PDB-4gz6: Crystal structure of human O-GlcNAc Transferase with UDP-5SGlcNAc

IDまたはキーワード:

登録情報

データベース: PDB / ID: 4gz6

タイトル

Crystal structure of human O-GlcNAc Transferase with UDP-5SGlcNAc

要素

UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit

キーワード

TRANSFERASE / OGT / O-GlcNAc / GT-B / Glycosyltransferase / O-GlcNAcylation

機能・相同性

機能・相同性情報

negative regulation of non-canonical inflammasome complex assembly / protein N-acetylglucosaminyltransferase complex / protein O-acetylglucosaminyltransferase activity / RNA polymerase II C-terminal domain S5 O-GlcNAc transferase activity / RNA polymerase II C-terminal domain S7 O-GlcNAc transferase activity / regulation of insulin receptor signaling pathway / protein O-GlcNAc transferase / positive regulation of transcription from RNA polymerase II promoter by glucose / acetylglucosaminyltransferase activity / regulation of Rac protein signal transduction ...negative regulation of non-canonical inflammasome complex assembly / protein N-acetylglucosaminyltransferase complex / protein O-acetylglucosaminyltransferase activity / RNA polymerase II C-terminal domain S5 O-GlcNAc transferase activity / RNA polymerase II C-terminal domain S7 O-GlcNAc transferase activity / regulation of insulin receptor signaling pathway / protein O-GlcNAc transferase / positive regulation of transcription from RNA polymerase II promoter by glucose / acetylglucosaminyltransferase activity / regulation of Rac protein signal transduction / regulation of necroptotic process / negative regulation of stem cell population maintenance / protein O-linked glycosylation / NSL complex / regulation of glycolytic process / RIPK1-mediated regulated necrosis / regulation of gluconeogenesis / regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / regulation of synapse assembly / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / Sin3-type complex / positive regulation of stem cell population maintenance / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / hemopoiesis / positive regulation of proteolysis / histone acetyltransferase complex / positive regulation of lipid biosynthetic process / mitophagy / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / negative regulation of protein ubiquitination / positive regulation of TORC1 signaling / response to nutrient / negative regulation of cell migration / positive regulation of translation / cell projection / response to insulin / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / circadian regulation of gene expression / mitochondrial membrane / cellular response to glucose stimulus / protein processing / chromatin DNA binding / Regulation of necroptotic cell death / UCH proteinases / chromatin organization / HATs acetylate histones / positive regulation of cold-induced thermogenesis / apoptotic process / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / glutamatergic synapse / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能

生物種

Homo sapiens (ヒト)

手法

X線回折 /

シンクロトロン /

分子置換 / 解像度: 2.98 Å

データ登録者

Lazarus, M.B. / Jiang, J. / Gloster, T.M. / Zandberg, W.F. / Vocadlo, D.J. / Walker, S.

引用

ジャーナル: Nat.Chem.Biol. / 年: 2012
タイトル: Structural snapshots of the reaction coordinate for O-GlcNAc transferase.
著者: Lazarus, M.B. / Jiang, J. / Gloster, T.M. / Zandberg, W.F. / Whitworth, G.E. / Vocadlo, D.J. / Walker, S.

履歴

登録	2012年9月6日	登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.0	2012年10月31日	Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.1	2012年12月12日	Group: Database references
改定 1.2	2024年2月28日	Group: Data collection / Database references / Derived calculations カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

構造ビューア	分子: MolmilJmol/JSmol

-
ダウンロード

PDBx/mmCIF形式	4gz6.cif.gz	1.1 MB	表示	PDBx/mmCIF形式
PDB形式	pdb4gz6.ent.gz	926 KB	表示	PDB形式
PDBx/mmJSON形式	4gz6.json.gz		ツリー表示	PDBx/mmJSON形式
その他	その他のダウンロード

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検証レポート

アーカイブディレクトリ	https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/gz/4gz6 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/gz/4gz6	HTTPS FTP

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関連構造データ

関連構造データ	4gywC 4gyyC 4gz3C 4gz5C C: 同じ文献を引用 (文献)
類似構造データ	4ay6-4 6ma1-d 4gyy-1 4xi9-3 5bnw-d 4gz5-2 4gz5-3 4n3b-d 4gz5-4 5lwv-d Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索類似検索 - 機能F&H 検索類似検索 - 相同性F&H 検索

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リンク

PDBのページ	PDBj / wwPDB / NCBI
「今月の分子」の関連する項目	#141 - 2011年9月 O-GlcNAc転移酵素 (O-GlcNAc Transferase) 類似性 (14) #230 - 2019年2月開始因子eIF4E (Initiation Factor eIF4E) 類似性 (6) #166 - 2013年10月プロテアソーム (Proteasome) 類似性 (3) #56 - 2004年8月カスパーゼ (Caspases) 類似性 (1)

登録構造単位

A: UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit

B: UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit

C: UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit

D: UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit

ヘテロ分子

328 kDa, 4 ポリマー
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1

A: UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit

ヘテロ分子

登録者が定義した集合体
82 kDa, 1 ポリマー
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2

B: UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit

ヘテロ分子

登録者が定義した集合体
82.1 kDa, 1 ポリマー
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3

C: UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit

ヘテロ分子

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82 kDa, 1 ポリマー
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4

D: UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit

ヘテロ分子

登録者が定義した集合体
82 kDa, 1 ポリマー
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5

D: UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit

ヘテロ分子

D: UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit

ヘテロ分子

D: UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit

ヘテロ分子

A: UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit

B: UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit

C: UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit

ヘテロ分子

A: UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit

B: UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit

C: UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit

ヘテロ分子

A: UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit

B: UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit

C: UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit

ヘテロ分子

ソフトウェアが定義した集合体
984 kDa, 12 ポリマー
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タイプ	名称	対称操作	数
crystal symmetry operation	1_554	x,y,z-1	1
crystal symmetry operation	2_564	-y,x-y+1,z-1	1
crystal symmetry operation	3_454	-x+y-1,-x,z-1	1
identity operation	1_555	x,y,z	1
crystal symmetry operation	2_565	-y,x-y+1,z	1
crystal symmetry operation	3_455	-x+y-1,-x,z	1

単位格子

Length a, b, c (Å)	272.338, 272.338, 143.460
Angle α, β, γ (deg.)	90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number	150
Space group name H-M	P321

#1: タンパク質	UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit / O-GlcNAc transferase subunit p110 / O-linked N-acetylglucosamine transferase 110 kDa subunit / OGT 分子量: 80974.508 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: OGT / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O15294, protein O-GlcNAc transferase
#2: 化合物	ChemComp-12V / (2S,3R,4R,5S,6R)-3-(acetylamino)-4,5-dihydroxy-6-(hydroxymethyl)tetrahydro-2H-thiopyran-2-yl [(2R,3S,4R,5R)-5-(2,4-dioxo-3,4-dihydropyrimidin-1(2H)-yl)-3,4-dihydroxytetrahydrofuran-2-yl]methyl dihydrogen diphosphate / URIDINE DIPHOSPHO-5-THIO-N-ACETYLGLUCOSAMINE / ウリジン5′-二りん酸P²-[3α-(アセチルアミノ)-4β,5α-ジヒドロキシ-6β-(ヒドロ(以下略) 分子量: 623.419 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C₁₇H₂₇N₃O₁₆P₂S
#3: 化合物	ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン分子量: 96.063 Da / 分子数: 17 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO₄
#4: 水	ChemComp-HOH / water 分子量: 18.015 Da / 分子数: 54 / 由来タイプ: 天然 / 式: H₂O

-
実験

実験	手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶	マシュー密度: 4.74 Å³/Da / 溶媒含有率: 74.06 %
結晶化	温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5 詳細: 1.9M Ammonium Sulfate, 0.1M Tris pH 8.5, 1% Xylitol, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折	平均測定温度: 100 K
放射光源	由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 1 Å
検出器	タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2011年10月11日
放射	モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長	波長: 1 Å / 相対比: 1
反射	解像度: 2.98→40 Å / Num. all: 122037 / Num. obs: 122037 / % possible obs: 98.3 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2
反射シェル	解像度: 2.98→3.14 Å / % possible all: 99

-
解析

ソフトウェア

名称	バージョン	分類
CBASS		データ収集
PHENIX	(phenix.refine: 1.7.3_928)	モデル構築
PHENIX	(phenix.refine: 1.7.3_928)	精密化
iMOSFLM		データ削減
SCALA		データスケーリング
PHENIX	1.7.3_928	位相決定

精密化

構造決定の手法:

分子置換 / 解像度: 2.98→39.412 Å / SU ML: 0.38 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 22.32 / 立体化学のターゲット値: ML

	R_factor	反射数	%反射	Selection details
R_free	0.2229	6154	5.04 %	RANDOM
R_work	0.197	-	-	-
all	0.1983	122016	-	-
obs	0.1983	122016	97.99 %	-

溶媒の処理

減衰半径: 0.86 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / B_sol: 36.128 Å² / k_sol: 0.329 e/Å³

原子変位パラメータ

	B_aniso -1	B_aniso -2	B_aniso -3
1-	9.7676 Å²	-0 Å²	-0 Å²
2-	-	9.7676 Å²	0 Å²
3-	-	-	-19.5352 Å²

精密化ステップ

サイクル: LAST / 解像度: 2.98→39.412 Å

	タンパク質	核酸	リガンド	溶媒	全体
原子数	22112	0	241	54	22407

拘束条件

Refine-ID	タイプ	Dev ideal	数
X-RAY DIFFRACTION	f_bond_d	0.002	22852
X-RAY DIFFRACTION	f_angle_d	0.56	31022
X-RAY DIFFRACTION	f_dihedral_angle_d	10.267	8520
X-RAY DIFFRACTION	f_chiral_restr	0.041	3424
X-RAY DIFFRACTION	f_plane_restr	0.003	4004

LS精密化シェル

解像度 (Å)	R_factor R_free	Num. reflection R_free	R_factor R_work	Num. reflection R_work	Refine-ID	% reflection obs (%)
2.98-3.0138	0.3465	197	0.3341	3864	X-RAY DIFFRACTION	99
3.0138-3.0493	0.3387	227	0.3195	3879	X-RAY DIFFRACTION	99
3.0493-3.0865	0.3208	214	0.3126	3854	X-RAY DIFFRACTION	99
3.0865-3.1255	0.3008	206	0.3057	3850	X-RAY DIFFRACTION	99
3.1255-3.1666	0.3193	208	0.3048	3895	X-RAY DIFFRACTION	99
3.1666-3.21	0.348	233	0.2935	3813	X-RAY DIFFRACTION	99
3.21-3.2558	0.3012	202	0.2841	3863	X-RAY DIFFRACTION	99
3.2558-3.3044	0.2873	204	0.2639	3856	X-RAY DIFFRACTION	99
3.3044-3.356	0.2769	195	0.2625	3871	X-RAY DIFFRACTION	98
3.356-3.411	0.2735	197	0.2412	3885	X-RAY DIFFRACTION	99
3.411-3.4698	0.3041	186	0.2376	3881	X-RAY DIFFRACTION	99
3.4698-3.5328	0.2541	200	0.2378	3845	X-RAY DIFFRACTION	98
3.5328-3.6007	0.2416	196	0.2225	3845	X-RAY DIFFRACTION	98
3.6007-3.6742	0.2359	196	0.2124	3845	X-RAY DIFFRACTION	98
3.6742-3.754	0.2161	205	0.204	3863	X-RAY DIFFRACTION	98
3.754-3.8413	0.2082	214	0.19	3819	X-RAY DIFFRACTION	98
3.8413-3.9372	0.2051	206	0.1832	3860	X-RAY DIFFRACTION	98
3.9372-4.0436	0.1961	187	0.1781	3861	X-RAY DIFFRACTION	98
4.0436-4.1624	0.2154	221	0.1804	3834	X-RAY DIFFRACTION	98
4.1624-4.2966	0.1844	199	0.1646	3884	X-RAY DIFFRACTION	98
4.2966-4.45	0.2126	196	0.1638	3876	X-RAY DIFFRACTION	98
4.45-4.6279	0.1924	210	0.1596	3825	X-RAY DIFFRACTION	97
4.6279-4.8382	0.1904	216	0.1535	3833	X-RAY DIFFRACTION	98
4.8382-5.0928	0.1739	189	0.1557	3861	X-RAY DIFFRACTION	98
5.0928-5.4111	0.1737	216	0.1662	3890	X-RAY DIFFRACTION	98
5.4111-5.8277	0.1963	207	0.1706	3848	X-RAY DIFFRACTION	97
5.8277-6.4119	0.214	209	0.1871	3872	X-RAY DIFFRACTION	97
6.4119-7.3345	0.2155	208	0.1749	3882	X-RAY DIFFRACTION	97
7.3345-9.2211	0.1612	192	0.14	3879	X-RAY DIFFRACTION	96
9.2211-39.4156	0.21	218	0.1857	3929	X-RAY DIFFRACTION	95

精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

ID	L11 (°²)	L12 (°²)	L13 (°²)	L22 (°²)	L23 (°²)	L33 (°²)	S11 (Å °)	S12 (Å °)	S13 (Å °)	S21 (Å °)	S22 (Å °)	S23 (Å °)	S31 (Å °)	S32 (Å °)	S33 (Å °)	T11 (Å²)	T12 (Å²)	T13 (Å²)	T22 (Å²)	T23 (Å²)	T33 (Å²)	Origin x (Å)	Origin y (Å)	Origin z (Å)
1	5.2505	-0.917	0.6862	3.8023	0.9864	4.4594	0.3334	-1.7833	1.536	0.5615	-0.0083	0.0198	-0.0304	0.4755	-0.2691	1.089	-0.2559	0.084	1.0747	-0.4916	1.1305	-104.0144	62.9528	34.7455
2	1.5122	0.4524	-0.4666	1.7305	-0.5665	1.5121	-0.1551	-0.1239	0.2669	-0.0095	0.1685	-0.0314	-0.1161	0.1117	-0.0276	0.9082	0.0247	0.0125	0.4002	-0.0704	0.5586	-111.0717	39.3906	30.0862
3	1.7375	0.8272	0.1295	2.7948	0.2971	1.3866	-0.0467	-0.0875	0.1062	0.2426	0.0604	0.0348	-0.0716	0.0569	-0.011	0.8853	0.106	0.0497	0.2908	0.0095	0.4792	-138.2933	40.6497	41.743
4	2.1677	-0.296	0.6003	0.988	0.1643	0.7188	-0.0496	-0.0212	-0.404	-0.0102	-0.0028	0.4286	0.3385	-0.1141	0.041	1.1502	0.0019	0.0102	0.3015	0.0185	0.7354	-142.2019	9.168	28.2331
5	0.4387	-0.1317	-0.0616	1.7166	-0.4085	0.4489	-0.0519	-0.2644	-0.1157	0.3284	0.0417	0.0889	0.209	0.0029	0.0034	1.0549	0.1343	0.0254	0.3646	0.0608	0.6098	-135.9061	18.7382	44.2529
6	4.1568	1.4989	1.3873	4.7044	-0.4935	6.9986	0.3401	-0.0807	-1.1178	0.3921	0.144	-0.072	1.3735	-1.7325	-0.4749	1.1899	-0.3019	-0.0995	0.9268	0.12	0.8918	-136.4516	25.1456	6.5298
7	0.9936	0.2337	-0.5541	0.4604	0.3914	1.4864	0.008	-0.0776	-0.0927	-0.0504	0.0953	0.0102	0.4814	0.0313	-0.0904	1.0249	0.0002	-0.0533	0.38	0.0371	0.5333	-112.7936	24.2726	-1.438
8	1.7266	0.2171	-0.2722	0.2296	-0.0549	1.3829	-0.008	-0.0652	-0.1207	0.2384	-0.0127	0.056	0.2726	0.0229	0.0074	0.8594	0.0056	-0.0218	0.2649	0.0021	0.5809	-117.8818	24.4657	-30.7037
9	1.0692	0.8001	-0.83	2.9417	-1.8709	3.0691	-0.0177	-0.0691	-0.2936	0.1535	-0.0796	-0.4761	0.4475	0.6545	0.1134	0.6845	0.1482	-0.0633	0.6136	-0.0072	0.6162	-83.5726	26.6246	-33.7075
10	1.4442	0.3398	-0.1557	0.8552	0	0.4819	-0.0628	-0.0694	-0.4686	0.0644	0.0272	-0.1401	0.471	0.3418	0.0288	0.9805	0.1828	-0.0354	0.4231	0.0227	0.6285	-98.4656	13.7894	-32.0119
11	6.2394	0.669	-0.1501	5.8585	0.918	4.8919	-0.2879	0.6552	-0.2096	-1.7294	0.6909	-0.9531	0.6266	0.7348	-0.4919	1.5688	-0.2073	0.3049	0.8028	-0.1776	0.837	-90.6681	48.6833	-19.1625
12	1.5016	0.3047	1.0124	0.9238	0.5224	2.2253	0.2576	0.0836	-0.1238	-0.2738	0.0303	-0.3293	0.3396	0.2198	-0.2988	0.878	-0.0301	0.0638	0.5655	-0.0289	0.8101	-87.195	46.8064	5.6221
13	0.491	0.1778	0.325	1.4699	0.6452	3.1996	-0.0458	0.1128	-0.1242	-0.2355	0.0869	-0.439	-0.1288	0.52	-0.0183	0.5144	-0.1927	0.0755	0.7039	-0.0239	0.677	-76.5098	73.9543	10.6204
14	0.8391	-0.9593	-0.2764	2.827	1.7282	2.57	-0.0014	-0.3139	-0.0734	0.4968	0.1291	-0.3972	0.25	0.4428	-0.1283	0.7903	-0.1612	-0.1496	0.772	0.0772	0.737	-78.6318	65.1296	43.9627
15	1.1741	-0.2155	0.1012	1.2099	0.1398	2.2127	0.0003	-0.0971	-0.1285	0.1321	0.0252	-0.7117	0.2453	0.7203	-0.0251	0.5856	-0.025	-0.1129	0.7922	-0.011	0.9537	-66.7353	64.4842	28.2372
16	4.0928	-0.521	1.021	6.668	-2.237	3.576	-0.4495	0.5877	1.815	0.2547	-0.4973	-2.2215	-0.8379	0.887	0.9191	1.0908	-0.3055	-0.3162	0.9148	0.2744	1.7017	-109.4294	98.2134	91.9832
17	1.3883	-0.5648	-0.4763	1.8656	0.8894	1.5779	0.0459	-0.152	0.1379	-0.079	-0.1261	-0.2178	-0.3571	0.1923	0.0557	0.6424	-0.1188	-0.0579	0.4731	0.0756	0.6187	-116.0228	77.343	80.4314
18	1.3591	0.1824	0.1722	2.989	-0.1097	1.4759	-0.0026	0.0177	0.3097	0.1165	-0.0261	-0.2507	-0.3482	0.3663	0.0169	0.5938	-0.1871	-0.0418	0.4814	0.0301	0.5309	-96.0804	58.8408	92.4392
19	0.9985	0.4277	-0.3028	3.3049	-2.1393	2.3443	0.035	0.1212	-0.3295	-0.2014	-0.0031	0.009	0.6033	0.0488	-0.0277	0.7282	-0.0266	-0.0299	0.3336	-0.0624	0.4883	-113.8769	34.4174	75.7506
20	1.7034	0.5118	0.8922	1.0785	0.5223	3.0487	-0.0759	0.3129	-0.0072	-0.225	0.0453	-0.2227	0.0637	0.5417	0.0239	0.5764	0.0409	0.0566	0.4353	0.0251	0.4748	-98.966	47.1474	73.7209

精密化 TLSグループ

ID	Refine-ID	Refine TLS-ID	Selection details	Auth asym-ID	Auth seq-ID
1	X-RAY DIFFRACTION	1	( CHAIN A AND RESID 313:349 )	A	313 - 349
2	X-RAY DIFFRACTION	2	( CHAIN A AND RESID 350:514 )	A	350 - 514
3	X-RAY DIFFRACTION	3	( CHAIN A AND RESID 515:714 )	A	515 - 714
4	X-RAY DIFFRACTION	4	( CHAIN A AND RESID 719:875 )	A	719 - 875
5	X-RAY DIFFRACTION	5	( CHAIN A AND RESID 876:1028 )	A	876 - 1028
6	X-RAY DIFFRACTION	6	( CHAIN B AND RESID 313:349 )	B	313 - 349
7	X-RAY DIFFRACTION	7	( CHAIN B AND RESID 350:514 )	B	350 - 514
8	X-RAY DIFFRACTION	8	( CHAIN B AND RESID 515:714 )	B	515 - 714
9	X-RAY DIFFRACTION	9	( CHAIN B AND RESID 719:875 )	B	719 - 875
10	X-RAY DIFFRACTION	10	( CHAIN B AND RESID 876:1028 )	B	876 - 1028
11	X-RAY DIFFRACTION	11	( CHAIN C AND RESID 313:349 )	C	313 - 349
12	X-RAY DIFFRACTION	12	( CHAIN C AND RESID 350:514 )	C	350 - 514
13	X-RAY DIFFRACTION	13	( CHAIN C AND RESID 515:714 )	C	515 - 714
14	X-RAY DIFFRACTION	14	( CHAIN C AND RESID 719:875 )	C	719 - 875
15	X-RAY DIFFRACTION	15	( CHAIN C AND RESID 876:1028 )	C	876 - 1028
16	X-RAY DIFFRACTION	16	( CHAIN D AND RESID 313:349 )	D	313 - 349
17	X-RAY DIFFRACTION	17	( CHAIN D AND RESID 350:514 )	D	350 - 514
18	X-RAY DIFFRACTION	18	( CHAIN D AND RESID 515:714 )	D	515 - 714
19	X-RAY DIFFRACTION	19	( CHAIN D AND RESID 719:875 )	D	719 - 875
20	X-RAY DIFFRACTION	20	( CHAIN D AND RESID 876:1028 )	D	876 - 1028

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

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これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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