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- EMDB-22029: Reprocessing of EMPIAR-10028 data (80S ribosome) with particles p... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-22029
タイトルReprocessing of EMPIAR-10028 data (80S ribosome) with particles picked by Kpicker
マップデータ
試料
  • 複合体: Plasmodium falciparum 80S ribosome bound to the anti-protozoan drug emetine
機能・相同性
機能・相同性情報


Translesion synthesis by REV1 / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Translesion Synthesis by POLH / Translesion synthesis by POLK / Translesion synthesis by POLI / Josephin domain DUBs / Metalloprotease DUBs / DNA Damage Recognition in GG-NER / Formation of Incision Complex in GG-NER / Dual Incision in GG-NER ...Translesion synthesis by REV1 / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Translesion Synthesis by POLH / Translesion synthesis by POLK / Translesion synthesis by POLI / Josephin domain DUBs / Metalloprotease DUBs / DNA Damage Recognition in GG-NER / Formation of Incision Complex in GG-NER / Dual Incision in GG-NER / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Iron uptake and transport / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / Translation initiation complex formation / Formation of a pool of free 40S subunits / Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / Ribosomal scanning and start codon recognition / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Aggrephagy / Orc1 removal from chromatin / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / KEAP1-NFE2L2 pathway / UCH proteinases / Ub-specific processing proteases / Neddylation / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / MAPK6/MAPK4 signaling / ABC-family proteins mediated transport / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / protein-RNA complex assembly / maturation of LSU-rRNA / cytosolic ribosome / maturation of LSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / ribosomal large subunit biogenesis / modification-dependent protein catabolic process / protein tag activity / ribosome biogenesis / large ribosomal subunit / 5S rRNA binding / ribosomal large subunit assembly / ubiquitin-dependent protein catabolic process / cytosolic small ribosomal subunit / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / negative regulation of translation / rRNA binding / protein ubiquitination / ribosome / structural constituent of ribosome / translation / ribonucleoprotein complex / mRNA binding / ubiquitin protein ligase binding / RNA binding / zinc ion binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Ribosomal L28e/Mak16 / Ribosomal L28e protein family / Ribosomal protein L41 / Ribosomal protein L41 / Ribosomal protein L29e / Ribosomal L29e protein family / Ribosomal protein L13e, conserved site / Ribosomal protein L13e signature. / Ribosomal protein L22e ...: / Ribosomal L28e/Mak16 / Ribosomal L28e protein family / Ribosomal protein L41 / Ribosomal protein L41 / Ribosomal protein L29e / Ribosomal L29e protein family / Ribosomal protein L13e, conserved site / Ribosomal protein L13e signature. / Ribosomal protein L22e / Ribosomal protein L22e superfamily / Ribosomal L22e protein family / Ribosomal protein L10e, conserved site / Ribosomal protein L10e signature. / Ribosomal protein L10e / Ribosomal protein L38e / Ribosomal protein L38e superfamily / Ribosomal L38e protein family / Ribosomal protein L44e signature. / Ribosomal protein L19, eukaryotic / Ribosomal protein L13e / Ribosomal protein L13e / 60S ribosomal protein L18a/ L20, eukaryotes / : / Ribosomal protein L44e / Ribosomal protein L44 / : / Ribosomal protein L34e, conserved site / Ribosomal protein L34e signature. / Ribosomal protein L5 eukaryotic, C-terminal / Ribosomal L18 C-terminal region / Ribosomal protein L30e signature 1. / 50S ribosomal protein L18Ae/60S ribosomal protein L20 and L18a / Ribosomal L40e family / Ribosomal protein 50S-L18Ae/60S-L20/60S-L18A / Ribosomal proteins 50S-L18Ae/60S-L20/60S-L18A / Ribosomal protein L23/L25, N-terminal / Ribosomal protein L23, N-terminal domain / Ribosomal_L40e / Ribosomal protein L40e / Ribosomal protein L40e superfamily / Eukaryotic Ribosomal Protein L27, KOW domain / Ribosomal protein 60S L18 and 50S L18e / Ribosomal protein L18/L18-A/B/e, conserved site / Ribosomal protein L18e signature. / Ribosomal protein L30e signature 2. / Ribosomal protein L27e / Ribosomal protein L27e superfamily / Ribosomal L27e protein family / Ribosomal protein L36e signature. / Ribosomal protein L30e, conserved site / Ribosomal protein L39e, conserved site / Ribosomal protein L39e signature. / : / Ribosomal protein L6e / Ribosomal protein L34Ae / Ribosomal protein L34e / 60S ribosomal protein L19 / Ribosomal protein L30/YlxQ / Ribosomal protein L7A/L8 / 60S ribosomal protein L6E / 60S ribosomal protein L35 / Ribosomal protein L13, eukaryotic/archaeal / Ribosomal protein L18e / 60S ribosomal protein L4, C-terminal domain / 60S ribosomal protein L4 C-terminal domain / Ribosomal protein L7, eukaryotic / Ribosomal protein L30, N-terminal / Ribosomal protein L31e, conserved site / Ribosomal L30 N-terminal domain / Ribosomal protein L31e signature. / Ribosomal protein L37ae / Ribosomal L37ae protein family / Ribosomal protein L36e / Ribosomal protein L36e domain superfamily / Ribosomal protein L36e / Ribosomal_L19e / Ribosomal protein L19/L19e / Ribosomal protein L19/L19e, domain 1 / Ribosomal protein L19/L19e superfamily / Ribosomal protein L19e, N-terminal domain / Ribosomal protein L14e domain / Ribosomal protein L14 / Ribosomal protein L35A / Ribosomal protein L35Ae / Ribosomal protein L39e / Ribosomal protein L39e domain superfamily / Ribosomal protein L35A superfamily / Ribosomal L39 protein / Ribosomal protein L32e, conserved site / Ribosomal protein L32e signature. / Ribosomal protein L5 eukaryotic/L18 archaeal / Ribosomal large subunit proteins 60S L5, and 50S L18 / Ribosomal protein L14 / Ribosomal protein L15e, conserved site / Ribosomal protein L15e signature. / Ribosomal protein L31e / Ribosomal protein L31e domain superfamily / Ribosomal protein L31e / Ribosomal_L31e
類似検索 - ドメイン・相同性
Ribosomal protein L15 / 60S ribosomal protein L39 / Ribosomal protein L37 / 60S ribosomal protein L18-2, putative / 60S ribosomal protein L19 / 60S ribosomal protein L27a, putative / 60S ribosomal protein L41 / 60S ribosomal protein L29 / 60S ribosomal protein L26, putative / Large ribosomal subunit protein eL43 ...Ribosomal protein L15 / 60S ribosomal protein L39 / Ribosomal protein L37 / 60S ribosomal protein L18-2, putative / 60S ribosomal protein L19 / 60S ribosomal protein L27a, putative / 60S ribosomal protein L41 / 60S ribosomal protein L29 / 60S ribosomal protein L26, putative / Large ribosomal subunit protein eL43 / Large ribosomal subunit protein eL42 / 60S ribosomal protein L7, putative / 60S ribosomal protein L32 / 60S ribosomal protein L2 / 60S ribosomal protein L4 / 60S ribosomal protein L31 / 60S ribosomal protein L36 / 60S ribosomal protein L13 / Large ribosomal subunit protein eL22 / 60S ribosomal protein L11a, putative / 60S ribosomal protein L34 / Ubiquitin-60S ribosomal protein L40 / 60S ribosomal protein L17, putative / 60S ribosomal protein L18a / 60S ribosomal protein L6-2, putative / 60S ribosomal protein L23, putative / 60S ribosomal protein L23 / 60S ribosomal protein L6, putative / 60S ribosomal protein L24, putative / 60S ribosomal protein L35ae, putative / 60S ribosomal protein L28 / 60S ribosomal protein L38 / 60S ribosomal protein L35, putative / 60S ribosomal protein L3 / 60S ribosomal protein L30e, putative / 60S ribosomal protein L13, putative / 60S ribosomal protein L27 / 60S ribosomal protein L14, putative / 60S ribosomal protein L21 / 60S ribosomal protein L7a / 60S ribosomal protein L5, putative / 60S ribosomal protein L10, putative
類似検索 - 構成要素
生物種Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.85 Å
データ登録者McSweeney DM / McSweeney SM / Liu Q
引用ジャーナル: IUCrJ / 年: 2020
タイトル: A self-supervised workflow for particle picking in cryo-EM.
著者: Donal M McSweeney / Sean M McSweeney / Qun Liu /
要旨: High-resolution single-particle cryo-EM data analysis relies on accurate particle picking. To facilitate the particle picking process, a self-supervised workflow has been developed. This includes an ...High-resolution single-particle cryo-EM data analysis relies on accurate particle picking. To facilitate the particle picking process, a self-supervised workflow has been developed. This includes an iterative strategy, which uses a 2D class average to improve training particles, and a progressively improved convolutional neural network for particle picking. To automate the selection of particles, a threshold is defined (%/Res) using the ratio of percentage class distribution and resolution as a cutoff. This workflow has been tested using six publicly available data sets with different particle sizes and shapes, and can automatically pick particles with minimal user input. The picked particles support high-resolution reconstructions at 3.0 Å or better. This workflow is a step towards automated single-particle cryo-EM data analysis at the stage of particle picking. It may be used in conjunction with commonly used single-particle analysis packages such as , , , and .
履歴
登録2020年5月21日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年8月5日-
マップ公開2020年8月5日-
更新2020年8月5日-
現状2020年8月5日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 1.58
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 1.58
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_22029.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_22029.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.34 Å/pix.
x 360 pix.
= 482.4 Å		1.34 Å/pix.
x 360 pix.
= 482.4 Å		1.34 Å/pix.
x 360 pix.
= 482.4 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.34 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 1.58 / ムービー #1: 1.58
最小 - 最大-0.28754014 - 4.0237546
平均 (標準偏差)0.07984603 (±0.35381633)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ360360360
Spacing360360360
セルA=B=C: 482.40002 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.341.341.34
M x/y/z360360360
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z482.400482.400482.400
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ352352352
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS360360360
D min/max/mean-0.2884.0240.080

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Plasmodium falciparum 80S ribosome bound to the anti-protozoan dr...

全体名称: Plasmodium falciparum 80S ribosome bound to the anti-protozoan drug emetine
要素
  • 複合体: Plasmodium falciparum 80S ribosome bound to the anti-protozoan drug emetine

-
超分子 #1: Plasmodium falciparum 80S ribosome bound to the anti-protozoan dr...

超分子名称: Plasmodium falciparum 80S ribosome bound to the anti-protozoan drug emetine
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0
由来(天然)生物種: Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
グリッド詳細: unspecified
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI POLARA 300
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
平均電子線量: 20.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.85 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 118801
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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