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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-34457 | |||||||||
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タイトル | local refinement of CSN1/3/5/6/7/8: KBTBD2-CRL3-CSN(mutate) complex | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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キーワード | ligase / complex | |||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / 解像度: 4.21 Å | |||||||||
データ登録者 | Hu Y / Mao Q / Chen Z / Sun L | |||||||||
資金援助 | 中国, 1件
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引用 | ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2024 タイトル: Dynamic molecular architecture and substrate recruitment of cullin3-RING E3 ligase CRL3. 著者: Yuxia Hu / Zhao Zhang / Qiyu Mao / Xiang Zhang / Aihua Hao / Yu Xun / Yeda Wang / Lin Han / Wuqiang Zhan / Qianying Liu / Yue Yin / Chao Peng / Eva Marie Y Moresco / Zhenguo Chen / Bruce Beutler / Lei Sun / 要旨: Phosphatidylinositol 3-kinase α, a heterodimer of catalytic p110α and one of five regulatory subunits, mediates insulin- and insulin like growth factor-signaling and, frequently, oncogenesis. ...Phosphatidylinositol 3-kinase α, a heterodimer of catalytic p110α and one of five regulatory subunits, mediates insulin- and insulin like growth factor-signaling and, frequently, oncogenesis. Cellular levels of the regulatory p85α subunit are tightly controlled by regulated proteasomal degradation. In adipose tissue and growth plates, failure of K48-linked p85α ubiquitination causes diabetes, lipodystrophy and dwarfism in mice, as in humans with SHORT syndrome. Here we elucidated the structures of the key ubiquitin ligase complexes regulating p85α availability. Specificity is provided by the substrate receptor KBTBD2, which recruits p85α to the cullin3-RING E3 ubiquitin ligase (CRL3). CRL3 forms multimers, which disassemble into dimers upon substrate binding (CRL3-p85α) and/or neddylation by the activator NEDD8 (CRL3~N8), leading to p85α ubiquitination and degradation. Deactivation involves dissociation of NEDD8 mediated by the COP9 signalosome and displacement of KBTBD2 by the inhibitor CAND1. The hereby identified structural basis of p85α regulation opens the way to better understanding disturbances of glucose regulation, growth and cancer. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_34457.map.gz | 34.2 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-34457-v30.xml emd-34457.xml | 16.6 KB 16.6 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_34457.png | 54.8 KB | ||
Filedesc metadata | emd-34457.cif.gz | 4 KB | ||
その他 | emd_34457_half_map_1.map.gz emd_34457_half_map_2.map.gz | 29.7 MB 29.7 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-34457 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-34457 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_34457_validation.pdf.gz | 596.7 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_34457_full_validation.pdf.gz | 596.2 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_34457_validation.xml.gz | 10.9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_34457_validation.cif.gz | 12.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-34457 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-34457 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_34457.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 38.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 2.088 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_34457_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_34457_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : KBTBD2-CRL3~N8 dimer assemble with CSN(mutate) monomer
全体 | 名称: KBTBD2-CRL3~N8 dimer assemble with CSN(mutate) monomer |
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要素 |
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-超分子 #1: KBTBD2-CRL3~N8 dimer assemble with CSN(mutate) monomer
超分子 | 名称: KBTBD2-CRL3~N8 dimer assemble with CSN(mutate) monomer タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#12 |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
-超分子 #2: CSN
超分子 | 名称: CSN / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1-#8 |
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-超分子 #3: KBTBD2,CRL3
超分子 | 名称: KBTBD2,CRL3 / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #9-#11 |
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-超分子 #4: NEDD8
超分子 | 名称: NEDD8 / タイプ: complex / ID: 4 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #12 |
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-実験情報
-構造解析
解析 | 単粒子再構成法 |
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試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.8 |
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-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均電子線量: 53.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.2 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.2 µm |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: PDB ENTRY PDBモデル - PDB ID: 詳細: 6r7f |
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最終 再構成 | 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.21 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0) / 使用した粒子像数: 146505 |
初期 角度割当 | タイプ: PROJECTION MATCHING |
最終 角度割当 | タイプ: PROJECTION MATCHING |