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基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-3109 | |||||||||
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タイトル | Insight into the assembly of viruses with vertical single beta-barrel major capsid proteins | |||||||||
![]() | Reconstruction of Haloarcula hispanica icosahedral virus 2 (HHIV-2. The recommended contour level (threshold) suggested is for visualizing the capsid in Chimera. Lower thresholds are required for example to display the spikes. | |||||||||
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![]() | archaeal virus | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 13.0 Å | |||||||||
![]() | Gil-Carton D / Jaakkola ST / Charro D / Peralta B / Castano-Diez D / Oksanen HM / Bamford DH / Abrescia NG | |||||||||
![]() | ![]() タイトル: Insight into the Assembly of Viruses with Vertical Single β-barrel Major Capsid Proteins. 著者: David Gil-Carton / Salla T Jaakkola / Diego Charro / Bibiana Peralta / Daniel Castaño-Díez / Hanna M Oksanen / Dennis H Bamford / Nicola G A Abrescia / ![]() ![]() ![]() 要旨: Archaeal viruses constitute the least explored niche within the virosphere. Structure-based approaches have revealed close relationships between viruses infecting organisms from different domains of ...Archaeal viruses constitute the least explored niche within the virosphere. Structure-based approaches have revealed close relationships between viruses infecting organisms from different domains of life. Here, using biochemical and cryo-electron microscopy techniques, we solved the structure of euryarchaeal, halophilic, internal membrane-containing Haloarcula hispanica icosahedral virus 2 (HHIV-2). We show that the density of the two major capsid proteins (MCPs) recapitulates vertical single β-barrel proteins and that disulfide bridges stabilize the capsid. Below, ordered density is visible close to the membrane and at the five-fold vertices underneath the host-interacting vertex complex underpinning membrane-protein interactions. The HHIV-2 structure exemplifies the division of conserved architectural elements of a virion, such as the capsid, from those that evolve rapidly due to selective environmental pressure such as host-recognizing structures. We propose that in viruses with two vertical single β-barrel MCPs the vesicle is indispensable, and membrane-protein interactions serve as protein-railings for guiding the assembly. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | EMマップ: ![]() ![]() ![]() |
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 147.7 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 13.3 KB 13.3 KB | 表示 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 465 KB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 254.8 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 253.9 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Reconstruction of Haloarcula hispanica icosahedral virus 2 (HHIV-2. The recommended contour level (threshold) suggested is for visualizing the capsid in Chimera. Lower thresholds are required for example to display the spikes. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 3.4 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
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試料の構成要素
-全体 : Haloarcula hispanica icosahedral virus 2 (HHIV-2)
全体 | 名称: Haloarcula hispanica icosahedral virus 2 (HHIV-2) |
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要素 |
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-超分子 #1000: Haloarcula hispanica icosahedral virus 2 (HHIV-2)
超分子 | 名称: Haloarcula hispanica icosahedral virus 2 (HHIV-2) / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: Icosahedral Virus / Number unique components: 1 |
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-超分子 #1: Haloarcula hispanica icosahedral virus 2
超分子 | 名称: Haloarcula hispanica icosahedral virus 2 / タイプ: virus / ID: 1 / 詳細: HHIV-2 is a lipid-containing virus / NCBI-ID: 1154689 / 生物種: Haloarcula hispanica icosahedral virus 2 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: SPECIES / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No |
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宿主 | 生物種: ![]() |
ウイルス殻 | Shell ID: 1 / 名称: VP4-VP7 / 直径: 740 Å / T番号(三角分割数): 28 |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
濃度 | 0.9 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 7.2 詳細: 20 mM Tris-HCl [pH 7.2], 20 mM MgCl2, 10 mM CaCl2, and 0.5 M NaCl |
グリッド | 詳細: 200-mesh Quantifoil R 2/1 holey-carbon grids |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 100 K / 装置: FEI VITROBOT MARK II / 手法: Blot for 3 seconds before plunging |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | JEOL 2200FSC |
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温度 | 最低: 80 K / 最高: 103 K / 平均: 99 K |
アライメント法 | Legacy - 非点収差: Objective lens astigmatism was corrected at 100,000 times magnification |
特殊光学系 | エネルギーフィルター - 名称: Omega エネルギーフィルター - エネルギー下限: 0.0 eV エネルギーフィルター - エネルギー上限: 15.0 eV |
日付 | 2014年10月27日 |
撮影 | カテゴリ: CCD フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k) デジタル化 - サンプリング間隔: 15 µm / 実像数: 900 / 平均電子線量: 10 e/Å2 / ビット/ピクセル: 32 |
電子線 | 加速電圧: 200 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 倍率(補正後): 90200 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 2.8 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.8 µm / 倍率(公称値): 60000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN |
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画像解析
CTF補正 | 詳細: micrograph |
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最終 再構成 | 想定した対称性 - 点群: I (正20面体型対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 13.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: XMIPP / 詳細: 11 Ang FSC at 0.143 cut-off / 使用した粒子像数: 4875 |
-原子モデル構築 1
初期モデル | PDB ID: |
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ソフトウェア | 名称: ![]() |
詳細 | We used the VP17 and VP16 pdbs previously fitted into the P23-77 cryo-EM maps by Rissanen et al (2013) Structure. We selected from the above fitting as rigid body a VP17 with two adjacent VP16. Then, we fitted as rigid body the VP16-VP17-VP16 oligomer in our map into capsomer 5 (please see our publication Figure 4D). |
精密化 | 空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT |
-原子モデル構築 2
初期モデル | PDB ID: |
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ソフトウェア | 名称: ![]() |
詳細 | We used the VP17 and VP16 pdbs previously fitted into the P23-77 cryo-EM maps by Rissanen et al (2013) Structure. We selected from the above fitting as rigid body a VP17 with two adjacent VP16. Then, we fitted as rigid body the VP16-VP17-VP16 oligomer in our map into capsomer 5 using the COOT command 'Rigid body fit zone' (please see our publication Figure 4D). |
精密化 | 空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT |
-原子モデル構築 3
初期モデル | PDB ID: Chain - Chain ID: Q |
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ソフトウェア | 名称: ![]() |
詳細 | We first generated the pentameric structure correspondingto the STIV map - Veesler et al (2013) PNAS- and then used the pentamer for rigid-body fitting using the COOT command 'Rigid body fit zone' in our cryo-EM density (please see Figure 7). |
精密化 | 空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT |
-原子モデル構築 4
初期モデル | PDB ID: |
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ソフトウェア | 名称: ![]() |
詳細 | The trimer was manually fitted into density using COOT |
精密化 | 空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT |
-原子モデル構築 5
初期モデル | PDB ID: |
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ソフトウェア | 名称: ![]() |
詳細 | The trimer was manually fitted into density using COOT. |
精密化 | 空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT |