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- EMDB-3599: Snake Adenovirus type 1 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-3599
タイトルSnake Adenovirus type 1
マップデータSnake Adenovirus type 1
試料Snake Adenovirus type 1 != Snake adenovirus 1

Snake Adenovirus type 1

  • ウイルス: Snake adenovirus 1 (ウイルス)
生物種Snake adenovirus 1 (ウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 10.9 Å
データ登録者San Martin C / Menendez-Conejero R
引用ジャーナル: Structure / : 2017
タイトル: Structure of a Reptilian Adenovirus Reveals a Phage Tailspike Fold Stabilizing a Vertebrate Virus Capsid.
著者: Rosa Menéndez-Conejero / Thanh H Nguyen / Abhimanyu K Singh / Gabriela N Condezo / Rachel E Marschang / Mark J van Raaij / Carmen San Martín /
要旨: Although non-human adenoviruses (AdVs) might offer solutions to problems posed by human AdVs as therapeutic vectors, little is known about their basic biology. In particular, there are no structural ...Although non-human adenoviruses (AdVs) might offer solutions to problems posed by human AdVs as therapeutic vectors, little is known about their basic biology. In particular, there are no structural studies on the complete virion of any AdV with a non-mammalian host. We combine mass spectrometry, cryo-electron microscopy, and protein crystallography to characterize the composition and structure of a snake AdV (SnAdV-1, Atadenovirus genus). SnAdV-1 particles contain the genus-specific proteins LH3, p32k, and LH2, a previously unrecognized structural component. Remarkably, the cementing protein LH3 has a trimeric β helix fold typical of bacteriophage host attachment proteins. The organization of minor coat proteins differs from that in human AdVs, correlating with higher thermostability in SnAdV-1. These findings add a new piece to the intriguing puzzle of virus evolution, hint at the use of cell entry pathways different from those in human AdVs, and will help development of new, thermostable SnAdV-1-based vectors.
履歴
登録2017年2月23日-
ヘッダ(付随情報) 公開2017年3月15日-
マップ公開2017年11月29日-
更新2017年11月29日-
現状2017年11月29日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図(断面を密度値に従い着色)
  • 表面レベル: 0.026
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図(半径に従い着色)
  • 表面レベル: 0.026
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_3599.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 259.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Snake Adenovirus type 1
ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.75 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.026 / ムービー #1: 0.026
最小 - 最大-0.021016927 - 0.08155101
平均 (標準偏差)0.0072269333 (±0.017750613)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ408408408
Spacing408408408
セルA=B=C: 1122.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.752.752.75
M x/y/z408408408
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z1122.0001122.0001122.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS408408408
D min/max/mean-0.0210.0820.007

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Snake Adenovirus type 1

全体名称: Snake Adenovirus type 1
要素
  • ウイルス: Snake adenovirus 1 (ウイルス)

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超分子 #1: Snake adenovirus 1

超分子名称: Snake adenovirus 1 / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / NCBI-ID: 189830 / 生物種: Snake adenovirus 1 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No
ウイルス殻Shell ID: 1 / 直径: 940.0 Å / T番号(三角分割数): 25

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.8
グリッドモデル: quantifoil / 材質: COPPER/RHODIUM / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: LEICA EM CPC

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
撮影フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / 平均電子線量: 12.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 3.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.3 µm / 倍率(公称値): 50000
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 3965
CTF補正ソフトウェア: (名称: CTFFIND, Xmipp (ver. 2.4))
初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
EMDB ID:
最終 再構成想定した対称性 - 点群: I (正20面体型対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 10.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 2173
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.4)
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.4)
最終 3次元分類クラス数: 4 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.4)
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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