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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-21468 | |||||||||
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タイトル | Escherichia coli transcription-translation complex A1 (TTC-A1) containing an 15 nt long mRNA spacer, NusG, and fMet-tRNAs at E-site and P-site | |||||||||
マップデータ | Transcription-translation complex A1 (TTC-A1) containing an 15 nt long mRNA spacer, NusG, and fMet-tRNAs at E-site and P-site | |||||||||
試料 |
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キーワード | RIBOSOME / TRANSCRIPTION-TRANSLATION complex | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 transcription elongation-coupled chromatin remodeling / positive regulation of ribosome biogenesis / DnaA-L2 complex / DNA-directed RNA polymerase complex / negative regulation of DNA-templated DNA replication initiation / assembly of large subunit precursor of preribosome / cytosolic ribosome assembly / regulation of DNA-templated transcription elongation / transcription antitermination / regulation of cell growth ...transcription elongation-coupled chromatin remodeling / positive regulation of ribosome biogenesis / DnaA-L2 complex / DNA-directed RNA polymerase complex / negative regulation of DNA-templated DNA replication initiation / assembly of large subunit precursor of preribosome / cytosolic ribosome assembly / regulation of DNA-templated transcription elongation / transcription antitermination / regulation of cell growth / DNA-templated transcription termination / ribonucleoside binding / mRNA 5'-UTR binding / DNA-directed 5'-3' RNA polymerase activity / DNA-directed RNA polymerase / small ribosomal subunit rRNA binding / large ribosomal subunit / ribosome biogenesis / ribosome binding / small ribosomal subunit / 5S rRNA binding / large ribosomal subunit rRNA binding / transferase activity / cytosolic small ribosomal subunit / ribosomal large subunit assembly / cytoplasmic translation / cytosolic large ribosomal subunit / tRNA binding / protein dimerization activity / rRNA binding / ribosome / structural constituent of ribosome / ribonucleoprotein complex / translation / mRNA binding / DNA-templated transcription / magnesium ion binding / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / metal ion binding / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Escherichia coli (大腸菌) / synthetic construct (人工物) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å | |||||||||
データ登録者 | Molodtsov V / Wang C | |||||||||
資金援助 | 米国, 1件
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引用 | ジャーナル: Science / 年: 2020 タイトル: Structural basis of transcription-translation coupling. 著者: Chengyuan Wang / Vadim Molodtsov / Emre Firlar / Jason T Kaelber / Gregor Blaha / Min Su / Richard H Ebright / 要旨: In bacteria, transcription and translation are coupled processes in which the movement of RNA polymerase (RNAP)-synthesizing messenger RNA (mRNA) is coordinated with the movement of the first ...In bacteria, transcription and translation are coupled processes in which the movement of RNA polymerase (RNAP)-synthesizing messenger RNA (mRNA) is coordinated with the movement of the first ribosome-translating mRNA. Coupling is modulated by the transcription factors NusG (which is thought to bridge RNAP and the ribosome) and NusA. Here, we report cryo-electron microscopy structures of transcription-translation complexes (TTCs) containing different-length mRNA spacers between RNAP and the ribosome active-center P site. Structures of TTCs containing short spacers show a state incompatible with NusG bridging and NusA binding (TTC-A, previously termed "expressome"). Structures of TTCs containing longer spacers reveal a new state compatible with NusG bridging and NusA binding (TTC-B) and reveal how NusG bridges and NusA binds. We propose that TTC-B mediates NusG- and NusA-dependent transcription-translation coupling. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_21468.map.gz | 445.3 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-21468-v30.xml emd-21468.xml | 90 KB 90 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_21468.png | 62.5 KB | ||
Filedesc metadata | emd-21468.cif.gz | 16.9 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-21468 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-21468 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_21468_validation.pdf.gz | 671.2 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_21468_full_validation.pdf.gz | 670.8 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_21468_validation.xml.gz | 7.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_21468_validation.cif.gz | 8.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-21468 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-21468 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 6vyqMC 6vu3C 6vyrC 6vysC 6vytC 6vyuC 6vywC 6vyxC 6vyyC 6vyzC 6vz2C 6vz3C 6vz5C 6vz7C 6vzjC 6x6tC 6x7fC 6x7kC 6x9qC 6xdqC 6xdrC 6xgfC 6xiiC 6xijC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ |
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_21468.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 476.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Transcription-translation complex A1 (TTC-A1) containing an 15 nt long mRNA spacer, NusG, and fMet-tRNAs at E-site and P-site | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.04 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
+全体 : Escherichia coli transcription-translation complex A1 (TTC-A1) co...
+超分子 #1: Escherichia coli transcription-translation complex A1 (TTC-A1) co...
+分子 #1: 50S ribosomal protein L21
+分子 #2: 50S ribosomal protein L22
+分子 #3: 50S ribosomal protein L23
+分子 #4: 50S ribosomal protein L24
+分子 #5: 50S ribosomal protein L25
+分子 #9: 50S ribosomal protein L10
+分子 #11: DNA-directed RNA polymerase subunit beta
+分子 #12: Transcription termination/antitermination protein NusG
+分子 #13: DNA-directed RNA polymerase subunit alpha
+分子 #14: DNA-directed RNA polymerase subunit beta'
+分子 #15: 30S ribosomal protein S18
+分子 #17: 30S ribosomal protein S20
+分子 #18: 30S ribosomal protein S21
+分子 #19: 30S ribosomal protein S2
+分子 #20: 30S ribosomal protein S1
+分子 #21: 30S ribosomal protein S3
+分子 #22: 30S ribosomal protein S4
+分子 #23: 30S ribosomal protein S5
+分子 #24: 30S ribosomal protein S6
+分子 #25: 30S ribosomal protein S7
+分子 #26: 30S ribosomal protein S8
+分子 #27: 30S ribosomal protein S9
+分子 #28: 30S ribosomal protein S10
+分子 #29: 30S ribosomal protein S11
+分子 #30: 30S ribosomal protein S12
+分子 #31: 30S ribosomal protein S14
+分子 #32: 30S ribosomal protein S15
+分子 #33: 30S ribosomal protein S16
+分子 #34: 30S ribosomal protein S17
+分子 #35: 30S ribosomal protein S19
+分子 #36: 30S ribosomal protein S13
+分子 #37: 50S ribosomal protein L11
+分子 #38: 50S ribosomal protein L7/L12
+分子 #40: 50S ribosomal protein L27
+分子 #41: 50S ribosomal protein L28
+分子 #43: 50S ribosomal protein L29
+分子 #44: 50S ribosomal protein L30
+分子 #45: 50S ribosomal protein L31
+分子 #46: 50S ribosomal protein L2
+分子 #47: 50S ribosomal protein L32
+分子 #48: 50S ribosomal protein L3
+分子 #49: 50S ribosomal protein L33
+分子 #50: 50S ribosomal protein L4
+分子 #51: 50S ribosomal protein L34
+分子 #52: 50S ribosomal protein L5
+分子 #53: 50S ribosomal protein L35
+分子 #54: 50S ribosomal protein L6
+分子 #55: 50S ribosomal protein L36
+分子 #56: 50S ribosomal protein L9
+分子 #57: 50S ribosomal protein L13
+分子 #58: 50S ribosomal protein L14
+分子 #59: 50S ribosomal protein L15
+分子 #60: 50S ribosomal protein L16
+分子 #61: 50S ribosomal protein L17
+分子 #62: 50S ribosomal protein L18
+分子 #63: 50S ribosomal protein L19
+分子 #64: 50S ribosomal protein L20
+分子 #6: NT DNA
+分子 #7: T DNA
+分子 #8: mRNA with 15 nt long spacer
+分子 #10: E-site and P-site tRNA (fMet)
+分子 #16: 16S rRNA
+分子 #39: 23S rRNA
+分子 #42: 5S rRNA
+分子 #65: MAGNESIUM ION
+分子 #66: ZINC ION
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.6 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TALOS ARCTICA |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 平均電子線量: 45.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
実験機器 | モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: NONE |
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最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 27378 |
初期 角度割当 | タイプ: COMMON LINE |
最終 角度割当 | タイプ: COMMON LINE |