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- EMDB-2946: cryo-EM structure of HET-s prion infectious form -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-2946
タイトルcryo-EM structure of HET-s prion infectious form
マップデータReconstruction of HET-s prion amyloid assembled at pH3
試料
  • 試料: HET-s prion domain (218-289) assembled at pH3
  • タンパク質・ペプチド: Heterokaryon incompatibility protein s
キーワードamyloid / prion / cross-beta structure
機能・相同性Het-s prion-forming domain / Het-s prion-forming domain / Prion-inhibition and propagation, HeLo domain / HeLo domain superfamily / Het-s 218-289 / Prion-inhibition and propagation / identical protein binding / cytoplasm / Heterokaryon incompatibility protein s
機能・相同性情報
生物種Podospora anserina (菌類)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.5 Å
データ登録者Mizuno N / Baxa U / Steven AC
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2011
タイトル: Structural dependence of HET-s amyloid fibril infectivity assessed by cryoelectron microscopy.
著者: Naoko Mizuno / Ulrich Baxa / Alasdair C Steven /
要旨: HET-s is a prion protein of the fungus Podospora anserina which, in the prion state, is active in a self/nonself recognition process called heterokaryon incompatibility. Its prionogenic properties ...HET-s is a prion protein of the fungus Podospora anserina which, in the prion state, is active in a self/nonself recognition process called heterokaryon incompatibility. Its prionogenic properties reside in the C-terminal "prion domain." The HET-s prion domain polymerizes in vitro into amyloid fibrils whose properties depend on the pH of assembly; above pH 3, infectious singlet fibrils are produced, and below pH 3, noninfectious triplet fibrils. To investigate the correlation between structure and infectivity, we performed cryo-EM analyses. Singlet fibrils have a helical pitch of approximately 410 Å and a left-handed twist. Triplet fibrils have three protofibrils whose lateral dimensions (36 × 25 Å) and axial packing (one subunit per 9.4 Å) match those of singlets but differ in their supercoiling. At 8.5-Å resolution, the cross-section of the singlet fibril reconstruction is largely consistent with that of a β-solenoid model previously determined by solid-state NMR. Reconstructions of the triplet fibrils show three protofibrils coiling around a common axis and packed less tightly at pH 3 than at pH 2, eventually peeling off. Taken together with the earlier observation that fragmentation of triplet fibrils by sonication does not increase infectivity, these observations suggest a novel mechanism for self-propagation, whereby daughter fibrils nucleate on the lateral surface of singlet fibrils. In triplets, this surface is occluded, blocking nucleation and thereby explaining their lack of infectivity.
履歴
登録2015年3月23日-
ヘッダ(付随情報) 公開2015年4月15日-
マップ公開2015年4月15日-
更新2015年4月15日-
現状2015年4月15日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0073
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0073
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

2946-HET-s.tif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_2946.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 708 KB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Reconstruction of HET-s prion amyloid assembled at pH3
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.84 Å/pix.
x 113 pix.
= 207.92 Å		1.84 Å/pix.
x 41 pix.
= 75.44 Å		1.84 Å/pix.
x 40 pix.
= 73.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

これらの図は立方格子座標系で作成されたものです

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.84 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0073 / ムービー #1: 0.0073
最小 - 最大0.0 - 0.02645633
平均 (標準偏差)0.00368884 (±0.00566753)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin1010-1
サイズ4140113
Spacing4140113
セルA: 73.6 Å / B: 75.44 Å / C: 207.92 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.841.841.84
M x/y/z4041113
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z73.60075.440207.920
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-108-108-54
NX/NY/NZ10810854
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS1010-1
NC/NR/NS4041113
D min/max/mean0.0000.0260.004

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : HET-s prion domain (218-289) assembled at pH3

全体名称: HET-s prion domain (218-289) assembled at pH3
要素
  • 試料: HET-s prion domain (218-289) assembled at pH3
  • タンパク質・ペプチド: Heterokaryon incompatibility protein s

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超分子 #1000: HET-s prion domain (218-289) assembled at pH3

超分子名称: HET-s prion domain (218-289) assembled at pH3 / タイプ: sample / ID: 1000
集合状態: helical polymer with a rise of 9.4 A per protein unit
Number unique components: 1
分子量実験値: 8 KDa

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分子 #1: Heterokaryon incompatibility protein s

分子名称: Heterokaryon incompatibility protein s / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: HET-s
詳細: HET-s proteins are assembled to make a single strand helix, with a rise of 9.4 A per protein.
集合状態: Helical filament / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Podospora anserina (菌類)
分子量実験値: 8 KDa / 理論値: 8 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 組換株: pLysS
配列UniProtKB: Heterokaryon incompatibility protein s / InterPro: Het-s prion-forming domain

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

濃度1 mg/mL
緩衝液pH: 3 / 詳細: 20 mM citrate acid
グリッド詳細: Glow discharged Quantifoil R2/2 was used.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / 装置: FEI VITROBOT MARK II / 手法: Blot for 5 seconds before plunging

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI/PHILIPS CM200FEG
温度最低: 90 K / 最高: 100 K
アライメント法Legacy - 非点収差: Objective lens astigmatism was corrected at 120,000 times magnification
日付2008年4月1日
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 7 µm / 実像数: 100 / 平均電子線量: 20 e/Å2 / ビット/ピクセル: 8
電子線加速電圧: 120 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 38000
試料ステージ試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN

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画像解析

詳細The reconstruction was performed using SPIDER in combination with IHRSR.
最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 18.8 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 17.1 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 8.5 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: SPIder, EMAN, IHRSR, bsoft
CTF補正詳細: Each micrograph

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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