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- PDB-2poh: Structure of Phage P22 Tail Needle gp26 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2poh
タイトルStructure of Phage P22 Tail Needle gp26
要素Head completion protein
キーワードVIRAL PROTEIN / trimeric coiled-coil / triple beta-helix / heptad / membrane-penetration / fiber
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont genome ejection through host cell envelope, short tail mechanism / virus tail / symbiont genome entry into host cell via pore formation in plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Helix Hairpins - #940 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #340 / Helix Hairpins / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Helix non-globular / Special / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Tail needle protein gp26 / Tail needle protein gp26
類似検索 - 構成要素
生物種Salmonella phage P22-pbi (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / AB INITIO / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Olia, A.S. / Cingolani, G.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2007
タイトル: Structure of phage P22 cell envelope-penetrating needle.
著者: Olia, A.S. / Casjens, S. / Cingolani, G.
履歴
登録2007年4月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年12月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年10月20日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年10月30日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Head completion protein
B: Head completion protein
C: Head completion protein
D: Head completion protein
E: Head completion protein
F: Head completion protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)149,1436
ポリマ－149,1436
非ポリマー00
水15,961886
1
A: Head completion protein
B: Head completion protein
C: Head completion protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,5723
ポリマ－74,5723
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
D: Head completion protein
E: Head completion protein
F: Head completion protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,5723
ポリマ－74,5723
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)40.398, 114.029, 171.917
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.74, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細Asymetric unit contains 2 trimers, the trimer being biologically active unit

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要素

#1: タンパク質
Head completion protein


分子量: 24857.213 Da / 分子数: 6 / 変異: L222M / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Salmonella phage P22-pbi (ファージ)
属: P22-like viruses / 生物種: Enterobacteria phage P22 / 遺伝子: 26 / プラスミド: pET-15b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q8LTG5, UniProt: P35837*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 886 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.67 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 8% PEG8000; 0.1M Ammonium Sulfate, 0.05M NaCl, 0.1M Sodium Acetate pH4.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293.0K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21
31
放射光源
由来サイトビームラインID波長波長 (Å)
シンクロトロンNSLS X6A10.9790.979
シンクロトロンCHESS F220.9760.976
シンクロトロンSSRL BL9-230.970.97
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM 3151CCD2005年5月14日
ADSC QUANTUM 2102CCD2006年7月25日
3
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.9791
20.9761
30.971
反射解像度: 2.1→40 Å / Num. all: 90017 / Num. obs: 90017 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 5.5 % / Biso Wilson estimate: 30 Å2 / Rsym value: 0.072 / Net I/σ(I): 15.9
反射 シェル解像度: 2.1→2.21 Å / 冗長度: 5.5 % / Rmerge(I) obs: 0.353 / Mean I/σ(I) obs: 4.6 / Rsym value: 0.353 / % possible all: 98.7

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解析

ソフトウェア
名称分類
SHELXモデル構築
SHELXL-97精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHELX位相決定
精密化構造決定の手法: AB INITIO / 最高解像度: 2.1 Å / Num. parameters: 85 / Num. restraintsaints: 158758 / 交差検証法: FREE R / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER
詳細: ANISOTROPIC REFINEMENT REDUCED FREE R (NO CUTOFF). The data is twinned with twinning operators: h, -k, -l, and corresponding twin fractions 0.23239.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.232 --RANDOM
all0.1669 85617 --
obs--94.3 %-
原子変位パラメータBiso mean: 28.3 Å2
Refine analyzeNum. disordered residues: 0 / Occupancy sum hydrogen: 0 / Occupancy sum non hydrogen: 11261 /
FreeObs
Luzzati sigma a0.8007 Å0.8835 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 2.1 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10375 0 0 886 11261
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.023
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0.283
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.0343
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.051
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.054
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.1
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0.033
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.067
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0.06
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.169 Å /
Rfactor%反射
Rwork0.174 -
obs-98.46 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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