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- EMDB-38839: Cryo-EM structure of human N-terminally bound ATG9A-ATG2A-WIPI4 c... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-38839
タイトルCryo-EM structure of human N-terminally bound ATG9A-ATG2A-WIPI4 complex
マップデータThe cryo-EM map of N-terminally bound ATG9A-ATG2A-WIPI4 complex.
試料
  • 複合体: N-terminally bound ATG9A-ATG2A-WIPI4 complex
    • タンパク質・ペプチド: Autophagy-related protein 9A
    • タンパク質・ペプチド: WD repeat domain phosphoinositide-interacting protein 4
    • タンパク質・ペプチド: Autophagy-related protein 2 homolog A
キーワードLipid transfer / ATG9A-ATG2A-WIPI4 complex / single particle cryo-EM / autophagy / LIPID TRANSPORT/MEMBRANE PROTEIN / LIPID TRANSPORT-MEMBRANE PROTEIN complex / LIPID TRANSPORT
機能・相同性
機能・相同性情報


phagophore / lipid transfer activity / organelle membrane contact site / glycophagy / phosphatidylinositol phosphate binding / phospholipid scramblase activity / nucleophagy / programmed necrotic cell death / positive regulation of autophagosome assembly / protein localization to phagophore assembly site ...phagophore / lipid transfer activity / organelle membrane contact site / glycophagy / phosphatidylinositol phosphate binding / phospholipid scramblase activity / nucleophagy / programmed necrotic cell death / positive regulation of autophagosome assembly / protein localization to phagophore assembly site / phagophore assembly site membrane / autophagy of mitochondrion / pexophagy / piecemeal microautophagy of the nucleus / phosphatidylinositol-3-phosphate binding / phagophore assembly site / bone morphogenesis / phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate binding / reticulophagy / Macroautophagy / autophagosome assembly / mitophagy / protein-membrane adaptor activity / positive regulation of autophagy / lipid droplet / autophagosome / cellular response to starvation / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / trans-Golgi network / mitochondrial membrane / recycling endosome / autophagy / recycling endosome membrane / late endosome membrane / late endosome / protein-macromolecule adaptor activity / endosome / Golgi membrane / intracellular membrane-bounded organelle / endoplasmic reticulum membrane / protein kinase binding / Golgi apparatus / mitochondrion / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Autophagy-related protein 2/VPS13, C-terminal / Autophagy-related protein 2 / : / Vacuolar protein sorting-associated protein 13-like, N-terminal domain / VPS13-like family N-terminal region / Autophagy-related protein 9 / Autophagy protein ATG9 / : / PROPPIN / WD40 repeats ...Autophagy-related protein 2/VPS13, C-terminal / Autophagy-related protein 2 / : / Vacuolar protein sorting-associated protein 13-like, N-terminal domain / VPS13-like family N-terminal region / Autophagy-related protein 9 / Autophagy protein ATG9 / : / PROPPIN / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Autophagy-related protein 2 homolog A / Autophagy-related protein 9A / WD repeat domain phosphoinositide-interacting protein 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.05 Å
データ登録者Wang Y / Stjepanovic G
資金援助 中国, 2件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31950410540 中国
Ministry of Science and Technology (MoST, China)QN2021032004L 中国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2025
タイトル: Structural basis for lipid transfer by the ATG2A-ATG9A complex.
著者: Yang Wang / Selma Dahmane / Rujuan Ti / Xinyi Mai / Lizhe Zhu / Lars-Anders Carlson / Goran Stjepanovic /
要旨: Autophagy is characterized by the formation of double-membrane vesicles called autophagosomes. Autophagy-related proteins (ATGs) 2A and 9A have an essential role in autophagy by mediating lipid ...Autophagy is characterized by the formation of double-membrane vesicles called autophagosomes. Autophagy-related proteins (ATGs) 2A and 9A have an essential role in autophagy by mediating lipid transfer and re-equilibration between membranes for autophagosome formation. Here we report the cryo-electron microscopy structures of human ATG2A in complex with WD-repeat protein interacting with phosphoinositides 4 (WIPI4) at 3.2 Å and the ATG2A-WIPI4-ATG9A complex at 7 Å global resolution. On the basis of molecular dynamics simulations, we propose a mechanism of lipid extraction from the donor membranes. Our analysis revealed 3:1 stoichiometry of the ATG9A-ATG2A complex, directly aligning the ATG9A lateral pore with ATG2A lipid transfer cavity, and an interaction of the ATG9A trimer with both the N-terminal and the C-terminal tip of rod-shaped ATG2A. Cryo-electron tomography of ATG2A liposome-binding states showed that ATG2A tethers lipid vesicles at different orientations. In summary, this study provides a molecular basis for the growth of the phagophore membrane and lends structural insights into spatially coupled lipid transport and re-equilibration during autophagosome formation.
履歴
登録2024年1月25日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年9月4日-
マップ公開2024年9月4日-
更新2025年2月5日-
現状2025年2月5日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_38839.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_38839.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1.9 GB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈The cryo-EM map of N-terminally bound ATG9A-ATG2A-WIPI4 complex.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.85 Å/pix.
x 800 pix.
= 680. Å		0.85 Å/pix.
x 800 pix.
= 680. Å		0.85 Å/pix.
x 800 pix.
= 680. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.85 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.18
最小 - 最大-0.6983396 - 1.5643307
平均 (標準偏差)-0.00021839672 (±0.013758918)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ800800800
Spacing800800800
セルA=B=C: 680.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : N-terminally bound ATG9A-ATG2A-WIPI4 complex

全体名称: N-terminally bound ATG9A-ATG2A-WIPI4 complex
要素
  • 複合体: N-terminally bound ATG9A-ATG2A-WIPI4 complex
    • タンパク質・ペプチド: Autophagy-related protein 9A
    • タンパク質・ペプチド: WD repeat domain phosphoinositide-interacting protein 4
    • タンパク質・ペプチド: Autophagy-related protein 2 homolog A

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超分子 #1: N-terminally bound ATG9A-ATG2A-WIPI4 complex

超分子名称: N-terminally bound ATG9A-ATG2A-WIPI4 complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 536 KDa

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分子 #1: Autophagy-related protein 9A

分子名称: Autophagy-related protein 9A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 94.551031 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MAQFDTEYQR LEASYSDSPP GEEDLLVHVA EGSKSPWHHI ENLDLFFSRV YNLHQKNGFT CMLIGEIFEL MQFLFVVAFT TFLVSCVDY DILFANKMVN HSLHPTEPVK VTLPDAFLPA QVCSARIQEN GSLITILVIA GVFWIHRLIK FIYNICCYWE I HSFYLHAL ...文字列:
MAQFDTEYQR LEASYSDSPP GEEDLLVHVA EGSKSPWHHI ENLDLFFSRV YNLHQKNGFT CMLIGEIFEL MQFLFVVAFT TFLVSCVDY DILFANKMVN HSLHPTEPVK VTLPDAFLPA QVCSARIQEN GSLITILVIA GVFWIHRLIK FIYNICCYWE I HSFYLHAL RIPMSALPYC TWQEVQARIV QTQKEHQICI HKRELTELDI YHRILRFQNY MVALVNKSLL PLRFRLPGLG EA VFFTRGL KYNFELILFW GPGSLFLNEW SLKAEYKRGG QRLELAQRLS NRILWIGIAN FLLCPLILIW QILYAFFSYA EVL KREPGA LGARCWSLYG RCYLRHFNEL EHELQSRLNR GYKPASKYMN CFLSPLLTLL AKNGAFFAGS ILAVLIALTI YDED VLAVE HVLTTVTLLG VTVTVCRSFI PDQHMVFCPE QLLRVILAHI HYMPDHWQGN AHRSQTRDEF AQLFQYKAVF ILEEL LSPI VTPLILIFCL RPRALEIIDF FRNFTVEVVG VGDTCSFAQM DVRQHGHPQW LSAGQTEASV YQQAEDGKTE LSLMHF AIT NPGWQPPRES TAFLGFLKEQ VQRDGAAASL AQGGLLPENA LFTSIQSLQS ESEPLSLIAN VVAGSSCRGP PLPRDLQ GS RHRAEVASAL RSFSPLQPGQ APTGRAHSTM TGSGVDARTA SSGSSVWEGQ LQSLVLSEYA STEMSLHALY MHQLHKQQ A QAEPERHVWH RRESDESGES APDEGGEGAR APQSIPRSAS YPCAAPRPGA PETTALHGGF QRRYGGITDP GTVPRVPSH FSRLPLGGWA EDGQSASRHP EPVPEEGSED ELPPQVHKV

UniProtKB: Autophagy-related protein 9A

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分子 #2: WD repeat domain phosphoinositide-interacting protein 4

分子名称: WD repeat domain phosphoinositide-interacting protein 4
タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 39.916539 KDa
組換発現生物種: Baculovirus expression vector pFastBac1-HM (ウイルス)
配列文字列: MTQQPLRGVT SLRFNQDQSC FCCAMETGVR IYNVEPLMEK GHLDHEQVGS MGLVEMLHRS NLLALVGGGS SPKFSEISVL IWDDAREGK DSKEKLVLEF TFTKPVLSVR MRHDKIVIVL KNRIYVYSFP DNPRKLFEFD TRDNPKGLCD LCPSLEKQLL V FPGHKCGS ...文字列:
MTQQPLRGVT SLRFNQDQSC FCCAMETGVR IYNVEPLMEK GHLDHEQVGS MGLVEMLHRS NLLALVGGGS SPKFSEISVL IWDDAREGK DSKEKLVLEF TFTKPVLSVR MRHDKIVIVL KNRIYVYSFP DNPRKLFEFD TRDNPKGLCD LCPSLEKQLL V FPGHKCGS LQLVDLASTK PGTSSAPFTI NAHQSDIACV SLNQPGTVVA SASQKGTLIR LFDTQSKEKL VELRRGTDPA TL YCINFSH DSSFLCASSD KGTVHIFALK DTRLNRRSAL ARVGKVGPMI GQYVDSQWSL ASFTVPAESA CICAFGRNTS KNV NSVIAI CVDGTFHKYV FTPDGNCNRE AFDVYLDICD DDDF

UniProtKB: WD repeat domain phosphoinositide-interacting protein 4

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分子 #3: Autophagy-related protein 2 homolog A

分子名称: Autophagy-related protein 2 homolog A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 213.100281 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MSRWLWPWSN CVKERVCRYL LHHYLGHFFQ EHLSLDQLSL DLYKGSVALR DIHLEIWSVN EVLESMESPL ELVEGFVGSI EVAVPWAAL LTDHCTVRVS GLQLTLQPRR GPAPGAADSQ SWASCMTTSL QLAQECLRDG LPEPSEPPQP LEGLEMFAQT I ETVLRRIK ...文字列:
MSRWLWPWSN CVKERVCRYL LHHYLGHFFQ EHLSLDQLSL DLYKGSVALR DIHLEIWSVN EVLESMESPL ELVEGFVGSI EVAVPWAAL LTDHCTVRVS GLQLTLQPRR GPAPGAADSQ SWASCMTTSL QLAQECLRDG LPEPSEPPQP LEGLEMFAQT I ETVLRRIK VTFLDTVVRV EHSPGDGERG VAVEVRVQRL EYCDEAVRDP SQAPPVDVHQ PPAFLHKLLQ LAGVRLHYEE LP AQEEPPE PPLQIGSCSG YMELMVKLKQ NEAFPGPKLE VAGQLGSLHL LLTPRQLQQL QELLSAVSLT DHEGLADKLN KSR PLGAED LWLIEQDLNQ QLQAGAVAEP LSPDPLTNPL LNLDNTDLFF SMAGLTSSVA SALSELSLSD VDLASSVRSD MASR RLSAQ AHPAGKMAPN PLLDTMRPDS LLKMTLGGVT LTLLQTSAPS SGPPDLATHF FTEFDATKDG PFGSRDFHHL RPRFQ RACP CSHVRLTGTA VQLSWELRTG SRGRRTTSME VHFGQLEVLE CLWPRGTSEP EYTEILTFPG TLGSQASARP CAHLRH TQI LRRVPKSRPR RSVACHCHSE LALDLANFQA DVELGALDRL AALLRLATVP AEPPAGLLTE PLPAMEQQTV FRLSAPR AT LRLRFPIADL RPEPDPWAGQ AVRAEQLRLE LSEPQFRSEL SSGPGPPVPT HLELTCSDLH GIYEDGGKPP VPCLRVSK A LDPKSTGRKY FLPQVVVTVN PQSSSTQWEV APEKGEELEL SVESPCELRE PEPSPFSSKR TMYETEEMVI PGDPEEMRT FQSRTLALSR CSLEVILPSV HIFLPSKEVY ESIYNRINND LLMWEPADLL PTPDPAAQPS GFPGPSGFWH DSFKMCKSAF KLANCFDLT PDSDSDDEDA HFFSVGASGG PQAAAPEAPS LHLQSTFSTL VTVLKGRITA LCETKDEGGK RLEAVHGELV L DMEHGTLF SVSQYCGQPG LGYFCLEAEK ATLYHRAAVD DYPLPSHLDL PSFAPPAQLA PTIYPSEEGV TERGASGRKG QG RGPHMLS TAVRIHLDPH KNVKEFLVTL RLHKATLRHY MALPEQSWHS QLLEFLDVLD DPVLGYLPPT VITILHTHLF SCS VDYRPL YLPVRVLITA ETFTLSSNII MDTSTFLLRF ILDDSALYLS DKCEVETLDL RRDYVCVLDV DLLELVIKTW KGST EGKLS QPLFELRCSN NVVHVHSCAD SCALLVNLLQ YVMSTGDLHP PPRPPSPTEI AGQKLSESPA SLPSCPPVET ALINQ RDLA DALLDTERSL RELAQPSGGH LPQASPISVY LFPGERSGAP PPSPPVGGPA GSLGSCSEEK EDEREEEGDG DTLDSD EFC ILDAPGLGIP PRDGEPVVTQ LHPGPIVVRD GYFSRPIGST DLLRAPAHFP VPSTRVVLRE VSLVWHLYGG RDFGPHP GH RARTGLSGPR SSPSRCSGPN RPQNSWRTQG GSGRQHHVLM EIQLSKVSFQ HEVYPAEPAT GPAAPSQELE ERPLSRQV F IVQELEVRDR LASSQINKFL YLHTSERMPR RAHSNMLTIK ALHVAPTTNL GGPECCLRVS LMPLRLNVDQ DALFFLKDF FTSLVAGINP VVPGETSAEA RPETRAQPSS PLEGQAEGVE TTGSQEAPGG GHSPSPPDQQ PIYFREFRFT SEVPIWLDYH GKHVTMDQV GTFAGLLIGL AQLNCSELKL KRLCCRHGLL GVDKVLGYAL NEWLQDIRKN QLPGLLGGVG PMHSVVQLFQ G FRDLLWLP IEQYRKDGRL MRGLQRGAAS FGSSTASAAL ELSNRLVQAI QATAETVYDI LSPAAPVSRS LQDKRSARRL RR GQQPADL REGVAKAYDT VREGILDTAQ TICDVASRGH EQKGLTGAVG GVIRQLPPTV VKPLILATEA TSSLLGGMRN QIV PDAHKD HALKWRSDSA QD

UniProtKB: Autophagy-related protein 2 homolog A

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 51.46 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 7.05 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 232894
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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