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万見
- EMDB-23290: native AMPA receptor -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-23290
タイトルnative AMPA receptor
マップデータ
試料
  • 複合体: GluA1/A2/A3-asymmetric-conformation1 with bound antibody fragments
機能・相同性
機能・相同性情報


Activation of AMPA receptors / Synaptic adhesion-like molecules / Cargo concentration in the ER / COPII-mediated vesicle transport / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / axonal spine / Trafficking of AMPA receptors / positive regulation of locomotion involved in locomotory behavior / positive regulation of membrane potential ...Activation of AMPA receptors / Synaptic adhesion-like molecules / Cargo concentration in the ER / COPII-mediated vesicle transport / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / axonal spine / Trafficking of AMPA receptors / positive regulation of locomotion involved in locomotory behavior / positive regulation of membrane potential / cellular response to ammonium ion / response to sucrose / neuron spine / myosin V binding / proximal dendrite / regulation of monoatomic ion transmembrane transport / response to arsenic-containing substance / cellular response to dsRNA / cellular response to L-glutamate / dendritic spine membrane / long-term synaptic depression / beta-2 adrenergic receptor binding / cellular response to peptide hormone stimulus / response to morphine / neuronal cell body membrane / protein heterotetramerization / protein kinase A binding / peptide hormone receptor binding / cellular response to amine stimulus / response to psychosocial stress / spinal cord development / parallel fiber to Purkinje cell synapse / perisynaptic space / ligand-gated monoatomic cation channel activity / AMPA glutamate receptor activity / response to lithium ion / behavioral response to pain / kainate selective glutamate receptor activity / AMPA glutamate receptor complex / extracellularly glutamate-gated ion channel activity / adenylate cyclase binding / ionotropic glutamate receptor complex / immunoglobulin binding / conditioned place preference / excitatory synapse / response to electrical stimulus / regulation of receptor recycling / G-protein alpha-subunit binding / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / glutamate receptor binding / long-term memory / postsynaptic density, intracellular component / neuronal action potential / response to fungicide / glutamate-gated receptor activity / synapse assembly / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / glutamate-gated calcium ion channel activity / presynaptic active zone membrane / somatodendritic compartment / dendrite membrane / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / synaptic membrane / dendritic shaft / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / response to cocaine / PDZ domain binding / neuromuscular junction / response to nutrient levels / postsynaptic density membrane / cerebral cortex development / receptor internalization / small GTPase binding / Schaffer collateral - CA1 synapse / long-term synaptic potentiation / recycling endosome membrane / synaptic vesicle / synaptic vesicle membrane / cell-cell junction / G-protein beta-subunit binding / response to estradiol / presynapse / amyloid-beta binding / cell body / scaffold protein binding / early endosome membrane / response to ethanol / protein homotetramerization / chemical synaptic transmission / dendritic spine / postsynaptic membrane / neuron projection / postsynapse / postsynaptic density / response to xenobiotic stimulus / external side of plasma membrane / neuronal cell body / dendrite / synapse / endoplasmic reticulum membrane
類似検索 - 分子機能
Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like I
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutamate receptor 1 / Glutamate receptor 2 / Glutamate receptor 3
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.5 Å
データ登録者Yu J / Rao P
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS)R01NS038631 米国
引用ジャーナル: Science / 年: 2019
タイトル: Architecture and subunit arrangement of native AMPA receptors elucidated by cryo-EM.
著者: Yan Zhao / Shanshuang Chen / Adam C Swensen / Wei-Jun Qian / Eric Gouaux /
要旨: Glutamate-gated AMPA receptors mediate the fast component of excitatory signal transduction at chemical synapses throughout all regions of the mammalian brain. AMPA receptors are tetrameric ...Glutamate-gated AMPA receptors mediate the fast component of excitatory signal transduction at chemical synapses throughout all regions of the mammalian brain. AMPA receptors are tetrameric assemblies composed of four subunits, GluA1-GluA4. Despite decades of study, the subunit composition, subunit arrangement, and molecular structure of native AMPA receptors remain unknown. Here we elucidate the structures of 10 distinct native AMPA receptor complexes by single-particle cryo-electron microscopy (cryo-EM). We find that receptor subunits are arranged nonstochastically, with the GluA2 subunit preferentially occupying the B and D positions of the tetramer and with triheteromeric assemblies comprising a major population of native AMPA receptors. Cryo-EM maps define the structure for S2-M4 linkers between the ligand-binding and transmembrane domains, suggesting how neurotransmitter binding is coupled to ion channel gating.
履歴
登録2021年1月14日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年1月19日-
マップ公開2022年1月19日-
更新2022年8月10日-
現状2022年8月10日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.25
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
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  • 表面レベル: 0.25
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_23290.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_23290.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.61 Å/pix.
x 320 pix.
= 515.52 Å		1.61 Å/pix.
x 320 pix.
= 515.52 Å		1.61 Å/pix.
x 320 pix.
= 515.52 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.611 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.25 / ムービー #1: 0.25
最小 - 最大-0.28883582 - 0.95460784
平均 (標準偏差)3.9346447e-05 (±0.035104644)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 515.51996 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.6111.6111.611
M x/y/z320320320
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z515.520515.520515.520
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ330330330
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS320320320
D min/max/mean-0.2890.9550.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : GluA1/A2/A3-asymmetric-conformation1 with bound antibody fragments

全体名称: GluA1/A2/A3-asymmetric-conformation1 with bound antibody fragments
要素
  • 複合体: GluA1/A2/A3-asymmetric-conformation1 with bound antibody fragments

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超分子 #1: GluA1/A2/A3-asymmetric-conformation1 with bound antibody fragments

超分子名称: GluA1/A2/A3-asymmetric-conformation1 with bound antibody fragments
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#11
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 7.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 66000
初期 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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