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万見
- EMDB-21155: Cryo-EM structure of F-actin/Plastin2-ABD2 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-21155
タイトルCryo-EM structure of F-actin/Plastin2-ABD2 complex
マップデータCryo-EM structure of F-actin/Plastin2-ABD2 complex
試料
  • 複合体: Complex of Plastin2-ABD2 with F-actin
    • 複合体: F-actin
      • タンパク質・ペプチド: Actin, alpha skeletal muscle
    • 複合体: Plastin2-ABD2
      • タンパク質・ペプチド: LCP1
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
キーワードF-actin / Plastin 2 / Helical reconstruction / PROTEIN FIBRIL
機能・相同性
機能・相同性情報


actin filament network formation / actin crosslink formation / T cell activation involved in immune response / podosome / positive regulation of podosome assembly / cortical actin cytoskeleton organization / cytoskeletal motor activator activity / tropomyosin binding / mesenchyme migration / regulation of intracellular protein transport ...actin filament network formation / actin crosslink formation / T cell activation involved in immune response / podosome / positive regulation of podosome assembly / cortical actin cytoskeleton organization / cytoskeletal motor activator activity / tropomyosin binding / mesenchyme migration / regulation of intracellular protein transport / troponin I binding / myosin heavy chain binding / filamentous actin / actin filament bundle / glial cell projection / skeletal muscle thin filament assembly / phagocytic cup / striated muscle thin filament / actin filament bundle assembly / skeletal muscle myofibril / actin monomer binding / extracellular matrix disassembly / animal organ regeneration / skeletal muscle fiber development / stress fiber / titin binding / ruffle / protein kinase A signaling / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / actin filament polymerization / filopodium / actin filament / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / ruffle membrane / calcium-dependent protein binding / actin filament binding / cell migration / actin cytoskeleton / integrin binding / lamellipodium / GTPase binding / cell junction / actin binding / cell body / hydrolase activity / protein domain specific binding / focal adhesion / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / perinuclear region of cytoplasm / magnesium ion binding / extracellular space / extracellular exosome / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Plastin-2/3 / Fimbrin/Plastin / Actinin-type actin-binding domain signature 1. / Actinin-type actin-binding domain signature 2. / Actinin-type actin-binding domain, conserved site / Calponin homology domain / Calponin homology (CH) domain / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. ...Plastin-2/3 / Fimbrin/Plastin / Actinin-type actin-binding domain signature 1. / Actinin-type actin-binding domain signature 2. / Actinin-type actin-binding domain, conserved site / Calponin homology domain / Calponin homology (CH) domain / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / ATPase, nucleotide binding domain / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
Plastin-2 / Actin, alpha skeletal muscle / Epididymis secretory protein Li 37
類似検索 - 構成要素
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / Homo sapiens (ヒト)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.9 Å
データ登録者Zheng W / Kudryashov DS
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM122510 米国
引用ジャーナル: Bone Res / 年: 2020
タイトル: Osteogenesis imperfecta mutations in plastin 3 lead to impaired calcium regulation of actin bundling.
著者: Christopher L Schwebach / Elena Kudryashova / Weili Zheng / Matthew Orchard / Harper Smith / Lucas A Runyan / Edward H Egelman / Dmitri S Kudryashov /
要旨: Mutations in actin-bundling protein plastin 3 (PLS3) emerged as a cause of congenital osteoporosis, but neither the role of PLS3 in bone development nor the mechanisms underlying PLS3-dependent ...Mutations in actin-bundling protein plastin 3 (PLS3) emerged as a cause of congenital osteoporosis, but neither the role of PLS3 in bone development nor the mechanisms underlying PLS3-dependent osteoporosis are understood. Of the over 20 identified osteoporosis-linked PLS3 mutations, we investigated all five that are expected to produce full-length protein. One of the mutations distorted an actin-binding loop in the second actin-binding domain of PLS3 and abolished F-actin bundling as revealed by cryo-EM reconstruction and protein interaction assays. Surprisingly, the remaining four mutants fully retained F-actin bundling ability. However, they displayed defects in Ca sensitivity: two of the mutants lost the ability to be inhibited by Ca, while the other two became hypersensitive to Ca. Each group of the mutants with similar biochemical properties showed highly characteristic cellular behavior. Wild-type PLS3 was distributed between lamellipodia and focal adhesions. In striking contrast, the Ca-hyposensitive mutants were not found at the leading edge but localized exclusively at focal adhesions/stress fibers, which displayed reinforced morphology. Consistently, the Ca-hypersensitive PLS3 mutants were restricted to lamellipodia, while chelation of Ca caused their redistribution to focal adhesions. Finally, the bundling-deficient mutant failed to co-localize with any F-actin structures in cells despite a preserved F-actin binding through a non-mutation-bearing actin-binding domain. Our findings revealed that severe osteoporosis can be caused by a mutational disruption of the Ca-controlled PLS3's cycling between adhesion complexes and the leading edge. Integration of the structural, biochemical, and cell biology insights enabled us to propose a molecular mechanism of plastin activity regulation by Ca.
履歴
登録2019年12月31日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年1月15日-
マップ公開2020年12月9日-
更新2024年3月6日-
現状2024年3月6日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0611
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0611
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6vec
  • 表面レベル: 0.0611
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_21155.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_21155.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Cryo-EM structure of F-actin/Plastin2-ABD2 complex
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.4 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.0611 / ムービー #1: 0.0611
最小 - 最大-0.08551913 - 0.26118404
平均 (標準偏差)0.0000426111 (±0.011353404)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 358.4 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.41.41.4
M x/y/z256256256
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z358.400358.400358.400
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS256256256
D min/max/mean-0.0860.2610.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Complex of Plastin2-ABD2 with F-actin

全体名称: Complex of Plastin2-ABD2 with F-actin
要素
  • 複合体: Complex of Plastin2-ABD2 with F-actin
    • 複合体: F-actin
      • タンパク質・ペプチド: Actin, alpha skeletal muscle
    • 複合体: Plastin2-ABD2
      • タンパク質・ペプチド: LCP1
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION

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超分子 #1: Complex of Plastin2-ABD2 with F-actin

超分子名称: Complex of Plastin2-ABD2 with F-actin / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2

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超分子 #2: F-actin

超分子名称: F-actin / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Oryctolagus cuniculus (ウサギ)

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超分子 #3: Plastin2-ABD2

超分子名称: Plastin2-ABD2 / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Actin, alpha skeletal muscle

分子名称: Actin, alpha skeletal muscle / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 11 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
分子量理論値: 42.096953 KDa
配列文字列: MCDEDETTAL VCDNGSGLVK AGFAGDDAPR AVFPSIVGRP RHQGVMVGMG QKDSYVGDEA QSKRGILTLK YPIEHGIITN WDDMEKIWH HTFYNELRVA PEEHPTLLTE APLNPKANRE KMTQIMFETF NVPAMYVAIQ AVLSLYASGR TTGIVLDSGD G VTHNVPIY ...文字列:
MCDEDETTAL VCDNGSGLVK AGFAGDDAPR AVFPSIVGRP RHQGVMVGMG QKDSYVGDEA QSKRGILTLK YPIEHGIITN WDDMEKIWH HTFYNELRVA PEEHPTLLTE APLNPKANRE KMTQIMFETF NVPAMYVAIQ AVLSLYASGR TTGIVLDSGD G VTHNVPIY EGYALPHAIM RLDLAGRDLT DYLMKILTER GYSFVTTAER EIVRDIKEKL CYVALDFENE MATAASSSSL EK SYELPDG QVITIGNERF RCPETLFQPS FIGMESAGIH ETTYNSIMKC DIDIRKDLYA NNVMSGGTTM YPGIADRMQK EIT ALAPST MKIKIIAPPE RKYSVWIGGS ILASLSTFQQ MWITKQEYDE AGPSIVHRKC F

UniProtKB: Actin, alpha skeletal muscle

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分子 #2: LCP1

分子名称: LCP1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 11 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 47.983633 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
配列文字列: MNHKVHHHHH HIEGRHMELG TLEENLYFQG ELADIELSRN EALIALLREG ESLEDLMKLS PEELLLRWAN YHLENAGCNK IGNFSTDIK DSKAYYHLLE QVAPKGDEEG VPAVVIDMSG LREKDDIQRA ECMLQQAERL GCRQFVTATD VVRGNPKLNL A FIANLFNR ...文字列:
MNHKVHHHHH HIEGRHMELG TLEENLYFQG ELADIELSRN EALIALLREG ESLEDLMKLS PEELLLRWAN YHLENAGCNK IGNFSTDIK DSKAYYHLLE QVAPKGDEEG VPAVVIDMSG LREKDDIQRA ECMLQQAERL GCRQFVTATD VVRGNPKLNL A FIANLFNR YPALHKPENQ DIDWGALEGE TREERTFRNW MNSLGVNPRV NHLYSDLSDA LVIFQLYEKI KVPVDWNRVN KP PYPKLGG NMKKLENCNY AVELGKNQAK FSLVGIGGQD LNEGNRTLTL ALIWQLMRRY TLNILEEIGG GQKVNDDIIV NWV NETLRE AEKSSSISSF KDPKISTSLP VLDLIDAIQP GSINYDLLKT ENLNDDEKLN NAKYAISMAR KIGARVYALP EDLV EVNPK MVMTVFACLM GKGMKRV

UniProtKB: Epididymis secretory protein Li 37

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分子 #3: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 11 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #4: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 11 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
グリッド前処理 - タイプ: PLASMA CLEANING / 詳細: unspecified
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
検出モード: INTEGRATING / 平均電子線量: 20.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 28.0 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: -166.5 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION / 使用した粒子像数: 124092
Segment selection選択した数: 248184 / ソフトウェア - 名称: EMAN2
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

5onv


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
得られたモデル

PDB-6vec:
Cryo-EM structure of F-actin/Plastin2-ABD2 complex

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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