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- EMDB-23810: Structure of the autoinhibited state of smooth muscle myosin-2 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-23810
タイトルStructure of the autoinhibited state of smooth muscle myosin-2
マップデータ
試料
  • 複合体: Smooth muscle myosin-2 10S complex
    • タンパク質・ペプチド: Myosin-11
    • タンパク質・ペプチド: Myosin light polypeptide 6
    • タンパク質・ペプチド: Myosin regulatory light chain 2, smooth muscle major isoform
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: PHOSPHATE ION
  • リガンド: MAGNESIUM ION
キーワードMuscle contraction / ATPase / autoinhibition / 10S / CONTRACTILE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


RHO GTPases activate PAKs / myosin II filament / Smooth Muscle Contraction / elastic fiber assembly / myofibril assembly / skeletal muscle myosin thick filament assembly / myosin light chain binding / myosin II binding / muscle myosin complex / actomyosin ...RHO GTPases activate PAKs / myosin II filament / Smooth Muscle Contraction / elastic fiber assembly / myofibril assembly / skeletal muscle myosin thick filament assembly / myosin light chain binding / myosin II binding / muscle myosin complex / actomyosin / myosin filament / actomyosin structure organization / myosin II complex / cardiac muscle cell development / structural constituent of muscle / myosin heavy chain binding / microfilament motor activity / myofibril / smooth muscle contraction / stress fiber / ADP binding / actin filament binding / actin binding / calmodulin binding / calcium ion binding / magnesium ion binding / ATP binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / DNA repair protein XRCC4-like, C-terminal / Myosin tail / Myosin tail / Myosin N-terminal SH3-like domain / Myosin S1 fragment, N-terminal / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / IQ motif, EF-hand binding site ...: / DNA repair protein XRCC4-like, C-terminal / Myosin tail / Myosin tail / Myosin N-terminal SH3-like domain / Myosin S1 fragment, N-terminal / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / IQ motif, EF-hand binding site / Myosin motor domain profile. / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin. Large ATPases. / IQ motif profile. / Kinesin motor domain superfamily / : / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Myosin light polypeptide 6 / Myosin regulatory light chain 2, smooth muscle major isoform / Myosin-11
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Heissler SM / Arora AS
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2021
タイトル: Cryo-EM structure of the autoinhibited state of myosin-2.
著者: Sarah M Heissler / Amandeep S Arora / Neil Billington / James R Sellers / Krishna Chinthalapudi /
要旨: We solved the near-atomic resolution structure of smooth muscle myosin-2 in the autoinhibited state (10) using single-particle cryo–electron microscopy. The 3.4-Å structure reveals the precise ...We solved the near-atomic resolution structure of smooth muscle myosin-2 in the autoinhibited state (10) using single-particle cryo–electron microscopy. The 3.4-Å structure reveals the precise molecular architecture of 10 and the structural basis for myosin-2 regulation. We reveal the position of the phosphorylation sites that control myosin autoinhibition and activation by phosphorylation of the regulatory light chain. Further, we present a previously unidentified conformational state in myosin-2 that traps ADP and P produced by the hydrolysis of ATP in the active site. This noncanonical state represents a branch of the myosin enzyme cycle and explains the autoinhibition of the enzyme function of 10 along with its reduced affinity for actin. Together, our structure defines the molecular mechanisms that drive 10 formation, stabilization, and relief by phosphorylation of the regulatory light chain.
履歴
登録2021年4月8日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年1月5日-
マップ公開2022年1月5日-
更新2024年5月29日-
現状2024年5月29日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.12
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.12
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7mf3
  • 表面レベル: 0.12
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_23810.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_23810.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 512 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.9 Å/pix.
x 512 pix.
= 460.288 Å		0.9 Å/pix.
x 512 pix.
= 460.288 Å		0.9 Å/pix.
x 512 pix.
= 460.288 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.899 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.12 / ムービー #1: 0.12
最小 - 最大-0.26195696 - 0.45025653
平均 (標準偏差)0.00066997716 (±0.009175238)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ512512512
Spacing512512512
セルA=B=C: 460.288 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.8990.8990.899
M x/y/z512512512
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z460.288460.288460.288
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS512512512
D min/max/mean-0.2620.4500.001

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Smooth muscle myosin-2 10S complex

全体名称: Smooth muscle myosin-2 10S complex
要素
  • 複合体: Smooth muscle myosin-2 10S complex
    • タンパク質・ペプチド: Myosin-11
    • タンパク質・ペプチド: Myosin light polypeptide 6
    • タンパク質・ペプチド: Myosin regulatory light chain 2, smooth muscle major isoform
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: PHOSPHATE ION
  • リガンド: MAGNESIUM ION

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超分子 #1: Smooth muscle myosin-2 10S complex

超分子名称: Smooth muscle myosin-2 10S complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3
由来(天然)生物種: Gallus gallus (ニワトリ) / 器官: Gizzard
分子量理論値: 531.256 KDa

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分子 #1: Myosin-11

分子名称: Myosin-11 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Gallus gallus (ニワトリ) / 器官: gizzard
分子量理論値: 229.018953 KDa
配列文字列: SQKPLSDDEK FLFVDKNFVN NPLAQADWSA KKLVWVPSEK HGFEAASIKE EKGDEVTVEL QENGKKVTLS KDDIQKMNPP KFSKVEDMA ELTCLNEASV LHNLRERYFS GLIYTYSGLF CVVINPYKQL PIYSEKIIDM YKGKKRHEMP PHIYAIADTA Y RSMLQDRE ...文字列:
SQKPLSDDEK FLFVDKNFVN NPLAQADWSA KKLVWVPSEK HGFEAASIKE EKGDEVTVEL QENGKKVTLS KDDIQKMNPP KFSKVEDMA ELTCLNEASV LHNLRERYFS GLIYTYSGLF CVVINPYKQL PIYSEKIIDM YKGKKRHEMP PHIYAIADTA Y RSMLQDRE DQSILCTGES GAGKTENTKK VIQYLAVVAS SHKGKKDTSI TQGPSFSYGE LEKQLLQANP ILEAFGNAKT VK NDNSSRF GKFIRINFDV TGYIVGANIE TYLLEKSRAI RQAKDERTFH IFYYLIAGAS EQMRNDLLLE GFNNYTFLSN GHV PIPAQQ DDEMFQETLE AMTIMGFTEE EQTSILRVVS SVLQLGNIVF KKERNTDQAS MPDNTAAQKV CHLMGINVTD FTRS ILTPR IKVGRDVVQK AQTKEQADFA IEALAKAKFE RLFRWILTRV NKALDKTKRQ GASFLGILDI AGFEIFEINS FEQLC INYT NEKLQQLFNH TMFILEQEEY QREGIEWNFI DFGLDLQPCI ELIERPTNPP GVLALLDEEC WFPKATDTSF VEKLIQ EQG NHAKFQKSKQ LKDKTEFCIL HYAGKVTYNA SAWLTKNMDP LNDNVTSLLN QSSDKFVADL WKDVDRIVGL DQMAKMT ES SLPSASKTKK GMFRTVGQLY KEQLTKLMTT LRNTNPNFVR CIIPNHEKRA GKLDAHLVLE QLRCNGVLEG IRICRQGF P NRIVFQEFRQ RYEILAANAI PKGFMDGKQA CILMIKALEL DPNLYRIGQS KIFFRTGVLA HLEEERDLKI TDVIIAFQA QCRGYLARKA FAKRQQQLTA MKVIQRNCAA YLKLRNWQWW RLFTKVKPLL QVTRQEEEMQ AKDEELQRTK ERQQKAEAEL KELEQKHTQ LCEEKNLLQE KLQAETELYA EAEEMRVRLA AKKQELEEIL HEMEARIEEE EERSQQLQAE KKKMQQQMLD L EEQLEEEE AARQKLQLEK VTADGKIKKM EDDILIMEDQ NNKLTKERKL LEERVSDLTT NLAEEEEKAK NLTKLKNKHE SM ISELEVR LKKEEKSRQE LEKIKRKLEG ESSDLHEQIA ELQAQIAELK AQLAKKEEEL QAALARLEDE TSQKNNALKK IRE LESHIS DLQEDLESEK AARNKAEKQK RDLSEELEAL KTELEDTLDT TATQQELRAK REQEVTVLKR ALEEETRTHE AQVQ EMRQK HTQAVEELTE QLEQFKRAKA NLDKTKQTLE KDNADLANEI RSLSQAKQDV EHKKKKLEVQ LQDLQSKYSD GERVR TELN EKVHKLQIEV ENVTSLLNEA ESKNIKLTKD VATLGSQLQD TQELLQEETR QKLNVTTKLR QLEDDKNSLQ EQLDEE VEA KQNLERHIST LTIQLSDSKK KLQEFTATVE TMEEGKKKLQ REIESLTQQF EEKAASYDKL EKTKNRLQQE LDDLVVD LD NQRQLVSNLE KKQKKFDQML AEEKNISSKY ADERDRAEAE AREKETKALS LARALEEALE AKEELERTNK MLKAEMED L VSSKDDVGKN VHELEKSKRT LEQQVEEMKT QLEELEDELQ AAEDAKLRLE VNMQAMKSQF ERDLQARDEQ NEEKRRQLL KQLHEHETEL EDERKQRALA AAAKKKLEVD VKDLESQVDS ANKAREEAIK QLRKLQAQMK DYQRDLDDAR AAREEIFATA RENEKKAKN LEAELIQLQE DLAAAERARK QADLEKEEMA EELASANSGR TSLQDEKRRL EARIAQLEEE LDEEHSNIET M SDRMRKAV QQAEQLNNEL ATERATAQKN ENARQQLERQ NKELRSKLQE MEGAVKSKFK STIAALEAKI ASLEEQLEQE AR EKQAAAK TLRQKDKKLK DALLQVEDER KQAEQYKDQA EKGNLRLKQL KRQLEEAEEE SQRINANRRK LQRELDEATE SND ALGREV AALKSKLRRG NEPVSFAPPR RSGGRRVIEN ATDGGEEEID GRDGDFNGKA SE

UniProtKB: Myosin-11

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分子 #2: Myosin light polypeptide 6

分子名称: Myosin light polypeptide 6 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Gallus gallus (ニワトリ) / 器官: Gizzard
分子量理論値: 16.873025 KDa
配列文字列:
CDFSEEQTAE FKEAFQLFDR TGDGKILYSQ CGDVMRALGQ NPTNAEVMKV LGNPKSDEMN LKTLKFEQFL PMMQTIAKNK DQGCFEDYV EGLRVFDKEG NGTVMGAEIR HVLVTLGEKM TEEEVEQLVA GHEDSNGCIN YEELVRMVLS G

UniProtKB: Myosin light polypeptide 6

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分子 #3: Myosin regulatory light chain 2, smooth muscle major isoform

分子名称: Myosin regulatory light chain 2, smooth muscle major isoform
タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Gallus gallus (ニワトリ) / 器官: Gizzard
分子量理論値: 19.741047 KDa
配列文字列:
SSKRAKAKTT KKRPQRATSN VFAMFDQSQI QEFKEAFNMI DQNRDGFIDK EDLHDMLASM GKNPTDEYLE GMMSEAPGPI NFTMFLTMF GEKLNGTDPE DVIRNAFACF DEEASGFIHE DHLRELLTTM GDRFTDEEVD EMYREAPIDK KGNFNYVEFT R ILKHGAKD KDD

UniProtKB: Myosin regulatory light chain 2, smooth muscle major isoform

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分子 #4: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 2 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #5: PHOSPHATE ION

分子名称: PHOSPHATE ION / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 2 / 式: PO4
分子量理論値: 94.971 Da
Chemical component information

ChemComp-PO4:
PHOSPHATE ION

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分子 #6: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 4 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態tissue

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試料調製

緩衝液pH: 7.3 / 構成要素 - 濃度: 150.0 mM / 構成要素 - 式: NaCl / 構成要素 - 名称: sodium chloride / 詳細: 150 mM NaCl, 1mM EGTA, 2mM MgCl2
グリッドモデル: C-flat-1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 45 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 292 K / 装置: LEICA EM GP
詳細1 mg/ml

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 平均電子線量: 65.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 0.01 mm / 倍率（公称値）: 81000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

1br2

最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 234464
初期 角度割当タイプ: OTHER / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 角度割当タイプ: OTHER / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

5i4e


Chain - Chain ID: A / Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-7mf3:
Structure of the autoinhibited state of smooth muscle myosin-2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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