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万見
- PDB-8kbx: Cryo-EM structure of human ATG2A-WIPI4 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8kbx
タイトルCryo-EM structure of human ATG2A-WIPI4 complex
要素
  • Autophagy-related protein 2 homolog A
  • WD repeat domain phosphoinositide-interacting protein 4
キーワードLIPID TRANSPORT/MEMBRANE PROTEIN / Lipid transport / ATG2A-WIPI4 complex / single particle cryo-EM / Peripheral membrane proteins / LIPID TRANSPORT-MEMBRANE PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


phagophore / lipid transfer activity / organelle membrane contact site / glycophagy / phosphatidylinositol phosphate binding / nucleophagy / positive regulation of autophagosome assembly / protein localization to phagophore assembly site / phagophore assembly site membrane / autophagy of mitochondrion ...phagophore / lipid transfer activity / organelle membrane contact site / glycophagy / phosphatidylinositol phosphate binding / nucleophagy / positive regulation of autophagosome assembly / protein localization to phagophore assembly site / phagophore assembly site membrane / autophagy of mitochondrion / pexophagy / piecemeal microautophagy of the nucleus / phosphatidylinositol-3-phosphate binding / phagophore assembly site / phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate binding / reticulophagy / Macroautophagy / autophagosome assembly / protein-membrane adaptor activity / positive regulation of autophagy / lipid droplet / cellular response to starvation / autophagy / protein-macromolecule adaptor activity / endoplasmic reticulum membrane / protein kinase binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Autophagy-related protein 2/VPS13, C-terminal / Autophagy-related protein 2 / : / Vacuolar protein sorting-associated protein 13-like, N-terminal domain / VPS13-like family N-terminal region / : / PROPPIN / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Autophagy-related protein 2 homolog A / WD repeat domain phosphoinositide-interacting protein 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.23 Å
データ登録者Wang, Y. / Stjepanovic, G.
資金援助 中国, 2件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31950410540 中国
Ministry of Science and Technology (MoST, China)QN2021032004L 中国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2025
タイトル: Structural basis for lipid transfer by the ATG2A-ATG9A complex.
著者: Yang Wang / Selma Dahmane / Rujuan Ti / Xinyi Mai / Lizhe Zhu / Lars-Anders Carlson / Goran Stjepanovic /
要旨: Autophagy is characterized by the formation of double-membrane vesicles called autophagosomes. Autophagy-related proteins (ATGs) 2A and 9A have an essential role in autophagy by mediating lipid ...Autophagy is characterized by the formation of double-membrane vesicles called autophagosomes. Autophagy-related proteins (ATGs) 2A and 9A have an essential role in autophagy by mediating lipid transfer and re-equilibration between membranes for autophagosome formation. Here we report the cryo-electron microscopy structures of human ATG2A in complex with WD-repeat protein interacting with phosphoinositides 4 (WIPI4) at 3.2 Å and the ATG2A-WIPI4-ATG9A complex at 7 Å global resolution. On the basis of molecular dynamics simulations, we propose a mechanism of lipid extraction from the donor membranes. Our analysis revealed 3:1 stoichiometry of the ATG9A-ATG2A complex, directly aligning the ATG9A lateral pore with ATG2A lipid transfer cavity, and an interaction of the ATG9A trimer with both the N-terminal and the C-terminal tip of rod-shaped ATG2A. Cryo-electron tomography of ATG2A liposome-binding states showed that ATG2A tethers lipid vesicles at different orientations. In summary, this study provides a molecular basis for the growth of the phagophore membrane and lends structural insights into spatially coupled lipid transport and re-equilibration during autophagosome formation.
履歴
登録2023年8月4日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02024年8月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年9月4日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update
改定 1.22025年1月29日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / em_admin / pdbx_entry_details
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: WD repeat domain phosphoinositide-interacting protein 4
B: Autophagy-related protein 2 homolog A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)253,0172
ポリマ－253,0172
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 WD repeat domain phosphoinositide-interacting protein 4 / WIPI-4 / WD repeat-containing protein 45


分子量: 39916.539 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: WDR45, WDRX1, WDRXI4, WIPI4, JM5
発現宿主: Baculovirus expression vector pFastBac1-HM (ウイルス)
参照: UniProt: Q9Y484
#2: タンパク質 Autophagy-related protein 2 homolog A


分子量: 213100.281 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ATG2A, KIAA0404 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q2TAZ0
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: ATG2A-WIPI4 complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: MULTIPLE SOURCES
分子量値: 0.253 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 105000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1200 nm / C2レンズ絞り径: 100 µm
撮影電子線照射量: 61.65 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.23 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 294088 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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