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万見
- EMDB-20856: 16-nm repeat of the doublet microtubule from Tetrahymena thermophila -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-20856
タイトル16-nm repeat of the doublet microtubule from Tetrahymena thermophila
マップデータ16-nm repeat of doublet microtubule from Tetrahymena
試料
  • 細胞器官・細胞要素: 16-nm repeat of microtubule doublet
    • 複合体: Tubulin lattice
機能・相同性
機能・相同性情報


axonemal central pair / axonemal doublet microtubule / positive regulation of cilium-dependent cell motility / membrane-bounded organelle / regulation of cilium beat frequency involved in ciliary motility / establishment of protein localization to organelle / axoneme assembly / axonemal microtubule / cilium organization / motile cilium ...axonemal central pair / axonemal doublet microtubule / positive regulation of cilium-dependent cell motility / membrane-bounded organelle / regulation of cilium beat frequency involved in ciliary motility / establishment of protein localization to organelle / axoneme assembly / axonemal microtubule / cilium organization / motile cilium / microtubule associated complex / intracellular membraneless organelle / axoneme / microtubule-based process / cilium assembly / Hsp70 protein binding / ciliary basal body / Hsp90 protein binding / structural constituent of cytoskeleton / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / microtubule / calmodulin binding / hydrolase activity / GTPase activity / GTP binding / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein Flattop / Flattop / Enkurin domain / : / Calmodulin-binding / Enkurin domain profile. / CFA20 domain / Cilia- and flagella-associated protein 20/CFAP20DC / : / CFA20 domain ...Protein Flattop / Flattop / Enkurin domain / : / Calmodulin-binding / Enkurin domain profile. / CFA20 domain / Cilia- and flagella-associated protein 20/CFAP20DC / : / CFA20 domain / Parkin co-regulated protein / Parkin co-regulated protein / Alpha tubulin / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily / Armadillo-type fold / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Cilia- and flagella-associated protein 52 / Flagellar associated protein / Cilia- and flagella-associated protein 20 / Protein Flattop homolog / Uncharacterized protein / Parkin-co-regulated gene product / Tubulin beta-1/beta-2 chain / Tubulin alpha-1 chain
類似検索 - 構成要素
生物種Tetrahymena thermophila (真核生物)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Ichikawa M / Khalifa AAZ / Bui KH
資金援助 カナダ, 2件
OrganizationGrant number国
Natural Sciences and Engineering Research Council (Canada)RGPIN-2016-04954 カナダ
Canadian Institutes of Health ResearchPJT-156354 カナダ
引用ジャーナル: Elife / 年: 2020
タイトル: The inner junction complex of the cilia is an interaction hub that involves tubulin post-translational modifications.
著者: Ahmad Abdelzaher Zaki Khalifa / Muneyoshi Ichikawa / Daniel Dai / Shintaroh Kubo / Corbin Steven Black / Katya Peri / Thomas S McAlear / Simon Veyron / Shun Kai Yang / Javier Vargas / Susanne ...著者: Ahmad Abdelzaher Zaki Khalifa / Muneyoshi Ichikawa / Daniel Dai / Shintaroh Kubo / Corbin Steven Black / Katya Peri / Thomas S McAlear / Simon Veyron / Shun Kai Yang / Javier Vargas / Susanne Bechstedt / Jean-François Trempe / Khanh Huy Bui /
要旨: Microtubules are cytoskeletal structures involved in stability, transport and organization in the cell. The building blocks, the α- and β-tubulin heterodimers, form protofilaments that associate ...Microtubules are cytoskeletal structures involved in stability, transport and organization in the cell. The building blocks, the α- and β-tubulin heterodimers, form protofilaments that associate laterally into the hollow microtubule. Microtubule also exists as highly stable doublet microtubules in the cilia where stability is needed for ciliary beating and function. The doublet microtubule maintains its stability through interactions at its inner and outer junctions where its A- and B-tubules meet. Here, using cryo-electron microscopy, bioinformatics and mass spectrometry of the doublets of and , we identified two new inner junction proteins, FAP276 and FAP106, and an inner junction-associated protein, FAP126, thus presenting the complete answer to the inner junction identity and localization. Our structural study of the doublets shows that the inner junction serves as an interaction hub that involves tubulin post-translational modifications. These interactions contribute to the stability of the doublet and hence, normal ciliary motility.
履歴
登録2019年10月21日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年10月30日-
マップ公開2020年1月29日-
更新2020年1月29日-
現状2020年1月29日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 14
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 14
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_20856.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_20856.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 247.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈16-nm repeat of doublet microtubule from Tetrahymena
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.75 Å/pix.
x 402 pix.
= 703.902 Å		1.75 Å/pix.
x 402 pix.
= 703.902 Å		1.75 Å/pix.
x 402 pix.
= 703.902 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.751 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 14 / ムービー #1: 14
最小 - 最大-50.992146 - 91.74428
平均 (標準偏差)0.19172892 (±4.993215)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ402402402
Spacing402402402
セルA=B=C: 703.90204 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.7511.7511.751
M x/y/z402402402
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z703.902703.902703.902
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-38-19-20
NX/NY/NZ858082
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS402402402
D min/max/mean-50.99291.7440.192

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : 16-nm repeat of microtubule doublet

全体名称: 16-nm repeat of microtubule doublet
要素
  • 細胞器官・細胞要素: 16-nm repeat of microtubule doublet
    • 複合体: Tubulin lattice

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超分子 #1: 16-nm repeat of microtubule doublet

超分子名称: 16-nm repeat of microtubule doublet / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Tetrahymena thermophila (真核生物) / 株: SB255 / Organelle: cilia / 細胞中の位置: cilia

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超分子 #2: Tubulin lattice

超分子名称: Tubulin lattice / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Tetrahymena thermophila (真核生物) / 株: SB255 / Organelle: cilia / 細胞中の位置: cilia

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

濃度2 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
グリッドモデル: Quantifoil R2/2 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 298 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: Blot force 3 for 5 seconds.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
検出モード: INTEGRATING / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-7 / 実像数: 5983 / 平均露光時間: 1.4 sec. / 平均電子線量: 45.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.8 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm / 倍率（公称値）: 59000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 279850
CTF補正ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
EMDB ID:

8537

最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0) / 使用した粒子像数: 279850
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: SPIDER (ver. 19.02) / 詳細: Hel
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
ソフトウェア: (名称: RELION (ver. 3.0), FREALIGN (ver. 9.03))
最終 3次元分類クラス数: 3 / ソフトウェア - 名称: FREALIGN (ver. 9.03)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / 温度因子: 190

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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