[日本語] English
万見
- EMDB-30342: Structure of alpha6beta1 integrin in complex with laminin-511 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-30342
タイトルStructure of alpha6beta1 integrin in complex with laminin-511
マップデータ
試料
  • 複合体: Quaternary complex of alpha6beta1 integrin, laminin-511, TS2/16 Fv-clasp, and HUTS-4 Fv-clasp
    • タンパク質・ペプチド: x 9種
  • リガンド: x 3種
キーワードIntegrin / Laminin / Fv-clasp / CELL ADHESION / CELL ADHESION-IMMUNE SYSTEM complex
機能・相同性
機能・相同性情報


laminin-5 complex / laminin-11 complex / laminin-2 complex / neuronal-glial interaction involved in cerebral cortex radial glia guided migration / laminin-8 complex / laminin-1 complex / laminin-10 complex / regulation of basement membrane organization / ectodermal cell differentiation / integrin alpha8-beta1 complex ...laminin-5 complex / laminin-11 complex / laminin-2 complex / neuronal-glial interaction involved in cerebral cortex radial glia guided migration / laminin-8 complex / laminin-1 complex / laminin-10 complex / regulation of basement membrane organization / ectodermal cell differentiation / integrin alpha8-beta1 complex / neuregulin binding / L1CAM interactions / extracellular matrix of synaptic cleft / Type I hemidesmosome assembly / integrin alpha3-beta1 complex / integrin alpha5-beta1 complex / integrin alpha6-beta1 complex / integrin alpha7-beta1 complex / integrin alpha10-beta1 complex / integrin alpha11-beta1 complex / positive regulation of glutamate uptake involved in transmission of nerve impulse / myoblast fate specification / integrin alpha9-beta1 complex / regulation of collagen catabolic process / trunk neural crest cell migration / cardiac cell fate specification / integrin binding involved in cell-matrix adhesion / integrin alpha4-beta1 complex / cell-cell adhesion mediated by integrin / integrin alpha1-beta1 complex / hemidesmosome assembly / nail development / postsynapse organization / collagen binding involved in cell-matrix adhesion / Localization of the PINCH-ILK-PARVIN complex to focal adhesions / integrin alpha2-beta1 complex / cell adhesion mediator activity / reactive gliosis / glycosphingolipid binding / formation of radial glial scaffolds / Other semaphorin interactions / positive regulation of integrin-mediated signaling pathway / cerebellar climbing fiber to Purkinje cell synapse / Formation of the ureteric bud / morphogenesis of embryonic epithelium / myelin sheath abaxonal region / CD40 signaling pathway / Fibronectin matrix formation / calcium-independent cell-matrix adhesion / positive regulation of fibroblast growth factor receptor signaling pathway / integrin alphav-beta1 complex / regulation of synapse pruning / skin morphogenesis / basement membrane organization / CHL1 interactions / cardiac muscle cell myoblast differentiation / MET interacts with TNS proteins / Laminin interactions / morphogenesis of a polarized epithelium / Formation of the dystrophin-glycoprotein complex (DGC) / EGR2 and SOX10-mediated initiation of Schwann cell myelination / protein complex involved in cell-matrix adhesion / leukocyte tethering or rolling / cardiac muscle cell differentiation / germ cell migration / branching involved in salivary gland morphogenesis / Platelet Adhesion to exposed collagen / endoderm development / cell projection organization / insulin-like growth factor I binding / negative regulation of cell adhesion / myoblast fusion / positive regulation of vascular endothelial growth factor signaling pathway / regulation of epithelial cell proliferation / Elastic fibre formation / mesodermal cell differentiation / cell-substrate junction assembly / myoblast differentiation / cell migration involved in sprouting angiogenesis / axon extension / Differentiation of Keratinocytes in Interfollicular Epidermis in Mammalian Skin / central nervous system neuron differentiation / integrin complex / wound healing, spreading of epidermal cells / heterotypic cell-cell adhesion / positive regulation of fibroblast migration / regulation of spontaneous synaptic transmission / odontogenesis / lamellipodium assembly / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / extracellular matrix structural constituent / skeletal system morphogenesis / sarcomere organization / Molecules associated with elastic fibres / MET activates PTK2 signaling / Basigin interactions / Mechanical load activates signaling by PIEZO1 and integrins in osteocytes / leukocyte migration / negative regulation of vasoconstriction / branching involved in ureteric bud morphogenesis
類似検索 - 分子機能
: / LAMB1-4 helical domain / Laminin IV type B / Laminin IV type B domain / Laminin IV type A domain profile. / Laminin alpha, domain I / Laminin domain II / Laminin Domain I / Laminin Domain II / Laminin IV ...: / LAMB1-4 helical domain / Laminin IV type B / Laminin IV type B domain / Laminin IV type A domain profile. / Laminin alpha, domain I / Laminin domain II / Laminin Domain I / Laminin Domain II / Laminin IV / Laminin B (Domain IV) / Laminin IV type A domain profile. / Laminin B domain / : / Laminin/attractin EGF domain / Laminin, N-terminal / : / Laminin N-terminal (Domain VI) / Laminin N-terminal domain profile. / Laminin N-terminal domain (domain VI) / Laminin G domain / Laminin-type EGF-like (LE) domain profile. / Laminin-type EGF-like (LE) domain signature. / Laminin-type epidermal growth factor-like domai / Laminin EGF domain / Laminin-type EGF domain / Laminin G domain / Laminin G domain profile. / TNFR/NGFR cysteine-rich region / Laminin G domain / Laminin G domain / Integrin beta, epidermal growth factor-like domain 1 / Integrin beta epidermal growth factor like domain 1 / Integrin beta subunit, cytoplasmic domain / Integrin beta cytoplasmic domain / Integrin_b_cyt / : / Integrin alpha Ig-like domain 3 / Integrin beta tail domain / Integrin EGF domain / Integrin beta subunit, tail / Integrin beta tail domain superfamily / Integrin_B_tail / EGF-like domain, extracellular / EGF-like domain / Integrins beta chain EGF (I-EGF) domain profile. / Integrin beta subunit, VWA domain / Integrin beta subunit / Integrin beta N-terminal / Integrin beta chain VWA domain / Integrin plexin domain / Integrins beta chain EGF (I-EGF) domain signature. / Integrin beta subunits (N-terminal portion of extracellular region) / Integrin alpha-2 / Integrin alpha Ig-like domain 1 / Integrin alpha chain / Integrin alpha beta-propellor / Integrin alpha chain, C-terminal cytoplasmic region, conserved site / : / Integrin alpha Ig-like domain 2 / Integrins alpha chain signature. / FG-GAP repeat profile. / Integrin alpha (beta-propellor repeats). / FG-GAP repeat / FG-GAP repeat / Integrin alpha, N-terminal / Integrin domain superfamily / PSI domain / domain found in Plexins, Semaphorins and Integrins / Epidermal growth factor-like domain. / von Willebrand factor A-like domain superfamily / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Laminin subunit alpha-5 / Integrin beta-1 / Laminin subunit beta-1 / Laminin subunit gamma-1 / Integrin alpha-6
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.9 Å
データ登録者Arimori T / Miyazaki N
資金援助 日本, 2件
OrganizationGrant number国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)18H02389 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)19am0101075 日本
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021
タイトル: Structural mechanism of laminin recognition by integrin.
著者: Takao Arimori / Naoyuki Miyazaki / Emiko Mihara / Mamoru Takizawa / Yukimasa Taniguchi / Carlos Cabañas / Kiyotoshi Sekiguchi / Junichi Takagi /
要旨: Recognition of laminin by integrin receptors is central to the epithelial cell adhesion to basement membrane, but the structural background of this molecular interaction remained elusive. Here, we ...Recognition of laminin by integrin receptors is central to the epithelial cell adhesion to basement membrane, but the structural background of this molecular interaction remained elusive. Here, we report the structures of the prototypic laminin receptor α6β1 integrin alone and in complex with three-chain laminin-511 fragment determined via crystallography and cryo-electron microscopy, respectively. The laminin-integrin interface is made up of several binding sites located on all five subunits, with the laminin γ1 chain C-terminal portion providing focal interaction using two carboxylate anchor points to bridge metal-ion dependent adhesion site of integrin β1 subunit and Asn189 of integrin α6 subunit. Laminin α5 chain also contributes to the affinity and specificity by making electrostatic interactions with large surface on the β-propeller domain of α6, part of which comprises an alternatively spliced X1 region. The propeller sheet corresponding to this region shows unusually high mobility, suggesting its unique role in ligand capture.
履歴
登録2020年6月22日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年6月23日-
マップ公開2021年6月23日-
更新2024年10月16日-
現状2024年10月16日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.05
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 0.05
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7cec
  • 表面レベル: 0.05
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_30342.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_30342.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.11 Å/pix.
x 300 pix.
= 333.9 Å		1.11 Å/pix.
x 300 pix.
= 333.9 Å		1.11 Å/pix.
x 300 pix.
= 333.9 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.113 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.05 / ムービー #1: 0.05
最小 - 最大-0.054479014 - 0.15038915
平均 (標準偏差)0.00052672107 (±0.0049025496)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 333.90002 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.1131.1131.113
M x/y/z300300300
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z333.900333.900333.900
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-210-210-210
NX/NY/NZ420420420
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS300300300
D min/max/mean-0.0540.1500.001

-
添付データ

-
試料の構成要素

+
全体 : Quaternary complex of alpha6beta1 integrin, laminin-511, TS2/16 F...

全体名称: Quaternary complex of alpha6beta1 integrin, laminin-511, TS2/16 Fv-clasp, and HUTS-4 Fv-clasp
要素
  • 複合体: Quaternary complex of alpha6beta1 integrin, laminin-511, TS2/16 Fv-clasp, and HUTS-4 Fv-clasp
    • タンパク質・ペプチド: Integrin alpha-6
    • タンパク質・ペプチド: Integrin beta-1
    • タンパク質・ペプチド: Laminin subunit alpha-5
    • タンパク質・ペプチド: Laminin subunit beta-1
    • タンパク質・ペプチド: Laminin subunit gamma-1
    • タンパク質・ペプチド: TS2/16 VH(S112C)-SARAH,TS2/16 VH(S112C)-SARAH
    • タンパク質・ペプチド: TS2/16 VL-SARAH(S37C),TS2/16 VL-SARAH(S37C)
    • タンパク質・ペプチド: HUTS-4 VH(S112C)-SARAH,HUTS-4 VH(S112C)-SARAH
    • タンパク質・ペプチド: HUTS-4 VL(C87Y)-SARAH(S37C),HUTS-4 VL(C87Y)-SARAH(S37C)
  • リガンド: CALCIUM ION
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
  • リガンド: MANGANESE (II) ION

+
超分子 #1: Quaternary complex of alpha6beta1 integrin, laminin-511, TS2/16 F...

超分子名称: Quaternary complex of alpha6beta1 integrin, laminin-511, TS2/16 Fv-clasp, and HUTS-4 Fv-clasp
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#9
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 286 KDa

+
分子 #1: Integrin alpha-6

分子名称: Integrin alpha-6 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 69.776023 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: FNLDTREDNV IRKYGDPGSL FGFSLAMHWQ LQPEDKRLLL VGAPRAEALP LQRANRTGGL YSCDITARGP CTRIEFDNDA DPTSESKED QWMGVTVQSQ GPGGKVVTCA HRYEKRQHVN TKQESRDIFG RCYVLSQNLR IEDDMDGGDW SFCDGRLRGH E KFGSCQQG ...文字列:
FNLDTREDNV IRKYGDPGSL FGFSLAMHWQ LQPEDKRLLL VGAPRAEALP LQRANRTGGL YSCDITARGP CTRIEFDNDA DPTSESKED QWMGVTVQSQ GPGGKVVTCA HRYEKRQHVN TKQESRDIFG RCYVLSQNLR IEDDMDGGDW SFCDGRLRGH E KFGSCQQG VAATFTKDFH YIVFGAPGTY NWKGIVRVEQ KNNTFFDMNI FEDGPYEVGG ETEHDESLVP VPANSYLGFS LD SGKGIVS KDEITFVSGA PRANHSGAVV LLKRDMKSAH LLPEHIFDGE GLASSFGYDV AVVDLNKDGW QDIVIGAPQY FDR DGEVGG AVYVYMNQQG RWNNVKPIRL NGTKDSMFGI AVKNIGDINQ DGYPDIAVGA PYDDLGKVFI YHGSANGINT KPTQ VLKGI SPYFGYSIAG NMDLDRNSYP DVAVGSLSDS VTIFRSRPVI NIQKTITVTP NRIDLRQKTA CGAPSGICLQ VKSCF EYTA NPAGYNPSIS IVGTLEAEKE RRKSGLSSRV QFRNQGSEPK YTQELTLKRQ KQKVCMEETL WLQDNIRDKL RPIPIT ASV EIQEPSSRRR VNSLPEVLPI LNSDEPKTAH IDVHFLKEGC GDDNVCNSNL KLEYKGSLEN LYFQ

UniProtKB: Integrin alpha-6

+
分子 #2: Integrin beta-1

分子名称: Integrin beta-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 50.51093 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: QTDENRCLKA NAKSCGECIQ AGPNCGWCTN STFLQEGMPT SARCDDLEAL KKKGCPPDDI ENPRGSKDIK KNKNVTNRSK GTAEKLKPE DITQIQPQQL VLRLRSGEPQ TFTLKFKRAE DYPIDLYYLM DLSYSMKDDL ENVKSLGTDL MNEMRRITSD F RIGFGSFV ...文字列:
QTDENRCLKA NAKSCGECIQ AGPNCGWCTN STFLQEGMPT SARCDDLEAL KKKGCPPDDI ENPRGSKDIK KNKNVTNRSK GTAEKLKPE DITQIQPQQL VLRLRSGEPQ TFTLKFKRAE DYPIDLYYLM DLSYSMKDDL ENVKSLGTDL MNEMRRITSD F RIGFGSFV EKTVMPYIST TPAKLRNPCT SEQNCTSPFS YKNVLSLTNK GEVFNELVGK QRISGNLDSP EGGFDAIMQV AV CGSLIGW RNVTRLLVFS TDAGFHFAGD GKLGGIVLPN DGQCHLENNM YTMSHYYDYP SIAHLVQKLS ENNIQTIFAV TEE FQPVYK ELKNLIPKSA VGTLSANSSN VIQLIIDAYN SLSSEVILEN GKLSEGVTIS YKSYCKNGVN GTGENGRKCS NISI GDEVQ FEISITSNKC PKKDSDSFKI RPLGFTEEVE VILQYICECE GGLENLYFQ

UniProtKB: Integrin beta-1

+
分子 #3: Laminin subunit alpha-5

分子名称: Laminin subunit alpha-5 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 73.414203 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: GENVERWQGQ YEGLRGQDLG QAVLDAGHSV STLEKTLPQL LAKLSILENR GVHNASLALS ASIGRVRELC AQARGAASKV KVPMKFNGR SGVQLRTPRD LADLAAYTAL KFYLQGPEPE PGQGTEDRFV MYMGSRQATG DYMGVSLRDK KVHWVYQLGE A GPAVLSID ...文字列:
GENVERWQGQ YEGLRGQDLG QAVLDAGHSV STLEKTLPQL LAKLSILENR GVHNASLALS ASIGRVRELC AQARGAASKV KVPMKFNGR SGVQLRTPRD LADLAAYTAL KFYLQGPEPE PGQGTEDRFV MYMGSRQATG DYMGVSLRDK KVHWVYQLGE A GPAVLSID EDIGEQFAAV SLDRTLQFGH MSVTVERQMI QETKGDTVAP GAEGLLNLRP DDFVFYVGGY PSTFTPPPLL RF PGYRGCI EMDTLNEEVV SLYNFERTFQ LDTAVDRPCA RSKSTGDPWL TDGSYLDGTG FARISFDSQI STTKRFEQEL RLV SYSGVL FFLKQQSQFL CLAVQEGSLV LLYDFGAGLK KAVPLQPPPP LTSASKAIQV FLLGGSRKRV LVRVERATVY SVEQ DNDLE LADAYYLGGV PPDQLPPSLR RLFPTGGSVR GCVKGIKALG KYVDLKRLNT TGVSAGCTAD LLVGRAMTFH GHGFL RLAL SNVAPLTGNV YSGFGFHSAQ DSALLYYRAS PDGLCQVSLQ QGRVSLQLLR TEVKTQAGFA DGAPHYVAFY SNATGV WLY VDDQLQQMKP HRGPPPELQP QPEGPPRLLL GGLPESGTIY NFSGCISNVF VQRLLGPQRV FDLQQNLGSV NVSTGCA PA LQAQTPGLGP RGLQATARKA SRRSRQPARH PA

UniProtKB: Laminin subunit alpha-5

+
分子 #4: Laminin subunit beta-1

分子名称: Laminin subunit beta-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 8.552753 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列:
GDARRKAEML QNEAKTLLAQ ANSKLQLLKD LERKYEDNQR YLEDKAQELA RLEGEVRSLL KDISQKVAVY STCL

UniProtKB: Laminin subunit beta-1

+
分子 #5: Laminin subunit gamma-1

分子名称: Laminin subunit gamma-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 9.483724 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列:
GDTVDLNKLN EIEGTLNKAK DEMKVSDLDR KVSDLENEAK KQEAAIMDYN RDIEEIMKCI RNLEDIRKTL PSGCFNTPSI EKP

UniProtKB: Laminin subunit gamma-1

+
分子 #6: TS2/16 VH(S112C)-SARAH,TS2/16 VH(S112C)-SARAH

分子名称: TS2/16 VH(S112C)-SARAH,TS2/16 VH(S112C)-SARAH / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / 詳細: chimera of TS2/16 VH(S112C)-SARAH / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 19.463992 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MDVKLVESGG GLVKPGGSLK LSCAASGFTF SSYTMSWVRQ TPEKRLEWVA TISSGGSYTY YPDSVKGRFT ISRDKAKNTL YLQMGSLKS EDTAMYYCTR IGYDEDYAMD HWGQGTSVTV CSGSDYEFLK SWTVEDLQKR LLALDPMMEQ EIEEIRQKYQ S KRQPILDA IEAK

+
分子 #7: TS2/16 VL-SARAH(S37C),TS2/16 VL-SARAH(S37C)

分子名称: TS2/16 VL-SARAH(S37C),TS2/16 VL-SARAH(S37C) / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / 詳細: chimera of TS2/16 VL-SARAH(S37C) / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 18.270742 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
GSHMQIVVTQ RPTTMAASPG DKIIITCSVS SIISSNYLHW YSQKPGFSPK LLIYRTSNLA SGVPPRFSGS GSGTSYSLTI GTMEAEDVA TYYCQQGSDI PLTFGDGTKL DLKRGSDYEF LKSWTVEDLQ KRLLALDPMM EQEIEEIRQK YQCKRQPILD A IEAK

+
分子 #8: HUTS-4 VH(S112C)-SARAH,HUTS-4 VH(S112C)-SARAH

分子名称: HUTS-4 VH(S112C)-SARAH,HUTS-4 VH(S112C)-SARAH / タイプ: protein_or_peptide / ID: 8 / 詳細: chimera of HUTS-4 VH(S112C)-SARAH / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 19.760207 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MQVTLKESGP GILQPSQTLS LTCSFSGFSL STSGMGVSWI RQPSGKGLEW LAHIYWDDDK RYHPSLKSRL TISKDTSSNQ VFLKITSVD TADTATYYCA RSIYDGYYDY FDVWGAGTTV TVCSGSDYEF LKSWTVEDLQ KRLLALDPMM EQEIEEIRQK Y QSKRQPIL DAIEAK

+
分子 #9: HUTS-4 VL(C87Y)-SARAH(S37C),HUTS-4 VL(C87Y)-SARAH(S37C)

分子名称: HUTS-4 VL(C87Y)-SARAH(S37C),HUTS-4 VL(C87Y)-SARAH(S37C)
タイプ: protein_or_peptide / ID: 9 / 詳細: chimera of HUTS-4 VL(C87Y)-SARAH(S37C) / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 17.701023 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MQIVLSQSPA ILSASPGEKV TMTCRATSSV TYMHWYQQKP GSSPKPWIYA TSNLASGVPA RFSGSGSGTS YSLTISRVEA ADAATYYCQ QWTSNPPTFG GGTKLEIKRG SDYEFLKSWT VEDLQKRLLA LDPMMEQEIE EIRQKYQCKR QPILDAIEAK

+
分子 #11: CALCIUM ION

分子名称: CALCIUM ION / タイプ: ligand / ID: 11 / コピー数: 4 / 式: CA
分子量理論値: 40.078 Da

+
分子 #12: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

分子名称: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / タイプ: ligand / ID: 12 / コピー数: 6 / 式: NAG
分子量理論値: 221.208 Da
Chemical component information

ChemComp-NAG:
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン

+
分子 #13: MANGANESE (II) ION

分子名称: MANGANESE (II) ION / タイプ: ligand / ID: 13 / コピー数: 3 / 式: MN
分子量理論値: 54.938 Da

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度0.07 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度式名称
20.0 mMC4H11NO3tris(hydroxymethyl)aminomethane
150.0 mMNaClsodium chloride
1.0 mMMnCl2manganese chloride
0.1 mMCaCl2calcium chloride
グリッドモデル: Quantifoil R2/1 / 材質: MOLYBDENUM / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系位相板: VOLTA PHASE PLATE
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
検出モード: INTEGRATING / デジタル化 - サイズ - 横: 4096 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4096 pixel / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 7768 / 平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.6 µm / 倍率（公称値）: 59000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

粒子像選択選択した数: 2660283
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0) / 使用した粒子像数: 429521
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
最終 3次元分類クラス数: 4 / 平均メンバー数/クラス: 130000 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る