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- PDB-5lwv: Human OGT in complex with UDP and fused substrate peptide (HCF1) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5lwv
タイトルHuman OGT in complex with UDP and fused substrate peptide (HCF1)
要素Host cell factor 1,UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit
キーワードTRANSFERASE / glycosylation / signalling / O-GlcNAc / O-GlcNAc transferase / substrate recognition
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of non-canonical inflammasome complex assembly / protein N-acetylglucosaminyltransferase complex / release from viral latency / regulation of insulin receptor signaling pathway / protein O-acetylglucosaminyltransferase activity / protein O-GlcNAc transferase / positive regulation of transcription from RNA polymerase II promoter by glucose / acetylglucosaminyltransferase activity / regulation of Rac protein signal transduction / regulation of necroptotic process ...negative regulation of non-canonical inflammasome complex assembly / protein N-acetylglucosaminyltransferase complex / release from viral latency / regulation of insulin receptor signaling pathway / protein O-acetylglucosaminyltransferase activity / protein O-GlcNAc transferase / positive regulation of transcription from RNA polymerase II promoter by glucose / acetylglucosaminyltransferase activity / regulation of Rac protein signal transduction / regulation of necroptotic process / blastocyst hatching / negative regulation of stem cell population maintenance / protein O-linked glycosylation / Set1C/COMPASS complex / MLL1/2 complex / NSL complex / regulation of glycolytic process / RIPK1-mediated regulated necrosis / regulation of gluconeogenesis / regulation of synapse assembly / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / Sin3-type complex / regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / positive regulation of stem cell population maintenance / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / histone methyltransferase complex / hemopoiesis / positive regulation of proteolysis / MLL1 complex / histone acetyltransferase complex / regulation of protein-containing complex assembly / positive regulation of lipid biosynthetic process / mitophagy / positive regulation of cell cycle / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / negative regulation of protein ubiquitination / response to nutrient / positive regulation of TORC1 signaling / negative regulation of cell migration / positive regulation of translation / cell projection / cellular response to glucose stimulus / circadian regulation of gene expression / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / response to insulin / mitochondrial membrane / protein processing / chromatin DNA binding / Regulation of necroptotic cell death / UCH proteinases / positive regulation of cold-induced thermogenesis / HATs acetylate histones / chromatin organization / protein-macromolecule adaptor activity / DNA-binding transcription factor binding / transcription coactivator activity / protein stabilization / cadherin binding / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / chromatin remodeling / neuronal cell body / apoptotic process / chromatin binding / positive regulation of gene expression / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / glutamatergic synapse / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Host cell factor / Host cell factor, Kelch-repeats domain / Signal recognition particle alu RNA binding heterodimer, srp9/1 - #150 / UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110kDa subunit / Rossmann fold - #11380 / O-GlcNAc transferase, C-terminal / Glycosyl transferase family 41 / Signal recognition particle alu RNA binding heterodimer, srp9/1 / TPR repeat / Tetratricopeptide repeat ...Host cell factor / Host cell factor, Kelch-repeats domain / Signal recognition particle alu RNA binding heterodimer, srp9/1 - #150 / UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110kDa subunit / Rossmann fold - #11380 / O-GlcNAc transferase, C-terminal / Glycosyl transferase family 41 / Signal recognition particle alu RNA binding heterodimer, srp9/1 / TPR repeat / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat / Kelch-type beta propeller / Tetratricopeptide repeat / Glycogen Phosphorylase B; / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / URIDINE-5'-DIPHOSPHATE / UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit / Host cell factor 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Raimi, O. / Rafie, K. / Kapuria, V. / Herr, W. / van Aalten, D.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Wellcome Trust110061 英国
引用ジャーナル: Open Biol / 年: 2017
タイトル: Recognition of a glycosylation substrate by the O-GlcNAc transferase TPR repeats.
著者: Rafie, K. / Raimi, O. / Ferenbach, A.T. / Borodkin, V.S. / Kapuria, V. / van Aalten, D.M.F.
履歴
登録2016年9月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年7月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / refine_hist
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _refine_hist.d_res_high

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Host cell factor 1,UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,4665
ポリマ－83,7791
非ポリマー6864
水11,980665
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1240 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area28030 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)168.024, 168.024, 162.265
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number180
Space group name H-MP6222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1604-

HOH

21A-1814-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Host cell factor 1,UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit / HCF-1 / C1 factor / CFF / VCAF / VP16 accessory protein / O-GlcNAc transferase subunit p110 / O- ...HCF-1 / C1 factor / CFF / VCAF / VP16 accessory protein / O-GlcNAc transferase subunit p110 / O-linked N-acetylglucosamine transferase 110 kDa subunit / OGT


分子量: 83779.398 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HCFC1, HCF1, HFC1, OGT / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: P51610, UniProt: O15294, protein O-GlcNAc transferase
#2: 化合物 ChemComp-UDP / URIDINE-5'-DIPHOSPHATE


タイプ: RNA linking / 分子量: 404.161 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H14N2O12P2 / コメント: UDP*YM
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 665 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.14 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 1.3M Ammonium tartrate diabasic; 0.1M Tris pH8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.97625 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年9月13日 / 詳細: Toroidal mirror
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97625 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→48.53 Å / Num. obs: 106157 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 20 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.147 / Rsym value: 0.12 / Net I/σ(I): 14.4
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / 冗長度: 20.2 % / Rmerge(I) obs: 1.95 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / CC1/2: 0.684 / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0135精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3PE4

3pe4


解像度: 1.9→48.5 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.966 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.955 / SU B: 2.731 / SU ML: 0.075 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.099 / ESU R Free: 0.1 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19933 5042 5 %RANDOM
Rwork0.16943 ---
obs0.17094 95998 99.94 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 30.491 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.35 Å2-0.17 Å20 Å2
2---0.35 Å20 Å2
3---1.14 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→48.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5593 0 41 665 6299
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0210.0195764
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.025484
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9991.9617826
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.069312628
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9175710
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.84324.583264
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.6815979
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.3711530
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1270.2867
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.0216518
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021314
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.8032.7252843
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.82.7242842
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.8024.0583549
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other3.8024.0593550
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.2943.1492921
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other4.2753.1442913
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other6.2184.5364265
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined7.89423.1837196
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other7.89423.1857197
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.93→1.98 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.327 391 -
Rwork0.297 6962 -
obs--99.7 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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