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- EMDB-50662: Cryo-electron tomogram of ATG2A and small unilamellar vesicles -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-50662
タイトルCryo-electron tomogram of ATG2A and small unilamellar vesicles
マップデータCryo-electron tomogram of ATG2A and small unilamellar vesicles (denoised using IsoNet)
試料
  • 複合体: ATG2A and small unilamellar vesicles
キーワードautophagy / intracellular trafficking / membranes / vesicles / LIPID TRANSPORT
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子線トモグラフィー法 / クライオ電子顕微鏡法
データ登録者Dahmane S / Wang N / Stjepanovic G / Carlson LA
資金援助 スウェーデン, 2件
OrganizationGrant number国
Swedish Research Council202101145 スウェーデン
Swedish Research Council201805851 スウェーデン
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2025
タイトル: Structural basis for lipid transfer by the ATG2A-ATG9A complex.
著者: Yang Wang / Selma Dahmane / Rujuan Ti / Xinyi Mai / Lizhe Zhu / Lars-Anders Carlson / Goran Stjepanovic /
要旨: Autophagy is characterized by the formation of double-membrane vesicles called autophagosomes. Autophagy-related proteins (ATGs) 2A and 9A have an essential role in autophagy by mediating lipid ...Autophagy is characterized by the formation of double-membrane vesicles called autophagosomes. Autophagy-related proteins (ATGs) 2A and 9A have an essential role in autophagy by mediating lipid transfer and re-equilibration between membranes for autophagosome formation. Here we report the cryo-electron microscopy structures of human ATG2A in complex with WD-repeat protein interacting with phosphoinositides 4 (WIPI4) at 3.2 Å and the ATG2A-WIPI4-ATG9A complex at 7 Å global resolution. On the basis of molecular dynamics simulations, we propose a mechanism of lipid extraction from the donor membranes. Our analysis revealed 3:1 stoichiometry of the ATG9A-ATG2A complex, directly aligning the ATG9A lateral pore with ATG2A lipid transfer cavity, and an interaction of the ATG9A trimer with both the N-terminal and the C-terminal tip of rod-shaped ATG2A. Cryo-electron tomography of ATG2A liposome-binding states showed that ATG2A tethers lipid vesicles at different orientations. In summary, this study provides a molecular basis for the growth of the phagophore membrane and lends structural insights into spatially coupled lipid transport and re-equilibration during autophagosome formation.
履歴
登録2024年6月17日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年6月26日-
マップ公開2024年6月26日-
更新2025年2月5日-
現状2025年2月5日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_50662.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_50662.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 223.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Cryo-electron tomogram of ATG2A and small unilamellar vesicles (denoised using IsoNet)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
11.12 Å/pix.
x 103 pix.
= 1145.36 Å		11.12 Å/pix.
x 742 pix.
= 8251.04 Å		11.12 Å/pix.
x 767 pix.
= 8529.04 Å

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

これらの図は立方格子座標系で作成されたものです

ボクセルのサイズX=Y=Z: 11.12 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
最小 - 最大-7.1736608 - 31.917743999999999
平均 (標準偏差)0.43739814 (±0.3613578)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ742767103
Spacing767742103
セルA: 8529.04 Å / B: 8251.04 Å / C: 1145.36 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: un-denoised map

ファイルemd_50662_additional_1.map
注釈un-denoised map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : ATG2A and small unilamellar vesicles

全体名称: ATG2A and small unilamellar vesicles
要素
  • 複合体: ATG2A and small unilamellar vesicles

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超分子 #1: ATG2A and small unilamellar vesicles

超分子名称: ATG2A and small unilamellar vesicles / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 詳細: Purified human protein mixed with vesicles (SUVs).
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析電子線トモグラフィー法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE
切片作成その他: NO SECTIONING
位置合わせマーカーManufacturer: CMC-Utrecht / 直径: 10 nm

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 2.5 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 4.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成使用した粒子像数: 41

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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