATG2A-WIPI4 complex | |||||||||
マップデータ | Half map A of ATG2A-WIPI4 complex | |||||||||
試料 |
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キーワード | ATG2A / single particle cryo-EM / peripheral membrane proteins / MEMBRANE PROTEIN | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 phagophore / lipid transfer activity / organelle membrane contact site / glycophagy / autophagy of peroxisome / positive regulation of autophagosome assembly / phagophore assembly site membrane / piecemeal microautophagy of the nucleus / phosphatidylinositol-3-phosphate binding / phagophore assembly site ...phagophore / lipid transfer activity / organelle membrane contact site / glycophagy / autophagy of peroxisome / positive regulation of autophagosome assembly / phagophore assembly site membrane / piecemeal microautophagy of the nucleus / phosphatidylinositol-3-phosphate binding / phagophore assembly site / autophagy of mitochondrion / reticulophagy / autophagosome assembly / protein-membrane adaptor activity / lipid droplet / endoplasmic reticulum membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.23 Å | |||||||||
データ登録者 | Wang Y / Stjepanovic G | |||||||||
資金援助 | 中国, 2件
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引用 | ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2024 タイトル: Structural basis for lipid transfer by the ATG2A-ATG9A complex. 著者: Yang Wang / Selma Dahmane / Rujuan Ti / Xinyi Mai / Lizhe Zhu / Lars-Anders Carlson / Goran Stjepanovic / 要旨: Autophagy is characterized by the formation of double-membrane vesicles called autophagosomes. Autophagy-related proteins (ATGs) 2A and 9A have an essential role in autophagy by mediating lipid ...Autophagy is characterized by the formation of double-membrane vesicles called autophagosomes. Autophagy-related proteins (ATGs) 2A and 9A have an essential role in autophagy by mediating lipid transfer and re-equilibration between membranes for autophagosome formation. Here we report the cryo-electron microscopy structures of human ATG2A in complex with WD-repeat protein interacting with phosphoinositides 4 (WIPI4) at 3.2 Å and the ATG2A-WIPI4-ATG9A complex at 7 Å global resolution. On the basis of molecular dynamics simulations, we propose a mechanism of lipid extraction from the donor membranes. Our analysis revealed 3:1 stoichiometry of the ATG9A-ATG2A complex, directly aligning the ATG9A lateral pore with ATG2A lipid transfer cavity, and an interaction of the ATG9A trimer with both the N-terminal and the C-terminal tip of rod-shaped ATG2A. Cryo-electron tomography of ATG2A liposome-binding states showed that ATG2A tethers lipid vesicles at different orientations. In summary, this study provides a molecular basis for the growth of the phagophore membrane and lends structural insights into spatially coupled lipid transport and re-equilibration during autophagosome formation. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_37087.map.gz | 483.5 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-37087-v30.xml emd-37087.xml | 15.3 KB 15.3 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_37087_fsc.xml | 17 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_37087.png | 55.5 KB | ||
Filedesc metadata | emd-37087.cif.gz | 6.5 KB | ||
その他 | emd_37087_half_map_1.map.gz emd_37087_half_map_2.map.gz | 475.8 MB 475.8 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-37087 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-37087 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_37087_validation.pdf.gz | 757.6 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_37087_full_validation.pdf.gz | 757.2 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_37087_validation.xml.gz | 26.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_37087_validation.cif.gz | 34.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-37087 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-37087 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_37087.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 512 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Half map A of ATG2A-WIPI4 complex | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ |
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密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-ハーフマップ: Half map B of ATG2A-WIPI4 complex
ファイル | emd_37087_half_map_1.map | ||||||||||||
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注釈 | Half map B of ATG2A-WIPI4 complex | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : ATG2A
全体 | 名称: ATG2A |
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要素 |
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-超分子 #1: ATG2A
超分子 | 名称: ATG2A / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
分子量 | 理論値: 213 KDa |
-分子 #1: Autophagy-related protein 2 homolog A
分子 | 名称: Autophagy-related protein 2 homolog A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
分子量 | 理論値: 213.100281 KDa |
組換発現 | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
配列 | 文字列: MSRWLWPWSN CVKERVCRYL LHHYLGHFFQ EHLSLDQLSL DLYKGSVALR DIHLEIWSVN EVLESMESPL ELVEGFVGSI EVAVPWAAL LTDHCTVRVS GLQLTLQPRR GPAPGAADSQ SWASCMTTSL QLAQECLRDG LPEPSEPPQP LEGLEMFAQT I ETVLRRIK ...文字列: MSRWLWPWSN CVKERVCRYL LHHYLGHFFQ EHLSLDQLSL DLYKGSVALR DIHLEIWSVN EVLESMESPL ELVEGFVGSI EVAVPWAAL LTDHCTVRVS GLQLTLQPRR GPAPGAADSQ SWASCMTTSL QLAQECLRDG LPEPSEPPQP LEGLEMFAQT I ETVLRRIK VTFLDTVVRV EHSPGDGERG VAVEVRVQRL EYCDEAVRDP SQAPPVDVHQ PPAFLHKLLQ LAGVRLHYEE LP AQEEPPE PPLQIGSCSG YMELMVKLKQ NEAFPGPKLE VAGQLGSLHL LLTPRQLQQL QELLSAVSLT DHEGLADKLN KSR PLGAED LWLIEQDLNQ QLQAGAVAEP LSPDPLTNPL LNLDNTDLFF SMAGLTSSVA SALSELSLSD VDLASSVRSD MASR RLSAQ AHPAGKMAPN PLLDTMRPDS LLKMTLGGVT LTLLQTSAPS SGPPDLATHF FTEFDATKDG PFGSRDFHHL RPRFQ RACP CSHVRLTGTA VQLSWELRTG SRGRRTTSME VHFGQLEVLE CLWPRGTSEP EYTEILTFPG TLGSQASARP CAHLRH TQI LRRVPKSRPR RSVACHCHSE LALDLANFQA DVELGALDRL AALLRLATVP AEPPAGLLTE PLPAMEQQTV FRLSAPR AT LRLRFPIADL RPEPDPWAGQ AVRAEQLRLE LSEPQFRSEL SSGPGPPVPT HLELTCSDLH GIYEDGGKPP VPCLRVSK A LDPKSTGRKY FLPQVVVTVN PQSSSTQWEV APEKGEELEL SVESPCELRE PEPSPFSSKR TMYETEEMVI PGDPEEMRT FQSRTLALSR CSLEVILPSV HIFLPSKEVY ESIYNRINND LLMWEPADLL PTPDPAAQPS GFPGPSGFWH DSFKMCKSAF KLANCFDLT PDSDSDDEDA HFFSVGASGG PQAAAPEAPS LHLQSTFSTL VTVLKGRITA LCETKDEGGK RLEAVHGELV L DMEHGTLF SVSQYCGQPG LGYFCLEAEK ATLYHRAAVD DYPLPSHLDL PSFAPPAQLA PTIYPSEEGV TERGASGRKG QG RGPHMLS TAVRIHLDPH KNVKEFLVTL RLHKATLRHY MALPEQSWHS QLLEFLDVLD DPVLGYLPPT VITILHTHLF SCS VDYRPL YLPVRVLITA ETFTLSSNII MDTSTFLLRF ILDDSALYLS DKCEVETLDL RRDYVCVLDV DLLELVIKTW KGST EGKLS QPLFELRCSN NVVHVHSCAD SCALLVNLLQ YVMSTGDLHP PPRPPSPTEI AGQKLSESPA SLPSCPPVET ALINQ RDLA DALLDTERSL RELAQPSGGH LPQASPISVY LFPGERSGAP PPSPPVGGPA GSLGSCSEEK EDEREEEGDG DTLDSD EFC ILDAPGLGIP PRDGEPVVTQ LHPGPIVVRD GYFSRPIGST DLLRAPAHFP VPSTRVVLRE VSLVWHLYGG RDFGPHP GH RARTGLSGPR SSPSRCSGPN RPQNSWRTQG GSGRQHHVLM EIQLSKVSFQ HEVYPAEPAT GPAAPSQELE ERPLSRQV F IVQELEVRDR LASSQINKFL YLHTSERMPR RAHSNMLTIK ALHVAPTTNL GGPECCLRVS LMPLRLNVDQ DALFFLKDF FTSLVAGINP VVPGETSAEA RPETRAQPSS PLEGQAEGVE TTGSQEAPGG GHSPSPPDQQ PIYFREFRFT SEVPIWLDYH GKHVTMDQV GTFAGLLIGL AQLNCSELKL KRLCCRHGLL GVDKVLGYAL NEWLQDIRKN QLPGLLGGVG PMHSVVQLFQ G FRDLLWLP IEQYRKDGRL MRGLQRGAAS FGSSTASAAL ELSNRLVQAI QATAETVYDI LSPAAPVSRS LQDKRSARRL RR GQQPADL REGVAKAYDT VREGILDTAQ TICDVASRGH EQKGLTGAVG GVIRQLPPTV VKPLILATEA TSSLLGGMRN QIV PDAHKD HALKWRSDSA QD UniProtKB: Autophagy-related protein 2 homolog A |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 61.65 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.2 µm / 倍率(公称値): 105000 |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |