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万見
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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-3374
タイトルCryo-electron microscopy structure of the hexagonal pre-attachment T4 baseplate-tail tube complex
マップデータCryo-electron microscopy structure of the hexagonal pre-attachment T4 baseplate-tail tube complex. Post-processed with RELION, using auto-masking with initial binarization threshold of 0.011.
試料
  • 試料: Hexagonal pre-attachment T4 baseplate-tail tube complex
  • タンパク質・ペプチド: Hexagonal pre-attachment T4 baseplate-tail tube complex
キーワードT4 / baseplate-tail tube complex / pre-attachment / bacteriophage / bacterial virus / hexagonal / membrane-piercing / cell attachment / infection
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidoglycan beta-N-acetylmuramidase activity / symbiont genome ejection through host cell envelope, contractile tail mechanism / symbiont entry into host cell via disruption of host cell wall peptidoglycan / virus tail, tube / virus tail, baseplate / virus tail, fiber / viral tail assembly / symbiont entry into host cell via disruption of host cell envelope / symbiont entry into host / virus tail ...peptidoglycan beta-N-acetylmuramidase activity / symbiont genome ejection through host cell envelope, contractile tail mechanism / symbiont entry into host cell via disruption of host cell wall peptidoglycan / virus tail, tube / virus tail, baseplate / virus tail, fiber / viral tail assembly / symbiont entry into host cell via disruption of host cell envelope / symbiont entry into host / virus tail / viral release from host cell / peptidoglycan catabolic process / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / killing of cells of another organism / entry receptor-mediated virion attachment to host cell / defense response to bacterium / symbiont entry into host cell / structural molecule activity / identical protein binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Baseplate tail-tube protein gp48, T4-like virus / Tail-tube assembly protein / Bacteriophage T4, Gp12 / Baseplate wedge protein gp53, bacteriophage T4 / Short tail fibre protein, C-terminal / Baseplate wedge protein gp7 / Short tail fibre protein, C-terminal superfamily / : / : / : ...Baseplate tail-tube protein gp48, T4-like virus / Tail-tube assembly protein / Bacteriophage T4, Gp12 / Baseplate wedge protein gp53, bacteriophage T4 / Short tail fibre protein, C-terminal / Baseplate wedge protein gp7 / Short tail fibre protein, C-terminal superfamily / : / : / : / Phage short tail fibre protein gp12, middle domain / Base plate wedge protein 53 / Short tail fibre protein receptor-binding domain / Baseplate wedge protein gp7, domain V / Baseplate wedge protein gp7, helical domain / Baseplate wedge protein gp7, domain VI / Phage tail collar domain / Bacteriophage T4, Gp27, baseplate hub, C-terminal / Bacteriophage T4, Gp27, baseplate hub, N-terminal / Phage tail collar domain superfamily / Gp27, baseplate hub, domain 3 / Gp27, baseplate hub, domain 4 / Gp27, baseplate hub, domain 2 / Phage Tail Collar Domain / Baseplate structural protein, domain 2 / Baseplate structural protein, domain 1 / Baseplate structural protein Gp11 / Bacteriophage T4, Gp11, C-terminal finger domain / Baseplate structural protein Gp11, N-terminal domain superfamily / Baseplate structural protein Gp11 superfamily / Baseplate structural protein Gp11, C-terminal domain / GP11 baseplate wedge protein / Baseplate wedge protein gp10 / Baseplate wedge protein gp6 / : / : / : / : / : / : / Baseplate wedge protein gp6-like, helical domain / Baseplate structural protein gp6, C-terminal domain I / Baseplate structural protein gp6, C-terminal domain II / Baseplate wedge protein gp6, domain II / Baseplate structural protein gp6, C-terminal domain III / Baseplate wedge protein gp10 domain 3 / Baseplate structural protein Gp9 C-terminal domain superfamily / Bacteriophage T4, Gp8 / Bacteriophage T4, Gp8 superfamily / Bacteriophage T4, Gp8 / : / Baseplate structural protein Gp10, C-terminal domain / Baseplate structural protein Gp9/Gp10 / Baseplate structural protein Gp9/Gp10 middle domain superfamily / Gp9-like superfamily / Bacteriophage T4 gp9/10-like protein / Protein Gp5, N-terminal OB-fold domain / Gp5, C-terminal / Pre-baseplate central spike protein Gp5 / Gp5 N-terminal OB domain / Gp5 C-terminal repeat (3 copies) / PAAR motif / PAAR motif / IraD/Gp25-like / Baseplate wedge protein gp25 / Bacteriophage T4, Gp19, tail tube / T4-like virus tail tube protein gp19 / T4-type lysozyme / : / Glycoside hydrolase, family 24 / Phage lysozyme / Lysozyme domain superfamily / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Lysozyme-like domain superfamily / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Baseplate wedge protein gp25 / Baseplate protein gp9 / Baseplate wedge protein gp10 / Baseplate wedge protein gp11 / Short tail fiber protein gp12 / Tail tube protein gp19 / Baseplate tail-tube junction protein gp48 / Baseplate tail-tube junction protein gp54 / Pre-baseplate central spike protein Gp5 / Baseplate wedge protein gp53 ...Baseplate wedge protein gp25 / Baseplate protein gp9 / Baseplate wedge protein gp10 / Baseplate wedge protein gp11 / Short tail fiber protein gp12 / Tail tube protein gp19 / Baseplate tail-tube junction protein gp48 / Baseplate tail-tube junction protein gp54 / Pre-baseplate central spike protein Gp5 / Baseplate wedge protein gp53 / Baseplate central spike complex protein gp27 / Baseplate wedge protein gp6 / Baseplate wedge protein gp7 / Baseplate wedge protein gp8 / Baseplate puncturing device gp5.4
類似検索 - 構成要素
生物種Enterobacteria phage T4 (ファージ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.11 Å
データ登録者Taylor NMI / Guerrero-Ferreira RC / Goldie KN / Stahlberg H / Leiman PG
引用ジャーナル: Nature / 年: 2016
タイトル: Structure of the T4 baseplate and its function in triggering sheath contraction.
著者: Nicholas M I Taylor / Nikolai S Prokhorov / Ricardo C Guerrero-Ferreira / Mikhail M Shneider / Christopher Browning / Kenneth N Goldie / Henning Stahlberg / Petr G Leiman /
要旨: Several systems, including contractile tail bacteriophages, the type VI secretion system and R-type pyocins, use a multiprotein tubular apparatus to attach to and penetrate host cell membranes. This ...Several systems, including contractile tail bacteriophages, the type VI secretion system and R-type pyocins, use a multiprotein tubular apparatus to attach to and penetrate host cell membranes. This macromolecular machine resembles a stretched, coiled spring (or sheath) wound around a rigid tube with a spike-shaped protein at its tip. A baseplate structure, which is arguably the most complex part of this assembly, relays the contraction signal to the sheath. Here we present the atomic structure of the approximately 6-megadalton bacteriophage T4 baseplate in its pre- and post-host attachment states and explain the events that lead to sheath contraction in atomic detail. We establish the identity and function of a minimal set of components that is conserved in all contractile injection systems and show that the triggering mechanism is universally conserved.
履歴
登録2016年3月9日-
ヘッダ(付随情報) 公開2016年4月13日-
マップ公開2016年5月18日-
更新2016年5月18日-
現状2016年5月18日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0263
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0263
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-5iv5
  • 表面レベル: 0.0263
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_3374.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_3374.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 412 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Cryo-electron microscopy structure of the hexagonal pre-attachment T4 baseplate-tail tube complex. Post-processed with RELION, using auto-masking with initial binarization threshold of 0.011.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.33 Å/pix.
x 480 pix.
= 636.48 Å		1.33 Å/pix.
x 480 pix.
= 636.48 Å		1.33 Å/pix.
x 480 pix.
= 636.48 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.326 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0263 / ムービー #1: 0.0263
最小 - 最大-0.08156577 - 0.13545899
平均 (標準偏差)0.00073391 (±0.00481781)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ480480480
Spacing480480480
セルA=B=C: 636.48 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.3261.3261.326
M x/y/z480480480
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z636.480636.480636.480
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS480480480
D min/max/mean-0.0820.1350.001

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Hexagonal pre-attachment T4 baseplate-tail tube complex

全体名称: Hexagonal pre-attachment T4 baseplate-tail tube complex
要素
  • 試料: Hexagonal pre-attachment T4 baseplate-tail tube complex
  • タンパク質・ペプチド: Hexagonal pre-attachment T4 baseplate-tail tube complex

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超分子 #1000: Hexagonal pre-attachment T4 baseplate-tail tube complex

超分子名称: Hexagonal pre-attachment T4 baseplate-tail tube complex
タイプ: sample / ID: 1000
詳細: In addition to hexagonal pre-attachment baseplate-tail tube complexes, the sample also contained some star-shaped, hubless post-attachment baseplates.The current reconstruction is the overall ...詳細: In addition to hexagonal pre-attachment baseplate-tail tube complexes, the sample also contained some star-shaped, hubless post-attachment baseplates.The current reconstruction is the overall reconstruction of the hexagonal pre-attachment baseplate-tail tube complex.
集合状態: (gp3)6(gp5)3(gp5.4)1(gp6)12(gp7)6(gp8)12(gp9)18(gp10)18(gp11)18(gp12)18(gp19)126(gp25)6(gp27)3(gp29)X(gp48)6(gp53)6(gp54)6
Number unique components: 1
分子量理論値: 8.7 MDa

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分子 #1: Hexagonal pre-attachment T4 baseplate-tail tube complex

分子名称: Hexagonal pre-attachment T4 baseplate-tail tube complex
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Enterobacteria phage T4 (ファージ) / 株: am18/am23 mutant
分子量理論値: 8.7 MDa

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1 mg/mL
緩衝液pH: 8 / 詳細: 50 mM Tris-Hcl pH 8.0, 100 mM NaCl, 8 mM MgSO4
グリッド詳細: Quantifoil 300 mesh carbon-coated copper grids glow-discharged for 20 seconds
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
手法: Applied 3.5 ul of sample and blotting 3 seconds before plunging

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
温度平均: 80 K
アライメント法Legacy - 非点収差: The astigmatism was corrected at high magnification
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: Quantum-LS Gatan Image Filter
エネルギーフィルター - エネルギー下限: 0.0 eV
エネルギーフィルター - エネルギー上限: 20.0 eV
日付2015年5月7日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
実像数: 1621 / 平均電子線量: 60 e/Å2
詳細: Individual frames were aligned with 2dx_automator. 40 frames were recorded in total, and the 2 first frames were discarded.
ビット/ピクセル: 32
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 37700 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 4.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm / 倍率（公称値）: 105000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細The particles were selected with e2boxer.py.
CTF補正詳細: Each particle
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C6 (6回回転対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.11 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: RELION
詳細: Only the baseplate and the proximal part of the tail tube were selected for 3D reconstruction. The total mass of the reconstructed volume was approximately 6.5 MDa.
使用した粒子像数: 37913
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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