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万見
- EMDB-31730: 20S proteasome (after post-processing) -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-31730
タイトル20S proteasome (after post-processing)
マップデータ
試料
  • 複合体: 20S proteasome incubated with monoUb CyclinB1-NT
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.22 Å
データ登録者Xu C / Cong Y
資金援助 イスラエル, 1件
OrganizationGrant number国
Israel Science Foundation イスラエル
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021
タイトル: The 20S as a stand-alone proteasome in cells can degrade the ubiquitin tag.
著者: Indrajit Sahu / Sachitanand M Mali / Prasad Sulkshane / Cong Xu / Andrey Rozenberg / Roni Morag / Manisha Priyadarsini Sahoo / Sumeet K Singh / Zhanyu Ding / Yifan Wang / Sharleen Day / Yao ...著者: Indrajit Sahu / Sachitanand M Mali / Prasad Sulkshane / Cong Xu / Andrey Rozenberg / Roni Morag / Manisha Priyadarsini Sahoo / Sumeet K Singh / Zhanyu Ding / Yifan Wang / Sharleen Day / Yao Cong / Oded Kleifeld / Ashraf Brik / Michael H Glickman /
要旨: The proteasome, the primary protease for ubiquitin-dependent proteolysis in eukaryotes, is usually found as a mixture of 30S, 26S, and 20S complexes. These complexes have common catalytic sites, ...The proteasome, the primary protease for ubiquitin-dependent proteolysis in eukaryotes, is usually found as a mixture of 30S, 26S, and 20S complexes. These complexes have common catalytic sites, which makes it challenging to determine their distinctive roles in intracellular proteolysis. Here, we chemically synthesize a panel of homogenous ubiquitinated proteins, and use them to compare 20S and 26S proteasomes with respect to substrate selection and peptide-product generation. We show that 20S proteasomes can degrade the ubiquitin tag along with the conjugated substrate. Ubiquitin remnants on branched peptide products identified by LC-MS/MS, and flexibility in the 20S gate observed by cryo-EM, reflect the ability of the 20S proteasome to proteolyze an isopeptide-linked ubiquitin-conjugate. Peptidomics identifies proteasome-trapped ubiquitin-derived peptides and peptides of potential 20S substrates in Hi20S cells, hypoxic cells, and human failing-heart. Moreover, elevated levels of 20S proteasomes appear to contribute to cell survival under stress associated with damaged proteins.
履歴
登録2021年8月17日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年9月22日-
マップ公開2021年9月22日-
更新2022年3月30日-
現状2022年3月30日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0272
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0272
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_31730.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_31730.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 40.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.318 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.0272 / ムービー #1: 0.0272
最小 - 最大-0.101550214 - 0.17550486
平均 (標準偏差)0.00047838385 (±0.0069361157)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ220220220
Spacing220220220
セルA=B=C: 289.96 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.3181.3181.318
M x/y/z220220220
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z289.960289.960289.960
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-64-64-64
NX/NY/NZ128128128
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS220220220
D min/max/mean-0.1020.1760.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : 20S proteasome incubated with monoUb CyclinB1-NT

全体名称: 20S proteasome incubated with monoUb CyclinB1-NT
要素
  • 複合体: 20S proteasome incubated with monoUb CyclinB1-NT

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超分子 #1: 20S proteasome incubated with monoUb CyclinB1-NT

超分子名称: 20S proteasome incubated with monoUb CyclinB1-NT / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#14
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 38.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.22 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 154436
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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